pH et pHi

[Métacarposaure]

Bonsoir !

 

Je galère un peu à comprendre comment calculer le pHi (en faisant la moyenne des pKa et pKb), surtout quand il y a plusieurs fonction acides ou basiques et pour les dipeptides.

Est ce que l'un/une d'entre vous pourrait prendre le temps de m'expliquer ?

 

Merci par avance pour le temps accordé à me répondre !!!! 

 

Q.C.M. 8

On considère les acides aminés Glu et Lys. On donne des valeurs approchées des pK des différents groupes ionisés : a-aminé : 9,3 ; a-carboxylique : 2,1 ; e-aminé : 10,5 ; g-carboxylique : 4.

 

1. Le pHi de Glu est voisin de 6,65 (Je pars du principe que c'est faux, on sait que pHi Glu environ =3)

2. Le pHi de Lys est voisin de 9,9 (au fond je sais que c'est vrai, parce que c'est dans mon cours, mais j'aimerais connaître la façon de calculer le pHi) 

3. Le pHi du dipeptide Glu-Lys est voisin de 6,65 

4. A pH 5, Glu-Lys et Lys se fixent sur une colonne échangeuse de cations Si pH<pHi Vrai 

5. A pH 8, Glu et Lys sont tous les deux exclus d’une colonne échangeuse de cations. Si pH>pHi Vrai 

Edited November 8, 2020 by Métacarposaure

[Pauluuux]

Hellooo pour calculer le pHi d’un peptide ici tu vas avoir une première méthode sur un autre Qcm ! 
 

Le 01/11/2020 à 18:48, Dragongnon22 a dit :

Saluut @stabiloboss !!

 

Alors ce n’est pas si compliqué que ça.

 

Tout d’abord, tu regardes la composition de ton peptide. Je vais prendre un exemple afin que tu comprennes mieux.

 

Soit le peptide suivant : Arg-Gly-Asp-Val-Leu-Glu.

Ici, tu dois d’abord reconnaître quels sont les aa constituant le peptide qui possèdent un groupement chargé, c’est à dire un radical plutôt chargé acide (cela concerne Asp ou Glu) ou basique (Arg, Lys et Arg) et qui influence donc le pHi de ton peptide. Ce sont les pKr.

On a dans cet exemple Arg (avec un groupement guanidium basique) ; Asp (avec un groupement beta-carboxylique car porté par le carbone bêta de la chaîne radicale de l’aa, il est acide) et Glu (avec un groupement gamma-carboxylique porté par le carbone gamma de la chaîne radicale de l’aa, il est acide).

 

Il faut aussi penser au groupement alpha-aminé porté par l’acide aminé N-term, plutôt basique et au groupement alpha-carboxylique porté par l’acide aminé C-term, plutôt acide. Ce sont les pKa et pKb. En effet, ces deux groupements sont aux deux extrémités de la chaîne peptidique et n’entre donc pas dans une liaison peptidique, ainsi ils participent aussi au pHi comme ils sont libres (contrairement à ces mêmes groupes présents dans les aa qui ne sont pas aux extrémités du peptide et qui sont donc impliqué dans une liaison peptidique).

 

Alors les pK de chaque groupe seront toujours donnés ne t’inquiète pas. Ici on a pK (alpha carboxylique) = 2,2  ; pK (alpha aminé) = 9 ; pK (beta carboxylique) = 3,9 ; pK (guanidium) = 12,5 ; pK (gamma carboxylique) = 4,3.

Les deux autres radicaux possédant également un pKr que tu pourrais trouver dans d’autres peptides sont ceux de la lysine (groupement epsilon aminé) et de l’histidine (groupement imidazole).

 

Maintenant, il faut voir comment peut être chargé ton peptide. Il possède 3 groupements acides (donc 3 charges -) et 2 groupements basiques (donc 2 charges +) ainsi sa charge varie de -3 à +2 selon le pH. Il ne te reste plus qu’à ranger les pK présent dans ton peptide, du plus petit au plus grand en partant de +2 et en allant vers -3 (en effet en dessous du pK, le groupement correspondant est chargé positivement et au dessus du pK, le groupement correspondant est chargé négativement, c’est donc pour ça qu’on va du positif (à gauche) vers le négatif (à droite)). On obtient donc ça avec notre exemple :

 

2 → 2,2 → 1 → 3,9 → 0 → 4,3 → -1 → 9 → -2 → 12,5 → -3     (En noir, c’est les charges et en fait on insère chaque pK entre deux charges dans l’ordre croissant). Pour trouver le pHi, il y a plus qu’à faire la moyenne des deux pK encadrant la neutralité (0) donc ici 3,9 et 4,3. On a donc pHi = (3,9 + 4,3)/2 = 4,1.

