Nébulette Posted December 21, 2019 Posted December 21, 2019 (edited) Bonjour, je ne comprend pas pourquoi l'item B est vrai car je ne trouve rien qui puisse nous donner d'indices sur la présence ou non de sérine et/ou de thréonine dans le peptide et pour une hydrolyse à 24h ils ne sont pas totalement détruits donc si il y en a ça ne libérerait pas les mêmes fragments. Si quelqu'un pouvait m'éclairer... https://zupimages.net/viewer.php?id=19/51/vf6d.png Merci Edited December 21, 2019 by Jeanne2992 Quote
Solution AdamDeSagesse Posted December 22, 2019 Solution Posted December 22, 2019 Hey ! On s'aperçoit que lorsqu'on utilise le bêta-mercaptoéthanol, on obtient une bande à 880 Da contre une bande à 1760 Da sans : cela montre que le peptide initial se compose de deux segments identiques reliés par des ponts disulfures (puisque le bêta-mercaptoéthanol coupe les ponts disulfures). Et chacun de ces segments comprend 8 acides aminés (8 * 110 Da = 880 Da) : les 7 de l'énoncé et une cystéine (qui est détruite par l'hydrolyse acide) puisqu'il en faut pour faire un pont disulfure ! Ainsi, il ne peut n'y avoir ni sérine, ni thréonine ! J'espère avoir été clair et bon courage ! Quote
Nébulette Posted December 22, 2019 Author Posted December 22, 2019 Ah mais oui bien sûr! Merci beaucoup Quote
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