HgggggJg Posted October 7, 2020 Posted October 7, 2020 Il me semble que Mr Pages a fait évolué le cours sur le hyaloplasme en précisant qu’une protéine pouvait se replier sur elle même seule sans l’aide de Protéine chaperonne directement après la traduction in vivo. Je me demande si la protéine est fonctionnelle dans ce cas là. Je fais appel au RM et aux PASS car Pages a bien changé le diaporama originel (diapositive 10) en spécifiant que le repliement instantané observé in vitro l’est aussi in vivo bien que pas toujours et qu’il y a souvent l’intervention d’une Protéine chaperonne. je sais si j’ai été clair, dite moi s’il faut que je reformule Quote
Nébuleuse Posted October 7, 2020 Posted October 7, 2020 J'allais justement ouvrir un sujet sur ça car dans un des QCM du poly PASS un item est compté faux car "invivo les protéines ne peuvent pas se replier spontanément" du coup à l'inverse de notre cours HgggggJg 1 Quote
Ancien Responsable Matière Solution Sarhabdomyocyte Posted October 7, 2020 Ancien Responsable Matière Solution Posted October 7, 2020 Il y a 14 heures, HgggggJg a dit : Il me semble que Mr Pages a fait évolué le cours sur le hyaloplasme en précisant qu’une protéine pouvait se replier sur elle même seule sans l’aide de Protéine chaperonne directement après la traduction in vivo. Je me demande si la protéine est fonctionnelle dans ce cas là. Je fais appel au RM et aux PASS car Pages a bien changé le diaporama originel (diapositive 10) en spécifiant que le repliement instantané observé in vitro l’est aussi in vivo bien que pas toujours et qu’il y a souvent l’intervention d’une Protéine chaperonne. je sais si j’ai été clair, dite moi s’il faut que je reformule Saluuuut Oui il existe des protéines qui, in vivo, se replient seules et sont fonctionnelles ! Mais la plupart nécessitent quand même des chaperonnes (notamment les protéines volumineuses). En fait, les protéines chaperonnes utilisent de l’énergie par l’ATP pour replier des protéines et ainsi leur donner leur forme dite « native » (fonctionnelle). Mais il est possible qu’une protéine, par les liaisons hydrophobes qu’elle forme entre ses différents AA par exemple, se replie naturellement seule car les liaisons qu’elle établit pour arriver à sa forme native ne nécessitent pas de fournir de l’énergie. Il y a 12 heures, LaKhlo a dit : dans un des QCM du poly PASS un item est compté faux car "invivo les protéines ne peuvent pas se replier spontanément" Si c’est l’intitulé de la correction, en effet je suis pas vraiment d’accord. Même l’an dernier pourtant Mr Pagès a dit que « la plupart des protéines » avaient besoin d’une chaperonne, mais c’est un détail qui a toute son importance ! Prenez soin de vous Nébuleuse and HgggggJg 1 1 Quote
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