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aide qcm


Go to solution Solved by Cléclé8,

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Posted

bonjour, j'ai énormément de mal pour les qcm sur les acides amines... je ne comprends rien du tout 

par exemple ces genres de qcm je ne sais pas les résoudre avec ce qu'on a simplement vu en cours 

Merci d'avance pour votre aide !

 

On réalise une chromatographie d’échange de cations avec élution par un gradient de pH, pour séparer un mélange de 3 acides aminés : Lys, Asp et Leu. On donne des valeurs approchées des pK des différents groupes ionisés : a-aminé : 9,3 ; a-carboxylique : 2,1 ; e-aminé : 10,5 ; g- carboxylique : 4.

Quelles sont la (les) proposition(s) exacte(s) ?

  1. Lys est le premier acide aminé élué

  2. Asp est le dernier acide aminé élué

  3. Leu est le deuxième acide aminé élué

  4. Asp est le premier acide aminé élué

  5. La phase stationnaire de cette chromatographie est chargée négativement.

Q.C.M. 8

On considère les acides aminés Glu et Lys. On donne des valeurs approchées des pK des différents groupes ionisés : a-aminé : 9,3 ; a-carboxylique : 2,1 ; e-aminé : 10,5 ; g-carboxylique : 4.

  1. Le pHi de Glu est voisin de 6,65

  2. Le pHi de Lys est voisin de 9,9

  3. Le pHi du dipeptide Glu-Lys est voisin de 6,65

  4. A pH 5, Glu-Lys et Lys se fixent sur une colonne échangeuse de cations

  5. A pH 8, Glu et Lys sont tous les deux exclus d’une colonne échangeuse de cations.

  • Solution
Posted (edited)

Dans une chromatographie d’échange de cations on charge une colonne négativement afin de retenir tous les éléments positifs sur la colonne. Au départ pour que tous les aa tiennent sur la colonne on prend un pH de 0. Les aa ont tous un pHi >0, sont donc positifs par rapport au milieu. Puis on va augmenter le pH (gradient de pH) —> Les Derniers aa à être élués sont ceux avec un phi élevé. 
Il faut trouver le pHi des aa: tu as ce sujet où c’est très bien expliqué! 

leu: 5,7

asp : 3

lys : 9,9

—> ordre d’élution : Asp, Leu, Lys

par exemple: on augmente le pH juqu’a pH= 1  —> rien ne se passe tous les aa restent accrochés à la colonne 

puis On augmente jusqu’à pH=4 —> pHi Asp<4 donc l’aa devient chargé négativement par rapport au milieu. Il ne peut plus s’accrocher à la colonne car cette dernière est elle aussi chargée négativement, donc l’Asp est élué. Plus le pH va augmenter plus les aa vont être élués au fur et à mesure.

les responses vrai sont CDE. 


pour le qcm 8 : les trois premier items: 1—> Faux, 2–> Vrai, 3 —> Vrai (3+9,9)/2= 6,6.

 

pour 4 et 5 c’est ce que je t’ai expliqué avant. 
4 —> Vrai car 6,65 et 9,9 > 5 donc le dipeptide et l’aa sont positifs, ils restent accrochés à la colonne. 
5 —> pHi Glu (3) < 8 donc il est exclu de la colonne, par contre pHi lys (9,9) > 8 donc La Lys est toujours chargée positivement et n’est pas exclue de la colonne. 


voila j’ai essayé de t’expliquer je ne sais pas si c’est super clair haha 😜 

Edited by Cléclé8
Posted

bonjour @Cléclé8, j'ai une petite question en rapport avec ce QCM, je ne comprends tout simplement pas à quoi correspond la phase "stationnaire" ? 

Merci d'avance 🙂

E-

Posted (edited)

Alors je reposte ce sujet qui reprend ce que j’ai dit ça sera peut être plus clair 🙂

et du coup @Enguerran la dernière réponse de ce sujet Répond à ta question 😉 
la phase stationnaire c’est la colonne chargée négativement 

Edited by Cléclé8
Posted

@Cléclé8 Merci bcp mais je ne comprend pas comment on est censé savoir la composition de tous les acides aminés alors que le prof a bien confirmer meme sur le forum mode qu'il ne fallait connaitre que ceux vu en cours et savoir juste les grandes fonctions

Posted
il y a 3 minutes, Cléclé8 a dit :

Je n’ai pas trop saisi ta question. Tu parles de la structures des aa ? Des pHi ?

Oui pour pouvoir connaitre les phi, l'ordre dilution il faut savoir les structure des acides aminés pour savoir les différents groupes ionisés et leur placement. sauf que le prof a incité sur le fait qu'ion devait connaitre que ceux vu en cours et dans les qcm de ce genre on tombe sur des acides non étudiés pendant le cours. 

 

Posted

Ah d’accord bon je sais pas trop quoi te dire alors haha. Normalement vous voyez tous les aa mais il faut suivre les indications données par le prof 😉

sinon j’avais détaillée ma propre méthode ici concernant l’es pHi qui ne nécessite pas de connaître la structure des aa, ça pourra peut être t’aider :

 

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