Bonjour! questions aa et prot

[lacelluledu66]

Bonjour!

1. Est-ce que qqn peut m'expliquer ce qu'est la phase stationnaire d'une chromatographie d'échange de cations avec élution par un gradient de ph? svp

 

2. Je ne comprends pas bien quelle est la marge quand on nous demande si le phi d'un peptide est proche d'une valeur ; par exemple phi proche de 6,65 alors que la valeur réelle 6,9 (compté vrai); est-ce que qqn peut me dire la marge de validité ? svp

 

3. Est-ce que qqn peut me donner acide aminé présurseur du cortisol? svp

 

4. cet item est faux parce qu'il manque l'ajout des 4 atomes de iode, nn? svp La thyroxine est obtenue par la condensation de deux molécules de tyrosine avec élimination d’une molécule d’eau

 

5. Par rapport à la déf de ce qu'est un amine biogène ; est-ce que c'est juste la décarboxylation d'un aa ? svp

 

6. Par rapport à cet item : La phénylalanine hydroxylase catalyse l’hydroxylation de la tyrosine; il est faux parce que c'est hydroxylation de la phe? svp

et cet item : Le retard mental qui se met en place chez les patients atteints de phénylcétonurie est principalement dû à la carence en tyrosine.

est-ce qu'il est faux parce que c'est l'accumulation de phe qui entraîne le retard mental? ssvp

 

7. Je ne comprends pas en quoi cet item est faux : le collagène de type I est formé d'une triple hélice alpha comprenant 3,6 résidus par tout et dont la pas est 0,54 nm, svp?

 

8. Je ne comprends pas pourquoi cet item est faux, est-ce que qqn peut m'expliquer ? svp Les carbones ades acides aminés liés sont toujours en configuration cispar rapport à la liaison peptidique

 

9. ça veut dire quoi que le glutathion présente une liaison pseudo-peptidique? svp

et pourquoi l'item qui dit que la masse moléculaire du glutathion oxydé est proche de 660 Da est comptée fausse? svp

 

 

merciiii

 

8. dans cette diapo de cours quand on nous dit que l'absorbance du peptide est à 280 nm c'est uniquement quand on a au moins un aa aromatique? svp https://ibb.co/ggSzjdb

 

[pâquerette]

Coucou @Larab 

1) une chromato échangeuse de cations retient les cations (chargé +), donc sa phase stationnaire est composée d'ions chargés négativement, anions. La phase stationnaire est la molécule qui est dans la colonne et qui permet de retenir les molécules, ici les molécules cationiques. Une fois les anions sortis (car non retenus), on modifie le pH, ce qui modifie certaines charges et permet l'élution des cations.  C'est plus clair ?

 

3) Le cortisol est une hormone cortico-surrénalienne qui fait partie des glucocorticoïdes. Elles dérivent du cholestérol et sont donc des stérols. Je ne suis pas sûre que tu doives connaître un aa précurseur du cortisol. Retiens que c'est un dérivé du cholestérol avec ses modifications par rapport à ce dernier (cétone en 3 (et non alcool), double liaison en 4.5 (et non 5.6) etOH en 11 et 17)

 

4) En effet les molécules d'iode sont essentielles à sa synthèse!

 

5) j'ai noté dans mon cours qu'amine biogène = générés par notre organisme lui-même (ils dérivent d'acides aminés)

 

6) Oui c'est ça, la phénylalanine hydroxylase catalyse l'hydroxylation de la phénylalanine ! 

Encore oui, les retards mentaux sont dus à l'accumulation de phénylalanine, car il y a un défaut de la phénylalanine hydroxylase!

 

7) Je ne vois aucune erreur non plus, le pas p=0.54nm, nb résidus/tours=3.6 et c'est bien une triple hélice alpha. Je pense que c'est un errata.

 

8 ) Le problème ici est le toujours. Par exemple l'oxygène du groupement CO est en trans par rapport à l'hydrogène du groupement NH. Les liaisons ne sont donc pas toujours en cis!

 

10) Oui, les aa aromatiques (ainsi que les acides nucléiques) absorbent à 280nm. Les protéines absorbent à 260nm.

 

J'espère t'avoir aidé pour certaines de tes questions.

Je ne suis pas sûre pour les autres réponses.

Bonne après midi!

[Aile]

Coucou! 

 

Je viens compléter @pâquerette

 

2) Alors y a pas vraiment de marges, en gros on va pas te piéger sur 0.1 près, le prof veut juste savoir si tu connais les pHi des AA à peu près. Dans ton exemple t'es à environ 6.6-6.7 donc c'est bon 

 

9) Alors tu as des liaisons pseudo-peptidiques dans le glutathion car de base les liaisons peptidiques s'établissent entre une fonction COOH terminale d'un AA et Nterminale d'un autre AA. Dans le glutathion tu as la Glutamine qui établit une liaison peptidique avec la cysteine par sa fonction amine en gamma et pas sa fonction N-terminal.
Pour la masse du glutathion oxydé j'avoue que je sais pas trop pourquoi c'est compté faux. Je pense que c'est parce que tu as un di peptide et pas un peptide donc je sais pas si tu peux vraiment dire que le GSSH a une masse d'à peu près 660 Da.