poly entrainement enzymo

[JJA]

bonjour j'ai plusieurs questions suite aux Qcm d'enzymo du poly d'entrainement:

 

QCM 9: https://zupimages.net/viewer.php?id=20/45/wmju.png      ->B  

- Quand on parle d'inhibiteur compétitif, cela sous entend réversible ou pas ? j'ai l'impression que en général dans les QCM on précise jamais.

-De ce fait est ce que si il s'agissait d'un inhibiteur compétitif irréversible la D serait vrai ? es que le compétiteur dénature le site catalytique ou bien le site actif ou aucun des deux ? 

- et si il s'agissait d'un compétiteur compétitif réversible pourquoi la E fausse, il se lie de manière réversible au site actif mais celui si comprend le site catalytique ? ou seulement au site de reconnaissance du site actif ?

 

QCM 17 :https://zupimages.net/viewer.php?id=20/45/9elk.png -> B 

Je comprend pas comment on trouve ce résultat 

 

QCM 19: https://zupimages.net/viewer.php?id=20/45/dmwy.png -> BCDE

pk la A fausse?  Une enzyme allostérique possède pas au moins deux sous unité? 

Quesqu'un photomètre exactement? 

 

QCM 21: https://zupimages.net/viewer.php?id=20/45/7dcs.png -> DE

Quels sont les 3 relation évoqué dans l'item E ? 

 

Merci d'avance pour vos réponses bon weekend a tous.

[Abc]

Salut,

 

QCM 9 : 

Par inhibiteur compétitif, on sous-entend inhibiteur réversible compétitif. On te le préciserai je pense s'il était irréversible.

Non la D serait fausse, l'inhibiteur irréversible se lie à un site actif par une liaison covalente forte mais ne dénature pas le site actif. Il occupe déjà la place et le substrat ne peut se fixer. La différence par rapport à l'inhibition réversible est que l'action est permanente.

La E est fausse: la réponse juste serait occupe réversiblement le site actif. Le site actif comprend site de reconnaissance et site catalytique mais ces derniers peuvent partager les mêmes acides aminés.  

 

QCM 17:

L'activité d'une enzyme correspond au dosage global d'un échantillon. Elle correspond généralement au Vmax et s'exprime en nombre d'unités (ou concentration). Par contre, l'activité spécifique est déterminé par dosage avec une concentration massique donnée d'enzyme. Elle s'exprime en U.E par mg.

Comme tu le sais:

[E]= [Vmax] / As = 78 000 / 156 = 500mg = 0,5g.

 

QCM 19:

Protomère ? C'est la plus petite unité fonctionnelle (correspond à un ou plusieurs monomères). Par exemple, dans une molécule d'hémoglobine, le protomère correspond à un monomère. Ici, un protomère fixe une molécule d'O2. L'hémoglobine passe de forme tendue à relâché augmentant l'affinité en O2 pour les autres monomères (ou protomères). C'est ça le principe de l'allostérie. Ce phénomène met donc en jeu au moins deux protomères.

 

N.B: l'hémoglobine n'est pas une enzyme. Mais c'est pour te montrer ce qu'est le fonctionnement allostérique. C'est la même chose pour les enzymes, selon la fixation des effecteurs hors du site actif actif, l'activité enzymatique diminue ou augmente.

 

QCM 21 :

A mon avis, c'est fixation de l'inhibiteur non compétitif sur un site distinct du site actif / modification de la conformation du site actif de l'enzyme / diminution de l'affinité de l'enzyme pour son substrat. 

 

Bon week-end.

Edited November 7, 2020 by Abc

[JJA]

@Abcun grand merci à toi, tout est plus clair pour moi