emmmmaaa Posted November 4, 2020 Posted November 4, 2020 Salut! Je voulais savoir si quelqu'un pourrait me réexpliquer comment se déroule la translocation co-traductionnelle pour les protéines solubles ... Merci d'avance Quote
Solution Hestia Posted November 4, 2020 Solution Posted November 4, 2020 (edited) Salut ! Alors je vais essayer de te résumer tout ça. Pour commencer, le début de la traduction et de la translocation co-traductionnelle des protéines solubles est identique à celle des protéines transmembranaires. Un ribosome entame la traduction de l'ARNm et va traduire en premier ce qu'on appelle un "peptide signal" ce qui va entrainer la fixation d'un complexe SRP sur le ribosome qui traduisait la protéine en question et donc l'arrêt transitoire de cette traduction. Les deux ensembles vont migrer vers le RE et le complexe SRP va s'emboiter tranquilou dans son récepteur ce qui va permettre au ribosome de se positionner face à un translocon qui est un pore permettant le passage de la protéine qui est en train d'être traduite. Le translocon va "attraper" le peptide signal et ne pas le lâcher, la traduction va donc continuer une fois que le complexe SRP sera parti. La protéine va alors s'allonger dans le RE grâce à la traduction tout en restant attachée au translocon. C'est ici que débute la différence entre la translocation co-traductionnelle des protéines solubles et transmembranaires. Tout d'abord les protéines solubles sont faites pour être excrétées il faut donc qu'elles soient reconnu par la cellule et qu'elles arrivent à se mettre dans des vésicules pour être libérées durant l'exocytose. Leur moyen de réaliser ces deux choses est d'être les seules à posséder UN SEUL peptide signal, qui ici sera toujours clivable. Une fois que les protéines auront fini d'être traduites leur peptide signal en NH2 terminal va être clivé et les protéines vont se retrouver libre dans le RE qui pourra ensuite faire des vésicules pour les faire sortir de la cellule. Les protéines transmembranaires ne se retrouveront pas sous forme libre dans le RE car elles possèdent un ou plusieurs peptides signal qui ne seront pas clivables, elles vont donc directement être incorporées dans la membrane du RE durant leur traduction. (attention elles peuvent aussi posséder un peptide signal clivable en NH2 mais il ne sera jamais sans d'autres peptides signal non clivables). Bon j'espère avoir pu t'aider avec ce long pavé, n'hésite pas si tu as d'autres questions. Edited November 4, 2020 by Hestia Echo-ho-ho 1 Quote
emmmmaaa Posted November 4, 2020 Author Posted November 4, 2020 Il y a 1 heure, Hestia a dit : Salut ! Alors je vais essayer de te résumer tout ça. Pour commencer, le début de la traduction et de la translocation co-traductionnelle des protéines solubles est identique à celle des protéines transmembranaires. Un ribosome entame la traduction de l'ARNm et va traduire en premier ce qu'on appelle un "peptide signal" ce qui va entrainer la fixation d'un complexe SRP sur le ribosome qui traduisait la protéine en question et donc l'arrêt transitoire de cette traduction. Les deux ensembles vont migrer vers le RE et le complexe SRP va s'emboiter tranquilou dans son récepteur ce qui va permettre au ribosome de se positionner face à un translocon qui est un pore permettant le passage de la protéine qui est en train d'être traduite. Le translocon va "attraper" le peptide signal et ne pas le lâcher, la traduction va donc continuer une fois que le complexe SRP sera parti. La protéine va alors s'allonger dans le RE grâce à la traduction tout en restant attaché au translocon. C'est ici que débute la différence entre la translocation co-traductionnelle des protéines solubles et transmembranaires. Tout d'abord les protéines solubles sont faites pour être excrétées il faut donc qu'elles soient reconnu par la cellule et qu'elles arrivent à se mettre dans des vésicules pour être libérées durant l'exocytose. Leur moyen de réaliser ces deux choses et d'être les seules à posséder UN SEUL peptide signal, qui ici sera toujours clivable. Une fois que les protéines auront fini d'être traduites leur peptide signal en NH2 terminal va être clivé et les protéines vont se retrouver libre dans le RE qui pourra ensuite faire des vésicules pour les faire sortir de la cellule. Les protéines transmembranaires ne se retrouveront pas sous forme libre dans le RE car elles possèdent un ou plusieurs peptides signal qui ne seront pas clivables, elles vont donc directement être incorporée dans la membrane du RE durant leur traduction. (attention elles peuvent aussi posséder un peptide signal clivable en NH2 mais il ne sera jamais sans d'autres peptides signal non clivables). Bon j'espère avoir pu t'aider avec ce long pavé, n'hésite pas si tu as d'autres questions. D'accord merci beaucoup là c'est vachement plus clair !!! Juste quand une protéine n'a qu'un peptide signal ca veut bien dire qu'elle ne peut pas en créer d'autre, qu'elle n'a la possibilité que d'en traduire qu'un seul ? Quote
Hestia Posted November 4, 2020 Posted November 4, 2020 Les peptides signal sont seulement un petit enchainement d'acides aminés codés aussi par le gène codant la protéine, il font donc partie de la protéine même si certains sont fait pour être clivés. Ils ne sont pas rajoutés pendant la traduction puisque c'est un enchainement d'AA spécifiques déjà dans le code génétique de la protéine que l'on appelle un peptide signal. Donc ca ne se rajoute pas comme ça sinon il faudrait rajouter des paires de bases dans l'adn directement Par contre une protéine peut avoir en elle plusieurs peptides signal qui contrôleront alors sa façon d'être insérée dans la membrane. J'espère avoir répondu à tes questions Quote
emmmmaaa Posted November 4, 2020 Author Posted November 4, 2020 il y a 2 minutes, Hestia a dit : Les peptides signal sont seulement un petit enchainement d'acides aminés codés aussi par le gène codant la protéine, il font donc partie de la protéine même si certains sont fait pour être clivés. Ils ne sont pas rajoutés pendant la traduction puisque c'est un enchainement d'AA spécifiques déjà dans le code génétique de la protéine que l'on appelle un peptide signal. Donc ca ne se rajoute pas comme ça sinon il faudrait rajouter des paires de bases dans l'adn directement Par contre une protéine peut avoir en elle plusieurs peptides signal qui contrôleront alors sa façon d'être insérée dans la membrane. J'espère avoir répondu à tes questions Ah oui je suis bête ! Merci beaucoup ! :)) Quote
Hestia Posted November 4, 2020 Posted November 4, 2020 Mais il n'y a jamais de question bêtes ! Avec plaisir et bonne chance pour la suite Quote
emmmmaaa Posted November 4, 2020 Author Posted November 4, 2020 à l’instant, Hestia a dit : Mais il n'y a jamais de question bêtes ! Avec plaisir et bonne chance pour la suite Merci!!! Et bonne journée Hestia 1 Quote
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