 

Alors je t’ai fait un gros pavé donc il se peut que tu ne comprennes pas certains trucs, n’hésite pas à me demander si tu veux que je réexplique un point en particulier .

je te cherche le calcul pour le Qcm que tu viens de poster et je te l’envoie dans le prochain post ! 
Bon courage

Le 02/11/2020 à 16:02, Pauluuux a dit :

https://image.noelshack.com/fichiers/2020/45/1/1604328898-image.jpg

saluuut !

Alors j’espère que le lien avec le schéma que je t’ai fait fonctionne tu comprendras mieux mes explications comme ça ! 
Pour calculer ton pHi de ton peptide tu vas procéder par étapes : 

- tu cherches le pK de tes groupements ionisable ici sur Glu et Lys et tu n’oublies pas à chaque fois le NH3+ et COOH qui eux aussi le sont ! 
- tu classes leur pHi par ordre croissant puis tu les places sur une échelle qui représente la progression de la charge totale de ton peptide ! 
( du coup les petit + et - c’est parce qu’à chaque fois que tu passe le pK d’un de tes AA la charge change, et on cherche donc le pHi à 0 ) 

- tu vois que sur ton échelle ton peptide sera à charge 0 après avoir passé le Pk de 4 et avant celui de 9,3 ! Donc tu fais la moyenne les deux et ça te donne 6,65 !

Je sais pas si j’ai expliqué assez clairement hésite pas à me demander des détails si tu bloques toujours !

La tu as la correction pour la C ! 

Dis moi si ça te suffit ou si tu veux la correction détaillées pour un seul AA ! 

[Métacarposaure]

Merci beaucoup beaucoup @Pauluuux !!! C'est juste génial ! 

 

Si ça ne t'embête pas je veux bien pour 1 seul AA, on a jamais assez d'exemple et de vérification de connaissance ahah ! 

 

Merci par avance 

[Pauluuux]

Okkk je vais essayer de te faire ça au mieux par écrit ! 
Dans la Lys ses trois fonction ionisables sont : 

- alpha carboxylique 2,1

- alpha aminé 9,3 

- epsilone aminé 10,5 

 

Tu as deux fonctions basiques (on diras 2 + ) et une acide donc -1 : plus tu vas monter dans les pH plus ton AA va être chargé négativement ! 
Donc tu classes d’abord tes fonctions par ordre croissant pour voir quel pH il faut dépasser pour pouvoir "rendre plus negatif" ton AA, sachant que nous on cherche le moment ou il ne sera pas chargé !

Donc on a : 2,1<9,3<10,5 

Cela veut dire ( et c’est la qu’on utilise les 2+ et 1- haha) : 

- avant 2,1 ton AA est chargé 2+ 

- entre 2,1 et 9,3 ton AA est +1

- entre 9,3 et 10,5 il est 00000 ! 
BINGO tu fais la moyenne de 9,3 et 10,5 et tu tombe sur le pHi de ton AA ! 
 

et bien sûr au dessus de 10,5 c’est la qu’il sera chargé -1 ! 
 

J’espère que c’est plus clair ! 
 

La Tutobise

[Métacarposaure]

Juste topissime ! Merciiiii ! 

il y a 29 minutes, Pauluuux a dit :

Okkk je vais essayer de te faire ça au mieux par écrit ! 
Dans la Lys ses trois fonction ionisables sont : 

- alpha carboxylique 2,1

- alpha aminé 9,3 

- epsilone aminé 10,5 

 

Tu as deux fonctions basiques (on diras 2 + ) et une acide donc -1 : plus tu vas monter dans les pH plus ton AA va être chargé négativement ! 
Donc tu classes d’abord tes fonctions par ordre croissant pour voir quel pH il faut dépasser pour pouvoir "rendre plus negatif" ton AA, sachant que nous on cherche le moment ou il ne sera pas chargé !

Donc on a : 2,1<9,3<10,5 

Cela veut dire ( et c’est la qu’on utilise les 2+ et 1- haha) : 

- avant 2,1 ton AA est chargé 2+ 

- entre 2,1 et 9,3 ton AA est +1

- entre 9,3 et 10,5 il est 00000 ! 
BINGO tu fais la moyenne de 9,3 et 10,5 et tu tombe sur le pHi de ton AA ! 
 

et bien sûr au dessus de 10,5 c’est la qu’il sera chargé -1 ! 
 

J’espère que c’est plus clair ! 
 

La Tutobise