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Go to solution Solved by Aile,

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  • Ancien du Bureau
Posted (edited)

Coucou bon du coup j'ai repris mon TD en biochimie 

 

Q.C.M. 22 La composition en acides aminés d’un octapeptide a été déterminée en combinant différentes techniques d’hydrolyse : 2 Ala, 2 Cys, 1 Ser, 1 Phe, 1 Glu et 1 Lys. Cet octapeptide est scindé par la trypsine en un tripeptide A contenant Ala, Cys et Lys et un pentapeptide B où l'Ala est C terminale. Le dinitrofluorobenzène réagit avec B et après hydrolyse, DNP-Phe est isolé. L'hydrolyse partielle de B fournit un mélange à partir duquel sont identifiés Ser-Cys et Phe-Ser. Parmi les propositions suivantes, choisir celles qui sont compatibles avec les résultats ci-dessus:

 

A. Phe est N-terminal dans le peptide B

B. La séquence du peptide B est déduite sans ambiguïté des faits observés

C. La séquence Lys-Phe-Ser-Cys est retrouvée dans l'octapeptide

D. L'acide aminé N terminal de l'octapeptide est connu : c'est la cystéine

E. L’acide aminé N terminal de l’octapeptide est connu : c’est l’alanine

 

Alors j'ai réussi à dessiné le pentapeptide mais dans la correction du prof il a mis le "lys" à gauche du "phe" et je ne comprends pas pourquoi ? Comment on devine ça ?

 

J'ai un autre bug

 

Q.C.M. 23
Après traitement par le dinitrofluorobenzène, un peptide permet d'isoler un dérivé DNP-Phe.

Le peptide subit l'action d'un agent réducteur (b-mercaptoéthanol) => dans la correction ils disent qu'il est non discriminant, comment on est cencé le savoir et pourquoi dans le cours c'est marqué que ça clive les pont SS mais ici c'est pas le cas ? 

 

Edit : Pourquoi les liaisons des kératines de forme alpha sont riches en cystéines ne permettent pas de liaisons ioniques intra-caténaires ?

 

edit ; je comprends pas pourquoi l'item B est vrai ? Il n'a pas que des acides aminés aromatiques qui absorbent à 280 nm non ? Il y a aussi 260 ?

 

Q.C.M. 40 Soit le peptide : Gly-X-Met-Arg-Y-Val ou X et Y sont des acides aminés inconnus. L’action de la trypsine libère trois dipeptides, celle de la chymotrypsine libère un peptide et un acide aminé.

A. L’acide aminé X est forcément un acide aminé basique

B. L’acide aminé Y est forcément un acide aminé qui absorbe à une longueur d’onde de 280 nm

 

Merci beaucouup ! 

Edited by rara31
  • Solution
Posted

Coucou!

 

QCM 22:

Tu sais que ton tripeptide (après action de la trypsine) se termine par Lys car la trypsine coupe après Lys et Arg. Ton tripeptide est donc Ala-Cys-Lys ou Cys-Ala-Lys.

 

Puis on te dit que Ala (on a 2 Ala dans l'octapeptide) est en C terminale de ton pentapeptide, donc pentapeptide : _ _ _ _Ala

 

Juste après on te dit que "Le dinitrofluorobenzène réagit avec B et après hydrolyse, DNP-Phe est isolé", le DNP isole les AA en N-terminale des protéines, ton pentapeptide a l'AA Phe en Nterminal : Phe _ _ _ Ala .

 

Puis après on te dit "L'hydrolyse partielle de B fournit un mélange à partir duquel sont identifiés Ser-Cys et Phe-Ser", on peut donc placer Ser et Cys: Phe-Ser-Cys- __ -Ala. Tous les AA sont cités sauf glu donc ça veut dire que la séquence de ton pentapeptide est : Phe-Ser-Cys-Glu-Ala

 

Donc quand tu ajoute le pentapeptide et le tripeptide ça donne:

Ala-Cys-Lys-Phe-Ser-Cys-Glu-Ala   ou   Cys-Ala-Lys-Phe-Ser-Cys-Glu-Ala

 

QCM 23: 

 

En fait ici tu as bien un pont SS entre tes deux Cys, ton peptide subit donc bien l'action du betaME( beta-mercaptoéthanol) mais ton pont SS est intra peptidique, l'action du betaME ne coupera donc pas le peptide, elle est non discriminante comme dit en TD. Ce qu'on veut te faire comprendre ici c'est que tu as deux Cys dans ton peptide. Si tu n'avais qu'un Cys, il n'y aurait pas eu d'action du betaME.

 

QCM 40

 

Ce QMCM avait fait débat l'an dernier, en effet la chymotrypsine coupe après les AA aromatiques mais le phenyl absorbe la lumière à 260nm donc l'iterm serait faux.. 
On va attendre qu'un RM réponde parce que je sais pas trop quoi te dire..

