QCM poly enzymo

[organiC]

Bonsooooooir, est ce qu'on peut m'expliquer ces items je bloque vraiment

 

QCM2 La transition allostérique :

A) Est un phénomène peu spécifique puisque l'effecteur a une structure très éloignée de celle du substrat. FAUX j'ai pas trop compris l'item

 

QCM 4 : Un inhibiteur compétitif d’une enzyme

E) Modifie la concentration en substrat nécessaire pour obtenir la demi-vitesse maximale. VRAI, j'avais mis faux car pour un inhibiteur compétitif c'est le Km qui change, non ?

 

QCM 10 : Dans la représentation des cinétiques Michaeliennes selon la méthode des inverses.

E) L'abscisse à l'origine correspond à l'inverse du Km FAUX, je pense que j'ai pas bien compris la représentation graphique selon Lineweaver, j'avais mis vrai car au niveau de l'abscisse y'a bien -1/Km 

 

QCM19 : La transition allostérique

A) Est un phénomène mettant en jeu au moins deux ou trois sous unités protéiques FAUX, j'avais mis vrai car comme l'enzyme possède une structure quaternaire je pensais qu'il y avait plusieurs sous unités

 

Merciiii

[Abc]

Salut,

 

Qcm 2 : le piège de l'item c'était de dire en gros : "puisque l'effecteur allostérique se fixe sur un site différent du site actif, il a une structure éloignée du substrat (ce qui est vrai) et donc il est peu spécifique (ce qui est faux)". Les effecteurs allostériques sont spécifiques de l'enzyme puisqu'ils se fixent sur des sites qui leur sont déterminés (site allostérique).

 

Qcm 4: L'inhibiteur compétitif augmente de manière apparente le Km. Et le Km est bien la concentration en substrat nécessaire pour obtenir la demi-vitesse maximale (pour t'en convaincre regarde la courbe de Michaelis Menten dans ton cours).

 

Qcm 10 : L'inverse du km est 1 / km et non -1 / km. La réponse est bien -1 / km mais ce n'est pas l'opposé du Km.

 

Qcm 19 : 

Bonne soirée.

[organiC]

D'accord merci  bonne soirée