QCM 5A, 6 et 9C entrainement protéines

[organiC]

Coucouuu ! Alors tout d'abord, voici quelques items me posant problème :

 

- QCM 5A : Lors d’une électrophorèse PAGE-SDS, une molécule d’hémoglobine migre sous forme de 2 bandes de tailles distinctes, uniquement après traitement par du β-mercaptoéthanol FAUX

Est-ce à cause de "uniquement" ou c'est autre chose pcq je vois pas pourquoi c'est faux ?

 

- QCM 9C : Dans toute liaison peptidique, la somme des angles φ (phi) et ψ (psi) est égale à 100° FAUX

J'ai mal compris l'histoire des angles phi et psi ! J'arrive plus à trouver dans le cours mais y'avais une partie où on parlait d'un angle de 100° je crois

 

Ensuuuite, j'ai quelques questions sur ce QCM :

 

QCM 6. Des chercheurs ont étudié un peptide inconnu et fait les observations suivantes : Lors d’une électrophorèse de type PAGE-SDS, le peptide migre sous forme de 1 bande à environ 1760 Da en absence de β-mercaptoéthanol, et de 1 bande à environ 880 Da en présence de β-mercaptoéthanol. Le séquençage d’Edman fait apparaître un dérivé PTH-Lys. Après action de la trypsine, 2 fragments différents sont identifiés. Après hydrolyse acide totale à 96h, les acides aminés suivants sont identifiés : Pro, Val, Lys, Arg, Gly, Phe, Tyr.

 

En prenant en compte ces observations, indiquez le caractère vrai ou faux des propositions suivantes :

 

A) Le peptide dénaturé (en présence de β-mercaptoéthanol) peut posséder la structure suivante : Lys-Val- Gly-Phe-Tyr-Pro-Arg

B) L’hydrolyse acide totale du peptide à 24h libèrerait les mêmes fragments

C) Le peptide non dénaturé (en absence de β-mercaptoéthanol) peut posséder la structure suivante : Lys-Val-Gly-Cys-Phe-Tyr-Pro-Arg.

D) Le bromure de cyanogène (CNBr) n’agit pas sur ce peptide

E) Le peptide absorbe les rayons ultraviolets à 280 nm.

 

Réponse vrai: BDE

 

 - Donc pour les item A et C est ce que c'est faux car il manque un AA ? vu que dans l'énoncé on nous dit que le peptide est de 880 Da

 

 - Pour le B je comprend pas pourquoi c'est vrai car au bout de 24h j'avais compris qu'on avait pas encore tous de dégrader (dans le cours j'ai noté que Ser et Thr commençaient à être dégradé à 24h), donc pour moi c'était faux car il pouvait potentiellement avoir Ser et Thr pas encore dégradé

 

Merci d'avance !

[oceqne]

Hello ! Je vais essayer de répondre à tes questions.

Pour commencer, avec celle-là : 

Il y a 3 heures, Vitamine a dit :

QCM 9C : Dans toute liaison peptidique, la somme des angles φ (phi) et ψ (psi) est égale à 100° FAUX

J'ai mal compris l'histoire des angles phi et psi ! J'arrive plus à trouver dans le cours mais y'avais une partie où on parlait d'un angle de 100° je crois

 

En effet, dans la partie du cours qui nous parle des structures secondaires, on en distingue deux types : les hélices alpha et les feuillets plissés bêta. Pour les hélices alpha uniquement, cet item est vrai, et la somme des angles phi et psi est égale à 100°. Par contre, ce n'est pas le cas pour les feuillets plissés bêta, donc ce n'est pas vrai pour toutes les liaisons peptiques et par conséquent l'item est faux. C'est quelque chose qu'il faut savoir par coeur, il n'y a pas vraiment de technique pour retenir. Si je le retrouve dans mon cours, je te mettrai un schéma qui t'aidera à mieux visualiser l'angle phi/psi (enfin j'espère haha). 

