R0SE Posted September 25, 2014 Posted September 25, 2014 Bonjour je ne comprends pas bien le cours sur lesprotéine Donc je voulais savoir si ce que je crois comprendre esst vrai Il ya differente conformation pour les structure secondaire, helice a, feuillet B, mais qu'est ce que les coude et boucle et pourquoi nécessitent-il d'etre replié ? Ces differentes ne sont donc presentent que lors de la structure secondaire ? Egalement il est ecrit que les liaison hydrogenes sont possible avec "surface prot globulaire" ? et que les interactions hydrophobe sont possible avec int prot globulaire ou ext proteine des membranes ? Ensuite les structure tertiaire, sur le diapo il est ecrit "selon motifs secondaire et supersecondaires et les domaines" et je ne vois pas ce qu'elle a voulu dire ? Pour les mecanismes d'agrégation c'est des proteines infectieuse pool de PRP normal qui se transforme en Prp scanti, qui vont transformer les helice a en feuillet B qui vont former des proto filament ? Un monomere c'est bien 1 ou plusieurs chaines polypetidique identiques reliés par des pont disulfures, si les chaines sont differentes on parle de hétérodimère ? Enfin les proteines fibrillaires et globulaires sont composé a la fois d'helice a et feuillet B ? Toute réponse est la bienvenue ! merci d'avance ! Bonne journee
cyclo5perhydrophénantrène Posted September 25, 2014 Posted September 25, 2014 Je ne vais pas répondre à toutes tes questions, mais à quelques une Pour ta 2ème question: Ça veut tout simplement dire que les liaisons hydrogène sont possibles à la surface des p globulaires et que les interactions hydrophobes sont possibles à l'intérieur des p globulaires OU à l'extérieur des p de membrane. Pour ta 3ème question: Il existe différentes structures tertiaires en fonction des motifs secondaires et supersecondaires ainsi qu'en fonction des domaines. Pour ta 5ème question: 1 monomère = 1 ch. polypeptidique ou plusieurs ch. polypeptidiques reliées par pont S-S. Et oui si les ch. sont différentes => on parle d'hétérodimère (sinon ce serait homodimère).
R0SE Posted September 25, 2014 Author Posted September 25, 2014 ah ok d'accord merci !! Tu pourrais me dire pourquoi un coup la prof dit qu'il ya des laison covalente (lys beaucoup et pont disulfure ) , y' a beaucoup de lysine ?
cyclo5perhydrophénantrène Posted September 25, 2014 Posted September 25, 2014 Beh c'est que ça fait des ponts S-S surtout (beaucoup) des liaisons covalentes entre Lys
Solution NicolasZ Posted September 26, 2014 Solution Posted September 26, 2014 Bonjour je ne comprends pas bien le cours sur lesprotéine Donc je voulais savoir si ce que je crois comprendre esst vrai Il ya differente conformation pour les structure secondaire, helice a, feuillet B, mais qu'est ce que les coude et boucle et pourquoi nécessitent-il d'etre replié ? Ces differentes ne sont donc presentent que lors de la structure secondaire ? Egalement il est ecrit que les liaison hydrogenes sont possible avec "surface prot globulaire" ? et que les interactions hydrophobe sont possible avec int prot globulaire ou ext proteine des membranes ? Ensuite les structure tertiaire, sur le diapo il est ecrit "selon motifs secondaire et supersecondaires et les domaines" et je ne vois pas ce qu'elle a voulu dire ? Pour les mecanismes d'agrégation c'est des proteines infectieuse pool de PRP normal qui se transforme en Prp scanti, qui vont transformer les helice a en feuillet B qui vont former des proto filament ? Un monomere c'est bien 1 ou plusieurs chaines polypetidique identiques reliés par des pont disulfures, si les chaines sont differentes on parle de hétérodimère ? Enfin les proteines fibrillaires et globulaires sont composé a la fois d'helice a et feuillet B ? Toute réponse est la bienvenue ! merci d'avance ! Bonne journee Salut Rose Alors tout d'abord les coudes et les boucles sont repliés car il y a des changements de direction a 180° avec surtout la Glycine qui a un petit radical donc le changement de direction est facile et la proline qui a un angle C(alpha) qui permet le changement de direction. Par contre je ne comprends pas trop la fin de ta question ... Les coudes et les boucles font partis des structures secondaires mais après conditionneront l'arrangement spatial de la protéine notamment la structure tertiaire des protéines globulaires. En suite dans les protéines tu as a l'intérieur les AA hydrophobes et a l'extérieur les AA hydrophiles il est donc logique que les liaisons hydrogènes se font en surface des protéines globulaires et les liaisons hydrophobes a l'intérieur. Dans le cas des protéines membranaires c'est un peu différent. Tu le verras avec monsieur Segui mais la membrane est une bicouche lipidique: donc elle est très hydrophobe. A l'intérieur de cette bicouche il peut y avoir des protéines qui sont ancrées. Donc pour que l'interaction se fasse il te faut des AA hydrophobes a l'extérieur. Les liaisons hydrophobes peuvent alors se faire a l'extérieur des protéines membranaires. La structure tertiaire est un arrangement spatial d'AA lointains dans une séquence. Cet arrangement va donner une certaine conformation a la protéine et cette conformation dépendra des structures secondaires, supersecondaires et des domaines c'est à dire que la protéine se repliera différemment en fonction de ces structures (des interactions pourront se faire ou pas, la présence de coudes ou de boucles donnera des repliements ...). Je pense que tu fais une petite confusion. Un monomère c'est soit une chaine polypeptidique soit plusieurs chaines reliées par ponts S-S. Mais même si les chaines sont différentes on ne parle pas d'hétérodimère puisque tu es dans un monomère (tes chaines sont reliées par un pont S-S). Un dimère c'est quand tu as 2 monomères (pas forcément deux chaines différents). Enfin les protéines globulaires sont bien composées d'hélices alpha et de feuillets beta. Par contre les protéines fibrillaires peuvent présenter 100% d'hélice alpha ou 100% de feuillets beta Voila j'espère avoir répondu a tes questions
R0SE Posted September 27, 2014 Author Posted September 27, 2014 Salut nicolasZ Alors deja merci pour toutes ces réponses tu m'a bien éclairéee ! juste une petites precision surement débile mais, une chaine polypeptidique = plusieur peptides formant une chaine plusieurs chaines : plusieurs CHAINES "mono"peptidiques reliée par des ponts disulfure ? Et si on a des plusieurs chaines polypeptidiques relié par S-S cela peut former un monomere ?
