Mélie Posted October 3, 2013 Share Posted October 3, 2013 Bonjour, Certains points de biocell ne sont pas très clairs pour moi, j'avoue que je m'emmêle un peu les pinceaux Tout d'abord, je ne comprend pas pourquoi le dolichol figure dans la diapo "REL et modifications post-traductionnelles de protéines", alors qu'il participe à la N-glycosylation. Il devrait pas plutôt se trouver dans le REG ? Est-ce que je dois comprendre que la N-glycosylation peut aussi s'effectuer dans le REL ? Est-ce que j'ai bien compris quand je dis que le noyau invariant des N-glycanes correspond à ce qu'il "reste" des 14 oses lorsque la protéine a effectué son contrôle qualité ? C'est un peu bête comme question mais est-ce qu'une protéine doit nécessairement maturer dans le Golgi ? La seule N-glycosylation du RE n'est-elle pas suffisante ? Dernier point : est-ce qu'une protéine peut seulement être O-glycosylée ? Dans ce cas, a-t-elle séjourné dans le RE sans y entamer une N-glycosylation ? D'une manière générale, je ne comprend pas si une protéine est forcée de traverser RE + Golgi si elle achève sa traduction dans le premier ou bien si elle peut traverser l'un sans l'autre. Je m'excuse d'avance pour toutes ces questions Merci de votre patience ! Link to comment Share on other sites More sharing options...
Guest laure9 Posted October 3, 2013 Share Posted October 3, 2013 Bonsoir, Alors je vais essayer de répondre à quelques questions en espérant que mes collègues me compléteront par la suite ^^ Le dolichol figure dans la diapo "REL et synthèse des composés lipidiques impliqués dans les modifications post-traductionnelles des protéines" donc c'est pour vous faire comprendre que le Dolichol PP est synthétisé dans le REL et va ensuite jouer un rôle important dans les modif' post traductionnelles des Pt surtout dans la N-Glycosylation qui s'effectue dans le REG!! Le noyau invariant des Pt N-glycosylées est composé de 2 NAG et de 3 Mannoses! Lorsqu'elle effectue son contrôle qualité dans le REG on ne lui enlève seulement 3 Glucoses (il me semble) sur les 14 oses alors que le noyau invariant en est composé de 5. Il faut juste comprendre que ce noyau sera toujours le même pour toutes les pt N-glycosylé. De même ces Pt continuent leurs N-glycosylation dans le Golgi et tu remarquera que c'est dans cette étape qu'elles vont se différenciées pour avoir des fonctions différentes. ( En plus claire : la suite de la N-Glycosylation dans le Golgi permet avec seulement des changements d'oses dans la chaîne des différentes fonctions MAIS elles garderont toutes toujours le noyau invariable de 3 mannoses et de 1 NAG.) . Donc on peut en déduire que seule la N-Glycosylation dans le RE ne permet pas d'avoir un éventail de Pt différentes assez large pour le bon fonctionnement de la cellule Pour ton dernier point je ne suis pas sûre d'être au point (ha ha ha, bref !) Il me semble fortement que la N-glycosylation est indispensable au contrôle qualité des Pt, donc elle devra forcement la subir... Mais ensuite, je ne veux surtout pas t'induire en erreur ^^ J'espère qu'un de mes collègues t'expliquera mieux sur ce point, s'il ne le font pas refait un commentaire avec seulement cette question. Mais de toute façon la Pt si elle est traduite dans le REG devra ensuite passé par le Golgi pour finir sa maturation, car il fait plein de petites choses utile le Bougre =) Mais ne t'excuse pas, on est là pour ça en espérant que mes réponses ont pu un peu t'aidé. Sinon n'hésite pas à re-répondre.Bonne nuit . Link to comment Share on other sites More sharing options...
Guest MaudMaraichers Posted October 5, 2013 Share Posted October 5, 2013 Bonjour ! Tout d'abord, il faut savoir qu'une protéine en cours de maturation subit différentes étapes et elle doit nécessairement suivre le chemin noyau->REG->Golgi. Au niveau du RE, la protéine subit une N-glycosylation afin de passer le contrôle qualité (les différents glucoses, et mannoses ôtés permettent à la protéine d'être en bonne conformation) cette étape est OBLIGATOIRE dans le RE. Si cette protéine est en bonne configuration, elle va donc sortir du RE et passer au Golgi, où elle va subir les modifications post-traductionnelles dont les glycosylation (O sur SER et THR, N sur ASN). En gros, la première glycosylation dans le RE est obligatoire, la seconde seulement si la protéine doit être glycosylée. Si tu as d'autres questions, n'hésite pas! Link to comment Share on other sites More sharing options...
Mélie Posted October 5, 2013 Author Share Posted October 5, 2013 Merci beaucoup pour vos réponses, vous m'avez bien aidé ! Link to comment Share on other sites More sharing options...
Mélie Posted October 5, 2013 Author Share Posted October 5, 2013 Oups, juste une dernière chose : j'ai eu un petit moment d'inattention au moment où la prof expliquait le mécanisme du contrôle qualité du RE. Du coup, je ne suis pas sûre de ce que j'ai noté. Est-ce que quelqu'un pourrait me faire un petit rappel (si j'en demande pas trop) ? Link to comment Share on other sites More sharing options...