 

Il y a 3 heures, Vitamine a dit :

QCM 6. Des chercheurs ont étudié un peptide inconnu et fait les observations suivantes : Lors d’une électrophorèse de type PAGE-SDS, le peptide migre sous forme de 1 bande à environ 1760 Da en absence de β-mercaptoéthanol, et de 1 bande à environ 880 Da en présence de β-mercaptoéthanol. Le séquençage d’Edman fait apparaître un dérivé PTH-Lys. Après action de la trypsine, 2 fragments différents sont identifiés. Après hydrolyse acide totale à 96h, les acides aminés suivants sont identifiés : Pro, Val, Lys, Arg, Gly, Phe, Tyr.

 

En prenant en compte ces observations, indiquez le caractère vrai ou faux des propositions suivantes :

 

A) Le peptide dénaturé (en présence de β-mercaptoéthanol) peut posséder la structure suivante : Lys-Val- Gly-Phe-Tyr-Pro-Arg

B) L’hydrolyse acide totale du peptide à 24h libèrerait les mêmes fragments

C) Le peptide non dénaturé (en absence de β-mercaptoéthanol) peut posséder la structure suivante : Lys-Val-Gly-Cys-Phe-Tyr-Pro-Arg.

D) Le bromure de cyanogène (CNBr) n’agit pas sur ce peptide

E) Le peptide absorbe les rayons ultraviolets à 280 nm.

 

Réponse vrai: BDE

 

A) En effet, il n'y a que 7 AA, or le peptide fait 880 Da. Sachant qu'un AA = 110 Da, il nous fait obligatoirement 8 AA pour notre peptide. Donc faux.

B) J'avoue que pour celle-ci je sèche un peu, @Nymma @El_Zorro une idée ? 

C) Pour moi, ici, on nous parle du peptide non dénaturé donc celui de 1760 Da. Donc même si la séquence en AA serait juste pour le peptide dénature à 880 Da, l'item devient faux.

 

 

Concernant ce premier item : 

Il y a 3 heures, Vitamine a dit :

- QCM 5A : Lors d’une électrophorèse PAGE-SDS, une molécule d’hémoglobine migre sous forme de 2 bandes de tailles distinctes, uniquement après traitement par du β-mercaptoéthanol FAUX

Est-ce à cause de "uniquement" ou c'est autre chose pcq je vois pas pourquoi c'est faux ?

 

On sait qu'une électrophorèse en présence de β-mercaptoéthanol permet d'analyser les différentes chaînes polypeptidiques. L'hémoglobine en a 4, mais 2 à 2 identiques donc deux bandes en électrophorèse. Toutefois, si on ne rajoute pas du β-mercaptoéthanol, on aura une analyse des différentes sous-unités. Encore une fois, on en a 4 mais identiques deux à deux, donc on obtient deux bandes. Je pense qu'en effet, c'est le "uniquement" qui posait soucis ici, donc l'item serait faux à cause de lui. 

[oceqne]

Edit : voici mon schéma qui te montre où se situent respectivement les liaisons phi et psi, en espérant que ça puisse t'aider un peu. Du coup l'angle en question est celui formé par les liaisons C-N (psi) et C-C (phi), cet angle varie donc en fonction des liaisons peptidiques. Dans les hélices alpha, il est en effet égal à 100°. Il est pas super net, mais on voit le principal je pense!

[Nymma]

Salut salut !!! 

Il y a 4 heures, Vitamine a dit :

B) L’hydrolyse acide totale du peptide à 24h libèrerait les mêmes fragments

 

il y a 57 minutes, oceqne a dit :

B) J'avoue que pour celle-ci je sèche un peu, @Nymma @El_Zorro une idée ? 

 

 

Alors en fait c'est parce que tu sais que l'acide aminé manquant ici est une Cys. Ton demi fragment (chaine sans pont disulfure) fait 880 kDa donc on doit avoir 8 acides aminés en tout, on en a déjà 7 de donné donc il ne nous en manque plus qu'un et comme il faut une Cys pour faire le pont disulfure bac tu sais que c'est cet acide aminé qu'il te manque. De plus, on sait qu'il est déjà détruit en hydrolyse acide même à 24h d'où le fait que l'item soit vrai

[organiC]

Mercii beaucoup, c'est très clair !! @oceqne@Nymma