aurorec129 Posted November 9, 2020 Posted November 9, 2020 Bonsoir ! j'ai un petit doute sur l'utilisation du GTP lors de l'élongation dans la traduction. dans mon cours j'ai écris qu'une molécule de GTP était consommée pour fixer l'AA (par l'intermédiaire du facteur EF-Tu qui a un site de liaison au GTP) puis qu'une autre molécule de GTP était consommée pour transloquer (par l'intermédiaire de EF-G qui a un site de liaison au GTP). jusque la ça me paraissait clair mais après j'ai noté " chaque fois qu'on rajoute un AA, on utilise du GTP qui est utilisé par la peptidyl transférase" du coup je voulais savoir si la peptidyl transférase consommait aussi un GTP pour faire la liaison peptidique ou non? merci Quote
Ancien Responsable Matière Solution SBY Posted November 9, 2020 Ancien Responsable Matière Solution Posted November 9, 2020 (edited) Bonsoir @aurorec129 Une molécule de GTP est bien utilisée par la peptidyl transférase. Mais on aura consommation d'un ATP pour la fixation de l'AA. Je te fais un petit récap' sur le bilan énergétique de l'élongation. On a à chaque fois qu'on ajoute un AA consommation de : - 1 ATP pour l'activation lors de la fixation de l'AA sur l'ARNt - 1 GTP pour faire fonctionner la peptidyl transférase - 1 GTP pour faire fonctionner la translocase Donc au total on aura consommation de 4 liaisons riches en énergie. Bonne soirée ! Edited November 9, 2020 by SBY Quote
Ancien Responsable Matière Liliputienne Posted November 9, 2020 Ancien Responsable Matière Posted November 9, 2020 Génial ce résumé des nucléotides utilisés ! SBY 1 Quote
aurorec129 Posted November 10, 2020 Author Posted November 10, 2020 Il y a 11 heures, SBY a dit : Bonsoir @aurorec129 Une molécule de GTP est bien utilisée par la peptidyl transférase. Mais on aura consommation d'un ATP pour la fixation de l'AA. Je te fais un petit récap' sur le bilan énergétique de l'élongation. On a à chaque fois qu'on ajoute un AA consommation de : - 1 ATP pour l'activation lors de la fixation de l'AA sur l'ARNt - 1 GTP pour faire fonctionner la peptidyl transférase - 1 GTP pour faire fonctionner la translocase Donc au total on aura consommation de 4 liaisons riches en énergie. Bonne soirée ! merci beaucoup ! du coup par rapport au EF-Tu avec son site liant le GTP (on le voit ici dans la diapo), est ce qu'on peut dire que c'est la peptidyl transférase qui hydrolyse son GTP lors de la formation de la liaison peptidique ce qui va donc libérer EF-Tu-GDP ? Quote
Ancien Responsable Matière SBY Posted November 10, 2020 Ancien Responsable Matière Posted November 10, 2020 En fait, EF-Tu GTP va pouvoir se lier au bon aminoacyl-ARNt et le tout se fixera au niveau du site A. Il me semble que là, il va y avoir une stabilisation qui va se produire (entre l'aminoacyl-ARNt, l'ARNr et l'ARNm) ce qui va hydrolyser le GTP de EF-Tu. Et EF-Tu lié à du GDP va se détacher de l'aminoacyl-ARNt. Une fois que EF-Tu est parti, il y aura formation de la liaison peptique entre le nouvel AA et la chaine peptique, par la peptidyl transférase. Si par contre, EF-TU n'est pas lié au bon aminoacyl-ARNt, tout le complexe (EF-Tu aminoacyl-ARNt) va se détacher. Je suis pas sûre de tout ce que je t'ai dit. Attend quand même la confirmation d'un tuteur. Mais en tout cas, sache que Bettina n'insiste pas trop sur les facteurs d'élongation, leur fonctionnement... Quote
aurorec129 Posted November 10, 2020 Author Posted November 10, 2020 d'accord oui je vais quand même attendre la confirmation d'un tuteur pour ce qui est de la consommation du GTP de EF-Tu au moment de la fixation de l'aminoacyl au nv du site A. merci beaucoup en tout cas ! SBY 1 Quote
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