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Tjr le TD


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Coucou!!! y a un petit truc qui me dérange dans ce qcm:

https://goopics.net/i/oXd4D

Par rapport au A: on sait que le bromure de cyanogene coupe après les Met, mais qu'est ce que ca veut dire "après"? Je veux dire on a pas le sens du peptide...

Et aussi: je comprends pas trop a quel moment interviennent les pont SS: a ce que j'ai compris:

Forme primaire de la proteine: liaison peptidique

Forme secondaire: liaison hydrogène

Forme tertiaire: en fait c'est la formation des sous unités non? Et une sous unité au final c'est une chaine polypetidique?

Forme quaternaire: les différentes sous unités (donc les chaines) sont liées par des liaisons hydrophobes.

Or a ce que j'ai compris, on sépare les sous unités avec des détergents (pour casser les liaisons hydrophobes) et après on sépare les chaines avec du Beta mercaptol (ce qui est utilisé pour casser les ponts SS), mais je comprends pas la différences entre les chaines et les sous unités...

Bref je suis pas super claire, mais je suis perdue avec les liaisons...

  • Solution
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Helloo @manoncrtt

D'abord sur le problème de ton item A : le peptide est mis dans le bon sens directement dans l'énoncé donc c'est avec cet ordre là d'AA que tu dois voir si le bromure de cyanogène coupe ton peptide, tu n'as pas à te demander si c'est dans le bon sens ou pas ici ! (ou sinon on te le ferait comprendre dans le qcm 😉).

Concernant les chaînes, sous-unités et formes en tout genre ... 

Moi je le visualisais comme ca

En gros d'abord t'as ton peptide en longueur, les liaisons peptidiques qui unissent les AA et qui lui permette donc d'être "droit"  c'est la forme primaire

En fait une sous unité c'est un énormeee ensemble de chaînes, dedans tu vas avoir des feuillets béta et des hélice alpha par exemple ! Du coup quand tu utilise du SDS et que tu vois que ça coupe, automatique tu pense plusieurs sous unités !! 

Ensuite quand t'as tes sous unités séparées, il faut savoir que oui tu as des liaisons hydrogène qui te permettent de former les hélices et les feuillets, donc de donner une forme particulaire à ta chaîne peptidique initialement droite (#formesecondaire) MAIS entre tes chaînes si celles-ci contiennent des cystéines tu peux aussi avoir des ponts disulfure inter-chaînes qui eux seront donc coupé avec le BME et c'est comme ça qu'en utilisant d'abord le SDS tu peux voir les SU puis en utilisant le BME tu verras les différentes chaînes ou du moins tu pourras confirmer ou non la présence de ponts disulfure ! 🙂

J'espère que j'ai plus ou moins bien répondu à ta question ! Si tu as encore un soucis n'hésite pas ! ❤️  

Posted

@PauluuuxCoucou! ca marche pour la première question merci bcp ♥

Par contre, j'ai encore un pbm 😞 enfait dans le cours il y a marqué que l'hémoglobine est composé de 4 sous unités, 4 chaines polypeptidiques, qui sont reliées par des liaisons hydrophobes, c'est pour ca que je m'étais dit chaine=sous unité. Ducoup c'est un cas particulier?

Et j'ai fait la suite du tp, je suis tombé sur 2 items qui m'ont perturbé:

1) l'un affirme que la carboxylation de la dopamine crée de la tyrosine, mais il ne va pas manquer un gp OH?

2) l'autre dit que la phenylalanine hydroxylase ne catalyse pas l'hydroxylation de la tyrosine

Erratas ou y a un truc qui m'echappe?

Merci encore!!

Posted

J'avoue que ça me posais problème aussi, mais si on suit la définition je dirais quand même que ce sont des sous unités, deux sont formé de chaines alpha et deux de chaines béta. 🙂

Ensuite pour ton 1 oui tu as raison ! Et plus simplement la carboxylation de la dopamine crée donc l'intermédiaire qu'est la DOPA ! 😉 

Et pour ton 2 la phenylalanine hydroxylase permet de transformer la Phe en Tyr donc elle catalyse l'hydroxylation de la phenylalanine 😄 

Dis moi si quelque chose t'échappe ! 

Bon courage ! 😘

Posted

@PauluuuxMerci bcp! ca me prenait la tête mais maintenant je comprends mieux. Je vais changer de matière maintenant pcq je fais une overdose de bioch...

Merci infiniment 🙂 et bonne aprem!

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