ED Moodle enzymo

[OxyGenS]

Bonsoir !

 

1) Sur les diapos de l'ED il est écrit que holoenzyme = apoenzyme donc seulement partie protéique d'une hétéroenzyme.

Sur le cours il est écrit que holoenzyme = apoenzyme + coenzyme.

Qu'est-ce qui est correct svp ?

 

2) https://zupimages.net/viewer.php?id=20/46/a2hi.png

Ici, il fallait représenter ces données selon le graph de Lineweaver Burk.

Comment savoir quand on a un tableau si on peut faire une lecture directe pour trouver Km et Vmax ou si on doit passer sous forme de graph ?

 

3) "A propos des enzymes de type Michaelien : le site de fixation s'adapte à la forme du substrat pour le transformer en produit" --> FAUX : "site fixation =/= catalytique". Ok mais est-ce que le site de fixation s'adapte tjs à la forme du substrat ou parfois il est déjà tout bien prêt à recevoir le substrat ? En gros est-ce qu'il s'adapte uniquement dans le cas du modèle de l'ajustement induit ?

 

4) https://zupimages.net/viewer.php?id=20/46/7ial.png

ABE

Qu'est-ce qui nous permet de dire que cette enzyme est de type michaelienne ?

C'est pcq la vitesse n'augmente pas brutalement (ce qui correspondrait au point d'inflexion de la courbe sigmoïde d'une enzyme allostérique) ?

 

Merci

[OxyGenS]

Up

[charoule]

Salut,

1) Pour moi, coenzyme + apoenzyme = holoenzyme

 

2) D'après le tableau, on pense à une enzyme michaelienne (de 0,25 à 0,5 micromol/L on augmente puis on fait un saut de 0,5 à 1micomol/L en n'augmentant pas bcp notre vitesse). Tu n'as pas mis les réponses justes, est ce que c'est A et E? j'ai pris le problème très simplement en faisant l'hypothèse que les plus grandes valeurs données correspondent à Vmax, mais je me suis peut être trompée (ouais ça date l'enzymo quand ça fait un an qu'on n'en a pas fait haha).

Bref, SI je ne me suis pas trompée, voilà la technique, il faut prendre ton Vmax (qui est égal à 0,5UA). Tu le divises par 2 car tu sais qu'à Vi=Vmax/2, tu as ta concentration en substrat qui est égale au Km. Donc Vm/2 = 0,5/2 = 0,25 UA. Et la magique, dans le tableau tu as à 0,25 UA une valeur de concentration de 0,33micromol/L. Donc Km=0,33 micromol/L. En espérant ne pas avoir dit de bêtises

 

3) oui, il n'y a que dans le modèle de l'ajustement induit que tu as une adaptation

• modèle clé serrure : complémentarité parfaite entre la structure du substrat et les AA du site actif
• ajustement induit ou "main-gant": adaptation de la forme enzyme-substrat

 

4) Oui, en t'imaginant en ordonnées la concentration et en abscisses la vitesse, tu retrouves une courbe michaelienne, de 2 à 5micromol/L il y a une augmentation puis on passes de 10 à 15micromol/L sans augmenter de beaucoup la vitesse.

 

Bon courage à toi!

[OxyGenS]

Salut @charoule, merci pour ta réponse !

 

il y a 41 minutes, charoule a dit :

2) D'après le tableau, on pense à une enzyme michaelienne (de 0,25 à 0,5 micromol/L on augmente puis on fait un saut de 0,5 à 1micomol/L en n'augmentant pas bcp notre vitesse). Tu n'as pas mis les réponses justes, est ce que c'est A et E? j'ai pris le problème très simplement en faisant l'hypothèse que les plus grandes valeurs données correspondent à Vmax, mais je me suis peut être trompée (ouais ça date l'enzymo quand ça fait un an qu'on n'en a pas fait haha).

Bref, SI je ne me suis pas trompée, voilà la technique, il faut prendre ton Vmax (qui est égal à 0,5UA). Tu le divises par 2 car tu sais qu'à Vi=Vmax/2, tu as ta concentration en substrat qui est égale au Km. Donc Vm/2 = 0,5/2 = 0,25 UA. Et la magique, dans le tableau tu as à 0,25 UA une valeur de concentration de 0,33micromol/L. Donc Km=0,33 micromol/L. En espérant ne pas avoir dit de bêtises

Les réponses vraies sont BCE.

J'avais raisonné comme toi en considérant que la plus grande vitesse qu'on nous donnait était Vmax mais dans ce qcm, il fallait représenter les données sous la forme du graph de Linewaever Burk (donc en faisant 1/S et 1/V).

Du coup j'aurais aimé savoir s'il y avait certains indices qui nous permettaient de savoir si on peut lire directement Vmax et donc Km ou si on doit passer par ce genre de représentation.

Tu penses que si dans les données on n'a pas 2 fois une vitesse très proche on doit considérer qu'on ne nous donne pas Vmax (et donc qu'il faut faire 1/S et 1/V) ?

[charoule]

(Ohlala j'ai tout faux désolé vraiment!)

C'est vrai que l'on considère que la plus grande vitesse que l'on a est Vmax si on a vraiment deux Vmax identiques pour deux concentrations différentes, la preuve ici, on a supposé et il ne fallait pas (moralité, ne suppose pas )

Du coup j'aurai tendance à penser comme toi oui, quand on n'est pas sûrs de Vmax, on passe par 1/S et1/V

@Nymma ou @El_Zorrodes suggestions pour cette question numéro 2 ?

 

[OxyGenS]

Il y a 10 heures, charoule a dit :

quand on n'est pas sûrs de Vmax, on passe par 1/S et1/V

@El_Zorro tu confirmes ?

[El_Zorro]

Bonjour à vous deux et désolé du retard

 

Dans ce genre de QCM avec un tableau, en général c'est très facile de dire si c'est michaelien ou pas, il y a rarement d’ambiguïté (sauf dans ce QCM d'ED apparemment ), s'il y a une ambiguïté, tu as raison il faut passer par une représentation graphique de la cinétique. Mais dans les annales en général les tableaux parlent d'eux mêmes

[OxyGenS]

Salut @El_Zorro, mon pb ici n'était pas de savoir si c'est michaelien mais plutôt de savoir si quand on a ce genre de tableau (où on n'a pas 2 fois une vitesse très proche qui nous permettrait de dire qu'on est à Vmax) il faut systématiquement passer par les inverses ?

[El_Zorro]

Je dirais que oui, je vois pas bien comment le résoudre sinon, après si y a un exercice avec un tableau de cinétique il sera normalement plus explicite que ça