Que veut dire cinétique michaelienne ?

[Odontoboulot]

Bonjour, je suis confus par cette notion car une fois on m dit qu'une sigmoide ne peut pas représenter une cinétique michaelienne (vu que le Km varie), l'autre fois on me fais la représentation de lineweaver avec les mêmes conditions (variation du Km) sauf que là d'un coup ça devient une cinétique michaelienne

[pâquerette]

Salut @Anatomie 

Je comprends pas tout à fait ta question!

Mais une cinétique de Michaelis-Menten est une hyperbole. Cette hyperbole peut être linéarisée par la méthode des doubles inverses, et ça donne la représentation de Lineweaver-Burk .

Est ce que c'est un peu plus clair ?

Bonne après midi

[Odontoboulot]

il y a 26 minutes, pâquerette a dit :

Salut @Anatomie 

Je comprends pas tout à fait ta question!

Mais une cinétique de Michaelis-Menten est une hyperbole. Cette hyperbole peut être linéarisée par la méthode des doubles inverses, et ça donne la représentation de Lineweaver-Burk .

Est ce que c'est un peu plus clair ?

Bonne après midi

 

Salut, Merci, le problème c'est qu'en représentation de lineweaver on peut avoir deux résultats : soit le km change, soit le k change pas, dans quel cas on a une cinétique michaelienne ?

[GaspardBdls]

Hello ! désolé ton post est passé sous les radars, je ne l'avais pas vu

 

Alors ton problème si j'ai bien compris, c'est de reconnaître une enzyme michaelienne à la courbe.

Sur une représentation de Michelis-menten on va avoir 2 types de courbes : soit elle est de type hyperbole (enzyme michaelienne), soit elle est sigmoïde, en forme de S italique (allostérique), donc, ici, aucun calcul à faire, l'allure de la courbe parle d'elle même

Qu'est-ce que ça veut dire ? l'affinité est inférieur sur une enzyme allostérique pour des concentration faibles en substrat. et comme le Vmax est le même pour les deux types d'enzymes, l'augmentation de complexe enzyme substrat se fait sur un intervalle beaucoup plus court (pour l'enzyme allostérique).

 

DONC, l'enzyme allostérie change de forme (Tendu ou Relâché) en fonction de la concentration en substrat (son affinité n'est pas constante, elle augmente brutalement en cas de grandes concentrations)

 

En représentation Lineweaver-burck (une des représentations les moins précises), c'est compliqué car la courbe est rectiligne (on garde le même Km), or on a vu que l'affinité changeait chez les enzymes allostérique. C'est donc incompatible et on ne vas pas utiliser cette représentation pour ça.

Cette représentation est privilégiée pour comparer deux enzymes michaeliennes ou bien 2 fois la même enzyme en présence ou non d'inhibiteurs.

 

J'espère que ça t'a aidé et que tu as compris cette notion !

Bonne journée et bon courage !