chamallo Posted September 28, 2014 Posted September 28, 2014 Bonjour à tous, J'ai beau relire mon cours je ne comprends toujours pas le mécanisme d'ubiquitinylation expliqué en page 8 dans la partie cytosol du poly de Biocell. J'ai compris qu'il y avait 3 enzymes avec des rôles différents mais je ne saisis pas l'utilité de E2. Autre chose, je ne comprends pas non plus ce qu'est la règle de l'AA N-terminal, est-ce l'azote sur lequel doit se fixer E1 ou bien E3 ? Et enfin, le C-ter doit-il se fixer préférentiellemnt avec une Lysine ou bien une glycine ? Et s'il se fixe sur une glycine, que se passe-t-il alors ? Y-a-t-il transformation en amine tertiaire (Le schéma montre quelque chose dans ce sens là...) ?? Voilà ! En espérant que vous pourrez éclairer ma lanterne... Bonne après-midi. Camille.
Solution Julie Posted September 29, 2014 Solution Posted September 29, 2014 Salut salut ! Alors je vais essayer de t'expliquer tout ça au mieux... L'ubiquitinylation consiste à ajouter une étiquette poly-ubiquitine sur une protéine à dégrader. Cette étiquette est constituée de la succession de plusieurs ubiquitines (d'où son nom). Tout d'abord, une première ubiquitine va se lier à la protéine en question : il va se former une liaison peptidique entre la Gly en C-ter de l'ubiquitine et l'acide aminé en N-ter ou une des Lys de la protéine. Ensuite, la seconde ubiquitine va se lier à la première via également la formation d'une liaison peptidique entre une Gly de la seconde et une Lys de la première. Et ainsi de suite... jusqu'à former une chaîne d'ubiquitine. Ces liaisons s'effectuent grâce à l'action des compexes E1, E2 et E3. E1 qui est l'ubiquitin activating enzyme va se lier à une ubiquitine : on dit que ça active l'ubiquitine car il a fallu de l'énergie pour créer cette liaison. Ensuite, E1 va interagir avec E2 qui forme avec E3 l'ubiquitin ligase. En fait, E1 va transférer son ubiquitine à E2 et E2 va à son tour transférer l'ubiquitine à E3 qui interagit avec la protéine à dégrader. Et le tour est joué, l'ubiquitine est liée à la protéine ! Voilà j'espère que c'est maintenant plus clair pour toi !
Fifinou Posted September 29, 2014 Posted September 29, 2014 et peux tu expliquer la règle de l'AA en N terminal STP ?
Laura234 Posted September 29, 2014 Posted September 29, 2014 Bonsoir pour l'AA terminal alors ce qu'il faut retenir c'est que : - la glycine en C terminal de l'ubiquitine va se fixer sur une lysine en N terminal de la protéine à dégrader - c'est une liaison peptidique - cette liaison est faite par le complexe enzymatique E2 et E3 Voilà j'espère que j'ai répondu à ta question
chamallo Posted September 30, 2014 Author Posted September 30, 2014 Super merci beaucoup, tout s'éclaire ! Bonne journée. Camille
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