formules

[Vaiana]

Coucou est ce que quelqu'un peut m"'expliquer les formules sur le cours en biochimie : 

 

v= d[S]/dt = d[P]/dt 

 

à l'instant t0 : vi = tg alpha 0 (genre pq et à quoi correspondent les termes de la formule) ? 

 

Y a une courbe sur le diapo mais j'arrive plus à importer de photo sur le forum  

 

Merciiii

 

[virasolelh]

holaaaaa

 

alors le petit d devant le S, le T et le P ça veut dire une toute petite petite petite variation (en gros c'est un mini delta)

d[S]/dt c'est en gros la dérivée de S en fonction du temps ;))

 

et je vais te faire un dessin pour l'autre question :

admirez mes talents de graphiste svp

 

tu connais x mais tu cherches y, tu vas prendre considération l'angle alpha.

t'es d'accord avec moi que dans le triangle du haut, le côté adjacent de alpha vaut x ? (trigonométrie mon amour)

tu sais que tangente = côté opposé sur côté adjacent. or, tu connais ton côté adjacent ! 

donc côté opposé (y) = tangente * côté adjacent :)))

 

Edited November 2, 2020 by virasolelh

[Vaiana]

il y a 24 minutes, virasolelh a dit :

holaaaaa

 

alors le petit d devant le S, le T et le P ça veut dire une toute petite petite petite variation (en gros c'est un mini delta)

d[S]/dt c'est en gros la dérivée de S en fonction du temps ;))

 

et je vais te faire un dessin pour l'autre question :

admirez mes talents de graphiste svp

 

tu connais x mais tu cherches y, tu vas prendre considération l'angle alpha.

t'es d'accord avec moi que dans le triangle du haut, le côté adjacent de alpha vaut x ? (trigonométrie mon amour)

tu sais que tangente = côté opposé sur côté adjacent. or, tu connais ton côté adjacent ! 

donc côté opposé (y) = tangente * côté adjacent :)))

 

Coucouuu  !!!

 

Alors pour la première question j'ai oublié de préciser que j'avais pas compris le " - " dans la formule (que j'ai oublié dans le post d'ailleurs) 

 

Et pour ma deuxième question MOOH TROP CHOUPI TON SCHEMA    , j'ai compris merci beaucoup haha !!!

 

Bon par contre j'ai vu la tête des autres formules après je me suis décomposée mdrrr 

 

J'ai une autre question, genre dans le cours c'est indiqué que Km c'est l'affinité que possède le substrat pour l'enzyme et que ça dépend de Vmax (je crois). Du coup dans le cas des inhibiteurs compétitif pourquoi on a Vmax qui change pas mais Km qui change ? Fin c'est logique que Km change mais vu que c'est lié je comprends pas pourquoi Vmax ne changerai pas aussi ? Et idem pour les non compétitifs

 

Je sais pas si ma question est bête ou si j'suis un peu neuneu sur les bords 

 

Merci beaucoup à toi, passe une excellente soirée   

 

 

[virasolelh]

il y a 2 minutes, rara31 a dit :

 

Je sais pas si ma question est bête ou si j'suis un peu neuneu sur les bords 

tu redis ça on se bat

je saurais pas te répondre pour le reste je vais laisser un gentil tuteur le faire

[Vaiana]

il y a 48 minutes, virasolelh a dit :

tu redis ça on se bat

je saurais pas te répondre pour le reste je vais laisser un gentil tuteur le faire

encore merci Grenouille ! 

[SoFosBuVir]

Salut salut @virasolelh et @rara31 !

 

Bon déjà clap clap pour le graphique ( j'aurais pas été capable de faire ça j'crois mdr ) et qui en plus explique bien la situation. 

 

Concernant ta 2nde question @rara31, ce n'est pas une question bête car intuitivement je pensais la même chose mais regarde on va reprendre le principe de ces différents inhibiteurs ensemble étant donné que cette année ça a présenté en DESPI pour ne pas dire en vitesse TGV ( juste, l'année dernière l'enzyme = 5h de cours, bon c'est pas pour ça qu'on avait beaucoup plus compris mdr mais bon ça c'est un autre problème ) donc vos questions sont plus que légitimes.

 

Je me permets juste de préciser que le Km ( constante de Michaëlis ) est INVERSEMENT proportionnelle à l'affinité ( pour qu'on soit d'accord ).

 

Ok so...

 

Un inhibiteur COMPETITIF : déjà on revient sur le principe de compétitif, c'est donc une molécule qui va interagir à la place du substrat de base car il se place sur le SITE ACTIF du récepteur, ici l'inhibiteur interagit seulement avec le récepteur pour empêcher la fixation du substrat sur le récepteur. Si tu as 100 récepteurs et 50 molécules inhibitrices compétitives, c'est comme si les récepteurs sont inactivés donc t'es d'accord avec moi qu'il ne reste plus que 50 récepteurs disponibles pour la fixation du substrat. Je le redis autrement, c'est soit le substrat soit l'inhibiteur qui se fixe au récepteur. Concernant la variation des paramètres, pour le Km, sachant que l'affinité à diminuée vue que l'inhibiteur à prit la place du substrat donc a une affinité différente, ALORS le Km va augmenter. Pour le Vmax, la vitesse de réaction entre le récepteur et le substrat NE CHANGERA PAS pour les complexes [ RS ] vu que l'inhibiteur n'interagit pas pour ce complexe. Enfin pour un inhibiteur compétitif, il est réversible à forte dose de substrat sous entendu il est efficace pour des faibles concentrations en substrats.