Guest MaudMaraichers Posted October 5, 2013 Share Posted October 5, 2013 Le contrôle qualité se fait par N-glycosylation. En effet, au niveau du RE va s'ajouter une chaîne oligosaccharidique ( à 14 résidus) qui va permettre aux lectines chaperonnes (Calréticuline et Calnexine) de reconnaître cette protéine et de la mettre en bonne conformation afin qu'elle puisse poursuivre le reste de ses modifications dans le Golgi. Il y a 4 étapes dans le contrôle qualité qui sont les suivantes : - Coupure de 2 glucoses (n°2 et 3) par les RE glucosidases - Reconnaissance par les lectines chaperonnes (la calnexine reconnaît la chaîne au niveau du glucose n°1 restant) & coupure du glucose n°1 (par une glucosidase) Si la protéine est dans une bonne configuration, elle peut sortir du RE et se diriger vers le Golgi Si non, - Prise en charge de la protéine par une glucose transferase qui va rajouter un glucose n°1 pour renvoyer la protéine aux lectines chaperonnes, - OU prise en charge par la mannosidase : rétrotranslocation de la protéine au niveau de la membrane du RE pour se faire dégrader. J'espère que c'est assez clair pour toi, si tu as d'autres questions, n'hésite pas ! Bonne soirée!! Link to comment Share on other sites More sharing options...
Membre d'Honneur Solution ValentinM Posted December 25, 2013 Membre d'Honneur Solution Share Posted December 25, 2013 Bonsoir, Alors je vais essayer de répondre à quelques questions en espérant que mes collègues me compléteront par la suite ^^ Le dolichol figure dans la diapo "REL et synthèse des composés lipidiques impliqués dans les modifications post-traductionnelles des protéines" donc c'est pour vous faire comprendre que le Dolichol PP est synthétisé dans le REL et va ensuite jouer un rôle important dans les modif' post traductionnelles des Pt surtout dans la N-Glycosylation qui s'effectue dans le REG!! Le noyau invariant des Pt N-glycosylées est composé de 2 NAG et de 3 Mannoses! Lorsqu'elle effectue son contrôle qualité dans le REG on ne lui enlève seulement 3 Glucoses (il me semble) sur les 14 oses alors que le noyau invariant en est composé de 5. Il faut juste comprendre que ce noyau sera toujours le même pour toutes les pt N-glycosylé. De même ces Pt continuent leurs N-glycosylation dans le Golgi et tu remarquera que c'est dans cette étape qu'elles vont se différenciées pour avoir des fonctions différentes. ( En plus claire : la suite de la N-Glycosylation dans le Golgi permet avec seulement des changements d'oses dans la chaîne des différentes fonctions MAIS elles garderont toutes toujours le noyau invariable de 3 mannoses et de 1 NAG.) . Donc on peut en déduire que seule la N-Glycosylation dans le RE ne permet pas d'avoir un éventail de Pt différentes assez large pour le bon fonctionnement de la cellule Pour ton dernier point je ne suis pas sûre d'être au point (ha ha ha, bref !) Il me semble fortement que la N-glycosylation est indispensable au contrôle qualité des Pt, donc elle devra forcement la subir... Mais ensuite, je ne veux surtout pas t'induire en erreur ^^ J'espère qu'un de mes collègues t'expliquera mieux sur ce point, s'il ne le font pas refait un commentaire avec seulement cette question. Mais de toute façon la Pt si elle est traduite dans le REG devra ensuite passé par le Golgi pour finir sa maturation, car il fait plein de petites choses utile le Bougre =) Mais ne t'excuse pas, on est là pour ça en espérant que mes réponses ont pu un peu t'aidé. Sinon n'hésite pas à re-répondre. Bonne nuit . Bonjour ! Tout d'abord, il faut savoir qu'une protéine en cours de maturation subit différentes étapes et elle doit nécessairement suivre le chemin noyau->REG->Golgi. Au niveau du RE, la protéine subit une N-glycosylation afin de passer le contrôle qualité (les différents glucoses, et mannoses ôtés permettent à la protéine d'être en bonne conformation) cette étape est OBLIGATOIRE dans le RE. Si cette protéine est en bonne configuration, elle va donc sortir du RE et passer au Golgi, où elle va subir les modifications post-traductionnelles dont les glycosylation (O sur SER et THR, N sur ASN). En gros, la première glycosylation dans le RE est obligatoire, la seconde seulement si la protéine doit être glycosylée. Si tu as d'autres questions, n'hésite pas! Le contrôle qualité se fait par N-glycosylation. En effet, au niveau du RE va s'ajouter une chaîne oligosaccharidique ( à 14 résidus) qui va permettre aux lectines chaperonnes (Calréticuline et Calnexine) de reconnaître cette protéine et de la mettre en bonne conformation afin qu'elle puisse poursuivre le reste de ses modifications dans le Golgi. Il y a 4 étapes dans le contrôle qualité qui sont les suivantes : - Coupure de 2 glucoses (n°2 et 3) par les RE glucosidases - Reconnaissance par les lectines chaperonnes (la calnexine reconnaît la chaîne au niveau du glucose n°1 restant) & coupure du glucose n°1 (par une glucosidase) Si la protéine est dans une bonne configuration, elle peut sortir du RE et se diriger vers le Golgi Si non, - Prise en charge de la protéine par une glucose transferase qui va rajouter un glucose n°1 pour renvoyer la protéine aux lectines chaperonnes, - OU prise en charge par la mannosidase : rétrotranslocation de la protéine au niveau de la membrane du RE pour se faire dégrader. J'espère que c'est assez clair pour toi, si tu as d'autres questions, n'hésite pas ! Bonne soirée!! Link to comment Share on other sites More sharing options...
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