SOLUBILITÉ D’UNE PROTÉINE

[Fallopiantube]

Hello toi 

 

1. La solubilité dans l’eau d’une protéine est maximale à son pHi. 

Ma réponse: vrai 

Correction: faux

Ma question: pourquoi

 

2. Les protéines fibrillaires ont tjrs 100% d’hélicité.  Compté F 

 

ça fait plus que 10 fois que vois ce mots et que je cherche sa définition et je l’oublie est-ce que tu peux m’expliquer ce que ça veut dire et pourquoi les protéines fibrillaires n’ont pas tjrs 100% d’hélicité

 

Merci  

[Nymma]

Coucou (comment on se retrouve ) !!

 

1. Attention ! Ce qui fait qu'une protéine est soluble dans l'eau, ce sont les groupements polaires (par exemple, NH₂, COOH) mais surtout quand ils sont sous forme ionisée. Concrètement, si tu es au pHi d'un acide aminé polaire, imaginons qu'il ait 3 groupements polaires (2 carboxyles et 1 amine), cela voudrait dire qu'il y en a au moins 1 qui n'est pas sous forme ionisée (tu aurais 1 COO^- et 1 NH₃⁺ qui s'annulerait + 1 COOH par exemple). Si on prend ce genre d'acide aminé, le moment où il sera le plus soluble sera au pH lui permettant d'avoir tous ses groupements ionisés. 

Conclusion : on pourrait dire ça si ta protéine ne contiendrait que des acides aminés sans groupements polaires (et là encore la protéine ne serait pas soluble dans l'eau) d'où le fait que ton item soit faux. 

 

2. Là il te manque en fait quelques mots pour que l'item soit vrai. Ce qui serait vrai c'est que les protéines fibrillaires ont toujours 100 % d'hélicité ou 100 % de feuillets beta. En fait, ce qu'il faut savoir c'est que la structure secondaire des protéines fibrillaires est LA MÊME tout le long de la protéine mais ce n'est pas forcément que de l'hélice alpha ce pourrait très bien être du feuillet beta. (Inversement, dans les protéines globulaires, on a des mélanges de "types de structure secondaire"). 

 

J'espère que c'est plus clair comme ça sinon n'hésites pas !

[Fallopiantube]

13 hours ago, Nymma said:

Coucou (comment on se retrouve ) !!

 

1. Attention ! Ce qui fait qu'une protéine est soluble dans l'eau, ce sont les groupements polaires (par exemple, NH₂, COOH) mais surtout quand ils sont sous forme ionisée. Concrètement, si tu es au pHi d'un acide aminé polaire, imaginons qu'il ait 3 groupements polaires (2 carboxyles et 1 amine), cela voudrait dire qu'il y en a au moins 1 qui n'est pas sous forme ionisée (tu aurais 1 COO^- et 1 NH₃⁺ qui s'annulerait + 1 COOH par exemple). Si on prend ce genre d'acide aminé, le moment où il sera le plus soluble sera au pH lui permettant d'avoir tous ses groupements ionisés. 

Conclusion : on pourrait dire ça si ta protéine ne contiendrait que des acides aminés sans groupements polaires (et là encore la protéine ne serait pas soluble dans l'eau) d'où le fait que ton item soit faux. 

 

2. Là il te manque en fait quelques mots pour que l'item soit vrai. Ce qui serait vrai c'est que les protéines fibrillaires ont toujours 100 % d'hélicité ou 100 % de feuillets beta. En fait, ce qu'il faut savoir c'est que la structure secondaire des protéines fibrillaires est LA MÊME tout le long de la protéine mais ce n'est pas forcément que de l'hélice alpha ce pourrait très bien être du feuillet beta. (Inversement, dans les protéines globulaires, on a des mélanges de "types de structure secondaire"). 

 

J'espère que c'est plus clair comme ça sinon n'hésites pas !

 @Nymma elles sont géniales tes explications merci à toi et passe une très bonne journée

[Nymma]

Moooohhh merci beaucoup et tout le plaisir est pour moi