 

Un inhibiteur NON COMPETITIF : Ici, il interagit de façon allostérique donc UNIQUEMENT sur les complexes récepteur substrats déjà formés, il agit sur un site différent du site actif donc ici sur 100 récepteurs, si y'en a 60 qui interagissent avec des substrats, l'inhibiteur ne peut interagir qu'avec ces 60 complexes. Il permettra alors de DIMINUER la vitesse de réaction comme si c'était une pédale de frein pour une voiture, elle est a côté de la pédale d'accélérateur, elle empêche pas complètement la voiture d'avance mais la ralenti juste ( bon a part si tu pile mais t'as compris l'idée ). Ce qu'on obtiendra au niveau graphique, c'est un Km qui ne sera pas modifier vu que l'affinité ne change pas, en effet les substrats qui peuvent interagir interagissent peu importe la concentration en inhibiteur. Le Vmax est donc tu l'auras compris diminué ( principe du frein que je viens d'expliquer ). 

 

C'est un peu long mais ça explicite un peu plus ce cours pas évident.

 

En espérant vous avoir aider. Bon courage pour la suite surtout pendant ce confinement ! Si vous avez d'autres questions n'hésitez pas.

[Vaiana]

Le 04/11/2020 à 09:43, SoFosBuVir a dit :

Salut salut @virasolelh et @rara31 !

 

Bon déjà clap clap pour le graphique ( j'aurais pas été capable de faire ça j'crois mdr ) et qui en plus explique bien la situation. 

 

Concernant ta 2nde question @rara31, ce n'est pas une question bête car intuitivement je pensais la même chose mais regarde on va reprendre le principe de ces différents inhibiteurs ensemble étant donné que cette année ça a présenté en DESPI pour ne pas dire en vitesse TGV ( juste, l'année dernière l'enzyme = 5h de cours, bon c'est pas pour ça qu'on avait beaucoup plus compris mdr mais bon ça c'est un autre problème ) donc vos questions sont plus que légitimes.

 

Je me permets juste de préciser que le Km ( constante de Michaëlis ) est INVERSEMENT proportionnelle à l'affinité ( pour qu'on soit d'accord ).

 

Ok so...

 

Un inhibiteur COMPETITIF : déjà on revient sur le principe de compétitif, c'est donc une molécule qui va interagir à la place du substrat de base car il se place sur le SITE ACTIF du récepteur, ici l'inhibiteur interagit seulement avec le récepteur pour empêcher la fixation du substrat sur le récepteur. Si tu as 100 récepteurs et 50 molécules inhibitrices compétitives, c'est comme si les récepteurs sont inactivés donc t'es d'accord avec moi qu'il ne reste plus que 50 récepteurs disponibles pour la fixation du substrat. Je le redis autrement, c'est soit le substrat soit l'inhibiteur qui se fixe au récepteur. Concernant la variation des paramètres, pour le Km, sachant que l'affinité à diminuée vue que l'inhibiteur à prit la place du substrat donc a une affinité différente, ALORS le Km va augmenter. Pour le Vmax, la vitesse de réaction entre le récepteur et le substrat NE CHANGERA PAS pour les complexes [ RS ] vu que l'inhibiteur n'interagit pas pour ce complexe. Enfin pour un inhibiteur compétitif, il est réversible à forte dose de substrat sous entendu il est efficace pour des faibles concentrations en substrats.

 

Un inhibiteur NON COMPETITIF : Ici, il interagit de façon allostérique donc UNIQUEMENT sur les complexes récepteur substrats déjà formés, il agit sur un site différent du site actif donc ici sur 100 récepteurs, si y'en a 60 qui interagissent avec des substrats, l'inhibiteur ne peut interagir qu'avec ces 60 complexes. Il permettra alors de DIMINUER la vitesse de réaction comme si c'était une pédale de frein pour une voiture, elle est a côté de la pédale d'accélérateur, elle empêche pas complètement la voiture d'avance mais la ralenti juste ( bon a part si tu pile mais t'as compris l'idée ). Ce qu'on obtiendra au niveau graphique, c'est un Km qui ne sera pas modifier vu que l'affinité ne change pas, en effet les substrats qui peuvent interagir interagissent peu importe la concentration en inhibiteur. Le Vmax est donc tu l'auras compris diminué ( principe du frein que je viens d'expliquer ). 

 

C'est un peu long mais ça explicite un peu plus ce cours pas évident.

 

En espérant vous avoir aider. Bon courage pour la suite surtout pendant ce confinement ! Si vous avez d'autres questions n'hésitez pas.

Salut !!  J'ai bien relu ton texte et tout est absolument clair !

Concernant les formules, le professeur est capable de poser des problèmes types avec ? 

 

Merci bien encore !!!