 

Dis moi si ça te parait toujours pas clair😊, Bonne soirée! 

  • Ancien du Bureau
Posted
il y a 24 minutes, Aile a dit :

Coucou!

 

QCM 22:

Tu sais que ton tripeptide (après action de la trypsine) se termine par Lys car la trypsine coupe après Lys et Arg. Ton tripeptide est donc Ala-Cys-Lys ou Cys-Ala-Lys.

 

Puis on te dit que Ala (on a 2 Ala dans l'octapeptide) est en C terminale de ton pentapeptide, donc pentapeptide : _ _ _ _Ala

 

Juste après on te dit que "Le dinitrofluorobenzène réagit avec B et après hydrolyse, DNP-Phe est isolé", le DNP isole les AA en N-terminale des protéines, ton pentapeptide a l'AA Phe en Nterminal : Phe _ _ _ Ala .

 

Puis après on te dit "L'hydrolyse partielle de B fournit un mélange à partir duquel sont identifiés Ser-Cys et Phe-Ser", on peut donc placer Ser et Cys: Phe-Ser-Cys- __ -Ala. Tous les AA sont cités sauf glu donc ça veut dire que la séquence de ton pentapeptide est : Phe-Ser-Cys-Glu-Ala

 

Donc quand tu ajoute le pentapeptide et le tripeptide ça donne:

Ala-Cys-Lys-Phe-Ser-Cys-Glu-Ala   ou   Cys-Ala-Lys-Phe-Ser-Cys-Glu-Ala

 

QCM 23: 

 

En fait ici tu as bien un pont SS entre tes deux Cys, ton peptide subit donc bien l'action du betaME( beta-mercaptoéthanol) mais ton pont SS est intra peptidique, l'action du betaME ne coupera donc pas le peptide, elle est non discriminante comme dit en TD. Ce qu'on veut te faire comprendre ici c'est que tu as deux Cys dans ton peptide. Si tu n'avais qu'un Cys, il n'y aurait pas eu d'action du betaME.

 

QCM 40

 

Ce QMCM avait fait débat l'an dernier, en effet la chymotrypsine coupe après les AA aromatiques mais le phenyl absorbe la lumière à 260nm donc l'iterm serait faux.. 
On va attendre qu'un RM réponde parce que je sais pas trop quoi te dire..

 

Dis moi si ça te parait toujours pas clair😊, Bonne soirée! 

Coucou merci beaucoup !! Du coup comment je suis cencée savoir qu'il y a deux ponts SS je sais pas si tu comprends ma question mdrrr

  • Ancien Responsable Matière
Posted

Bonsoir @rara31, j'espère que ça se passe bien pour toi !

 

Alors pour le QCM 40 moi j'étais pas à Purpan donc je sèche un peu je vous avoue, j'invoque @AKOUM qui sera plus à même de répondre.

 

Bonne soirée et bon courage 

 

Edit : J'ai envoyé un message au professeur Ausseuil pour avoir une réponse à ta fameuse question : quoi apprendre sur les AA : structure, pHi, quels AA connaître ? Pourquoi d'autres tombent en TD ? etc.. donc dés que j'ai une réponse je fais un post visible par vous tous pour éclaircir ce point d'ombre.

Dernière chose, désolé si je ne réponds pas du tac au tac mais je fais ce que je peux.

Posted

@rara31

Alors du coup je sais pas si vous l'avez vu en cours mais les cystéines peuvent former des ponts SS entres elles avec leur souffre. 
Après du coup je vois pas trop ce qui t'embête, du coup si tu pouvais reposer ta question autrement ou je sais pas😅

  • Ancien Responsable Matière
Posted
Il y a 19 heures, rara31 a dit :

je comprends pas pourquoi l'item B est vrai ? Il n'a pas que des acides aminés aromatiques qui absorbent à 280 nm non ? Il y a aussi 260 ?

Heyyyyyyyyyyy @rara31

Alors ton acide aminé aminé Y est forcément un AA aromatique, car tu sais que la chymotrypsine va libérer un peptide et un acide aminé, donc elle coupe soit en premiere soit en avant derniere position, et comme tu a la glycine en permiere position, elle coupe forcément après Y, qui sera donc un AA aromatique.

Ensuite la notion d'absorption a 280nm fait débat car les années d'avant ils apprenaient pas comme nous, mais cette année on a vu que les 3 AA aromatiques absorbent a 280 (et l'ADN a 260 je crois il faut savoir aussi), donc y a trop de question a se poser là dessus, on l'apprend et pi c'est tout. Faut donc juste se méfier quand on fait les annales

Voila j'espere c'est clair 😉

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