CB Maraichers 2018-2019 : Protéines

[ZoeDbg]

Coucou les frérots, j'espère que vous allez bien  

 

Petite interrogation sur cette question : 

 

L'item A et B sont comptés vrai et je ne comprends pas comment on peut être certains que ce soit un monomère. 

Pourquoi ne pourrait il pas y avoir plusieurs sous unités de 180 kDa reliées entre elles par des liaisons faibles ?  

 

Merci d'avanceeeee  

 

[Nymma]

Salut salut !! @ZoeDbg

 

Dans ce genre d'exercice, il ne faut prendre en compte que les infos que l'on te donne.

 

La prof précise bien qu'on utilise du B-mercaptoéthanol donc elle veut te faire réagir sur le fait que la protéine possède un ou des ponts disulfures mais au final comme on n'a qu'une seule bande sans B-mercaptoéthanol bah on a bien affaire à un monomère (c'est juste pour voir si tu connais ton cours et plus particulièrement le fait que des chaines liées par des ponts disulfures correspondent à un seul monomère).

 

Si elle voulait te faire savoir qu'il pourrait y avoir plusieurs sous-unités liées par des liaisons faibles, elle aurait précisé l'utilisation ou non d'agents dénaturants. Ici, comme elle n'en parle pas, il faut que tu considère que tu n'as pas de sous-unités liées par des liaisons faibles. 

 

Est-ce que c'est plus clair pour toi ??

[ZoeDbg]

@Nymma Ahhhh bon d'accord je vois, mais à ce moment là elle aurait pu préciser qu'on considérait qu'il n'y avait pas de liaisons faibles 

Parce que j'ai un doute d'un coup mais on est d'accord que le SDS casse les liaisons faibles des sous unités ?

Du coup je m'étais dit que à tout moment y'avait deux sous unités ou plus de 180 kDa, ce qui ne donnait bien qu'une seule bande, mais du coup c'était plus un monomère

 

Je sais pas si c'est clair ce que je raconte ! 

 

En gros faut se focaliser vraiment que sur les expériences de l'énoncé ??

 

Merci beaucoup en tout cas ! 

[Nymma]

 

il y a une heure, ZoeDbg a dit :

En gros faut se focaliser vraiment que sur les expériences de l'énoncé ??

 

Oui oui mais à force de faire des QCMs ça deviendra une habitude ! 

 

il y a une heure, ZoeDbg a dit :

Parce que j'ai un doute d'un coup mais on est d'accord que le SDS casse les liaisons faibles des sous unités ?

 

Normalement oui c'est ce qu'on vous apprend en cours mais pour Mme Sixou, quand tu fais une électrophorèse SDS-PAGE si tu n'ajoutes pas d'agents dénaturants tu vas garder tes liaisons faibles. En fait, pour elle (et je sais pas si c'est le cas des autres profs aussi), le SDS de l'électrophorèse va "juste" changer la charge de ta protéine mais elle n'aura pas de rôle sur les liaisons faibles (alors qu'on est d'accord qu'on nous apprends l'inverse". Enfin bon tout ça pour dire qu'on doit se focaliser sur les expériences qu'on te donne uniquement !!

[ZoeDbg]

Impeccable @Nymmac'est compris, merci beaucoup !  

[ZoeDbg]

Re @Nymma ! (décidemment la biomol on adore )

Je viens de tomber sur un item du concours blanc 2019-2020 de Maraichers (le qcm 13), où on voit une électrophorèse en PAGE-SDS en présence de B-mercapto éthanol (exactement le même cas que au dessus)

On y retrouve l'hémoglobine avec une bande à 25 kDA et une bande à 50 kDa 

Or l'hémoglobine n'a aucun ponts disulfures dans sa composition, donc c'est bien le SDS qui a rompu les liaisons faibles entre ses sous unités (c'est dit dans la correction d'ailleurs)

 

Du coup je suis paumée, je comprends plus ce qu'il faut considérer avec cette histoire de SDS et de liaisons faibles 

 

[Nymma]

Il y a 13 heures, ZoeDbg a dit :

Du coup je suis paumée, je comprends plus ce qu'il faut considérer avec cette histoire de SDS et de liaisons faibles 

 

 

Disons qu'on doit faire au cas par cas : dans ce QCM on te donne le nom des protéines, ce sont des protéines du cours dont on connait les propriétés donc oui ici, les deux bandes pour l'hémoglobine (de 15 et 17 kDa d'ailleurs) nous montrent bien que le SDS clive les liaisons faibles. Mais tu vois bien dans le QCM d'avant que la prof ne donnait aucune indication sur le fait que la protéine puisse avoir des liaisons faibles dans sa structure. Donc si jamais tu tombes sur une protéine connue, on réfléchit avec ce que l'on connait et on voit si dans le QCM la prof considère ou non que le SDS de l'électrophorèse clive les liaisons faibles mais dans le cas d'une protéine inconnue, tu n'avances que ce que l'expérience te donne (il me semble qu'elle précise vraiment qu'il y a des agents dénaturant quand elle veut te faire réagir sur la présence de liaisons faibles).