Protéasome

[Frankie]

Hey!  J'ai pas bien compris ce qu'était le protéasome ?

J'ai compris que lorsque la cl réceptionne un signal de dégradation de la protéine, soi celle-ci va se dégrader dans le lysosome  (ph acide via des cathepsines) soit dans le cytosol à l'aide de protéasome en utilisant de l'ATP ou bien à l'aide de protéases solubles comme les Capsases et la Calpaïne.

Mais techniquement, à quoi correspond le protéasome ?

 

Aussi, il existe différents signaux 

Le 1er signal informe la nécessité de la dégradation de la protéine 

L'étape 2 dit que l'on suit la règle de l' acide aminé N terminal ( aa stabilisant et destabilisant), à quoi ça correspond ?

Un peu plus tôt dans le cours, j'ai noté que la méthionine était le 1er aa à être éliminé, ya un rapport ou pas ?

 

Merci 

Edited October 6, 2020 by ImaneBhn

[Sarhabdomyocyte]

Salut !

 

Le protéasome est un complexe protéique en forme de « baril », à l’intérieur duquel vont se dégrader les protéines. Il se situe dans le cytosol. Comme c’est une protéine « complexe », elle est formée de plusieurs sous-unités qui lui permettent de reconnaître la protéine à dégrader (notamment si elle contient un signal de dégradation, comme une ubiquitinylation par exemple), et justement de la dégrader (c’est ce qu’on appelle la sous-unité catalytique, c’est la partie « enzyme » en gros). Du coup « techniquement » le protéasome est une enzyme... Je sais pas si c’était vraiment ça que tu voulais savoir... ?

(Pour le reste en effet tu as tout compris !  )

 

La « règle de l’AA N-terminal », ça veut dire que c’est cet AA qui va déterminer la dégradation de la protéine (en général). Il existe 20 AA et parmi eux certains vont être qualifiés de « stabilisateurs » car ils vont plutôt à l’encontre de la dégradation de la protéine, certains sont « déstabilisants » car quand ils se trouvent en bout de chaîne du côté N-terminal de la protéine, ils ont tendance à être considérés comme des signaux de dégradation (et donc par exemple engendrer une orientation de la protéine vers le protéasome). Le N-terminal c’est l’extrémité de la protéine où le 1er AA a son groupe NH2 libre, si tu ne l’as pas encore vu en biomol tu le verras très vite 

Cela a pour implication que l’AA N-terminal d’une protéine donne une indication sur sa demi-vie, en fonction de s’il est stabilisant ou déstabilisant. Et par exemple, pour qu’une protéine qui a un AA N-terminal stabilisant soit dégradée, elle peut être coupée par une enzyme sur son côté N-terminal, il y aura alors un nouvel AA en bout de chaîne et s’il est déstabilisant la protéine sera détruite ! (Fantastique la biocell)

 

Pour la Méthionine, je t’avoue que je ne vois pas vraiment le rapport avec le protéasome. Soit c’est qu’une information m’échappe, soit c’est que tu as fait une petite confusion avec l’étape de traduction des protéines dans le cytosol : la méthionine est toujours le premier acide aminé à être traduit dans une protéine, parce que le transcrit d’ARN qui est le support de la traduction commence toujours par le codon AUG, qui code pour la méthionine. Mais souvent cet AA sert juste à débuter la traduction et ne fait pas partie de la structure finale de la protéine, donc il est coupé. C’est peut être de ça dont tu parles ?

 

Courage à toi ! Si c’est pas clair relance-moi surtout 

 

[Frankie]

1 hour ago, SarahElb said:

Salut !

 

Le protéasome est un complexe protéique en forme de « baril », à l’intérieur duquel vont se dégrader les protéines. Il se situe dans le cytosol. Comme c’est une protéine « complexe », elle est formée de plusieurs sous-unités qui lui permettent de reconnaître la protéine à dégrader (notamment si elle contient un signal de dégradation, comme une ubiquitinylation par exemple), et justement de la dégrader (c’est ce qu’on appelle la sous-unité catalytique, c’est la partie « enzyme » en gros). Du coup « techniquement » le protéasome est une enzyme... Je sais pas si c’était vraiment ça que tu voulais savoir... ?

(Pour le reste en effet tu as tout compris !  )

 

La « règle de l’AA N-terminal », ça veut dire que c’est cet AA qui va déterminer la dégradation de la protéine (en général). Il existe 20 AA et parmi eux certains vont être qualifiés de « stabilisateurs » car ils vont plutôt à l’encontre de la dégradation de la protéine, certains sont « déstabilisants » car quand ils se trouvent en bout de chaîne du côté N-terminal de la protéine, ils ont tendance à être considérés comme des signaux de dégradation (et donc par exemple engendrer une orientation de la protéine vers le protéasome). Le N-terminal c’est l’extrémité de la protéine où le 1er AA a son groupe NH2 libre, si tu ne l’as pas encore vu en biomol tu le verras très vite 

Cela a pour implication que l’AA N-terminal d’une protéine donne une indication sur sa demi-vie, en fonction de s’il est stabilisant ou déstabilisant. Et par exemple, pour qu’une protéine qui a un AA N-terminal stabilisant soit dégradée, elle peut être coupée par une enzyme sur son côté N-terminal, il y aura alors un nouvel AA en bout de chaîne et s’il est déstabilisant la protéine sera détruite ! (Fantastique la biocell)

 

Pour la Méthionine, je t’avoue que je ne vois pas vraiment le rapport avec le protéasome. Soit c’est qu’une information m’échappe, soit c’est que tu as fait une petite confusion avec l’étape de traduction des protéines dans le cytosol : la méthionine est toujours le premier acide aminé à être traduit dans une protéine, parce que le transcrit d’ARN qui est le support de la traduction commence toujours par le codon AUG, qui code pour la méthionine. Mais souvent cet AA sert juste à débuter la traduction et ne fait pas partie de la structure finale de la protéine, donc il est coupé. C’est peut être de ça dont tu parles ?

 

Courage à toi ! Si c’est pas clair relance-moi surtout 

 

Tout s'explique !!!!

Et ouii c'était ça la méthionine hehe merci beaucoup !! C'etait parfait