NicolasZ Posted September 27, 2014 Posted September 27, 2014 Je n'ai pas compris cette question: "plusieurs chaines: plusieurs CHAINES "mono"peptiques reliées par des ponts S-S ?" .. Oui si tu as plusieurs chaines reliées par ponts S-S tu es dans la même sous-unité donc c'est un monomère. La prof te donne l'exemple des intégrines dans le cours
R0SE Posted September 27, 2014 Author Posted September 27, 2014 ah ok merci bien ! (non je voulais juste est ce que un chaine peut etre composé d'un seul peptide ) ?
lola Posted October 8, 2014 Posted October 8, 2014 Salut! J'ai quelques petites questions concernant les protéines: est ce qu'une chaîne polypeptidique est l'équivalent d'une protéine?? Et je n'ai pas compris ce qu'est la structure native d'une protéine, c'est sa structure secondaire? Est ce qu'une protéine peut avoir ni de structure tertiaire ni de structure quaternaire (donc s'arrêter a la structure secondaire)? Et un polypeptide replié en conformation, c'est bien la protéine dans son état "final" ? Voilà merci d'avance
laura Posted October 9, 2014 Posted October 9, 2014 Salut Lola ! Alors une chaîne polypeptidique est l'équivalent d'une protéine ( qui peut également être constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques ) La structure native d'une protéine est sa structure fonctionnelle, dans cette structure elle va assurer ses fonctions ... Il s'agit donc plutôt de sa structure tertiaire (voir quaternaire pour celles qui l'ont ) Pour les protéines ont à en général une structure tertiaire sauf pour les protéines fibrillaires où elles sont quasi inexistantes. Les formes quaternaires sont majoritaires dans les protéines globulaires En gros les protéines ont très souvent une structure tertiaire ou quaternaire et donc ne s'arrête pas à leurs structures secondaires Un peptide replié dans sa conformation est bien un peptide dans son état final En espérant t'avoir aidé un peu ! Bonne chance LauraG
lola Posted October 9, 2014 Posted October 9, 2014 Merci beaucoup Laura! Oui ça m'a aidée, mais je ne comprends pas la différence entre une protéine native et un peptide en confirmation..
laura Posted October 9, 2014 Posted October 9, 2014 Bonsoir, Alors en fait un peptide en conformation est une protéine qui va subir différentes étapes (mise en place de la structure primaire, secondaire...) afin d'aquérir sa forme native. Une fois la mise en conformation terminée, la protéine sera native donc fonctionnelle. En espérant avoir répondu à ta question Bonne soirée et bon courage LauraG
R0SE Posted October 9, 2014 Author Posted October 9, 2014 Salut je voulais savoir si on retrouve des boucles et coude B dans les proteine fibrilaire ? je pensais que oui mais j'ailu sur une colle de l'an passé du 10 octobre, que ces boucles et feuillet beta ne sont presents que chez les proteine globulaire ? Et aussi, pourquoi dit on que la structure quaternaire est un arrangement spatiale non covalent alors que les proteine fibrilaire possede au sein de leur structure quaternaire, des liaisons covalente ? Merci d'avance
ClairaD Posted October 11, 2014 Posted October 11, 2014 Salut ROSE, Les coudes et les boucles sont retrouvés uniquement dans les proteines globulaires (comme indiqué sur le diapo), car les proteines fibrillaires sont des strucures étirées qui peuvent avoir jusqu'à 100% d'hélicité. Pour ta deuxième question, la phrase en haut du diapo relate uniquement aux proteines globulaires, je me l'étais noté ! Voilà j'espère avoir correctement répondu à tes questions (et pour les prochaines fois, commence un nouveau sujet, ce sera plus simple pour nous voir que tu as posé une question et aussi pour les autres PACES qui se poseront la même merci)
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