Ancien Responsable Matière PierrickSenior Posted January 8, 2020 Ancien Responsable Matière Posted January 8, 2020 Bonjour, Je n'arrive pas à comprendre pourquoi la D est vraie. La correction détaillée spécifie que le mercaptoéthanol agit sur l'homodimère, mais pourquoi ? Qu'est ce qui nous permet de dire que l'homodimère contient des ponts disulfures ? Merci à vous. Quote
Ancien Responsable Matière Solution ISB Posted January 8, 2020 Ancien Responsable Matière Solution Posted January 8, 2020 Salut @PierrickJunior, Ici il faut s’intéresser au fait que l'on ait une électrophorèse SDS-PAGE qui implique la désolidarisation des deux monomères de l'homodimère et donc la fait que la protéine migre plus loin du fait que l'on divise le poids moléculaire par deux en séparant les deux sous unités. Je te joins la diapo du cours qui explique cette notion : Bon courage pour la suite du concours ! Quote
Ancien Responsable Matière PierrickSenior Posted January 8, 2020 Author Ancien Responsable Matière Posted January 8, 2020 (edited) Oui merci @ISB, c'est l'explication la plus plausible. J'avais toujours pensé qu'il fallait accorder de l'importance à l'ajout du terme "chauffage" après la SDS.. Vaut mieux tard que jamais ! Merci bien. Edited January 8, 2020 by PierrickJunior Quote
Ancien Responsable Matière TontonChène Posted January 8, 2020 Ancien Responsable Matière Posted January 8, 2020 Bonsoir ! Encore une précision en plus que le QCM, un homodimère ne peut être lié que par des liaisons non covalentes car sinon c'est un monomère… donc ici tu peux être sur que l'homodimère est lié par des liaisons faibles, qui sont rompues par le SDS (mais aussi le ß-mercaptoéthanol qui est agent réducteur donc dénaturant (parole de la Prof)). Quote
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