ED enzymo

[niiinou]

Bonjour !

J'aurai besoin de quelques explications pour 2 items de l'ED d'enzymologie

 

QCM7 : "

1. Les acides aminés qui ne composent pas les sites catalytiques et de fixation contribuent généralement à la bonne conformation de ces sites" --> VRAI

J'ai du mal à comprendre le sens de cette phrase, ça ne me parait pas logique 

 

QCM11 : 

- La transition allostérique :

1. Est un phénomène par lequel des protéines oligomériques passent de l’état actif à l’état inactif. --> VRAI

Ce n'est pas le passage de l'état inactif à l'état actif ? 

 

 

 

 

[Abc]

Salut,

 

Pour le QCM 7, il faut se dire que même si tous les acides aminés ne participent pas à la liaison ou à la catalyse enzymatique: ils sont tout de même important pour garantir la structure globale, la bonne conformation de ton enzyme. 

 

Pour le QCM 11, la transition allostérique est un phénomène par lequel les protéines oligomériques sont inhibées ou activées par un effecteur allostérique. Donc VRAI. Pense par exemple à l'hémoglobine (même si c'est pas une enzyme ça fonctionne pareil), elle augmente son affinité pour l'O2 dès lors qu'une molécule d'O2 se fixe (et augmente donc sa capacité de transport = augmente son activité) ou diminue son affinité lorsque une molécule de CO2 se fixe (diminue son activité).

 

Bon week-end.

[niiinou]

Merci de ta réponse @Abc

Mais concernant le QCM11 enfaite ce que je ne comprends pas c'est que quand on regarde ce graphique...

https://zupimages.net/viewer.php?id=20/45/594b.png 

...j'ai l'impression que l'inhibiteur retarde juste l'activation, mais n'inactive pas l'enzyme 

 

Du coup comme l'item est vrai ça veut dire qu'il y a d'autres inhibiteurs qui eux permettent de passer de la forme active à la forme inactive ?

[Abc]

L'allostérie correspond à la propriété de certaines protéines qui peuvent changer de conformation lorsqu’elles se lient à un effecteur allostérique et modifie leur activité. 

 

Dans ton cours, l'expérience montre que l'effecteur allostérique inhibiteur augmente le k0,5. Autrement dit, il faut plus de substrat pour atteindre le k0,5 de ton enzyme. Il modifie la conformation du site actif et donc entraîne une modification de l'affinité de l'enzyme pour son substrat.

 

Dans ce cas, le phénomène de transition allostérique déplace l'enzyme d'une conformation active vers une conformation inactive (totalement...peut-être dans certains cas). Mais ce qu'il faut que tu retiennes; c'est que tu as modifié la conformation du site actif de ton enzyme vers une forme inactive, vu que son affinité et par voie de conséquence son activité diminue. Tu dois alors augmenter la concentration en substrat pour retrouver dans ta Vmax initiale.

 

 

[niiinou]

D'accord je pense que j'ai compris, mercii @Abc !!