Acides aminés pH, pHi et pK

[clvdb]

Bonsoir, 

Je souhaiterais savoir si vous pouviez m'expliquer ce qu'il faut savoir sur le ph, pHi et pk pcq je n'arrive pas à comprendre comment ça fonctionne dans les QCM, comment on trouve si l'aa est sous forme ionisée ou non ? 

Et faut il savoir les valeurs de pk de tous les aa qui en ont un ? 

Merci d'avance ! 

[ISB]

Yop je t'apporte quelques éléments de réponse, je laisse les tuteurs biomol compléter le reste  

 

D'abord il faut que tu regarde la composition en acides aminés de ta protéine pour voir si tu as majoritairement des AA dont le radical est acide ou basique

 

Ensuite, il faut que tu saches que ce sera le caractère acide/basique du RADICAL qui va déterminer la charge de la protéine puisque le groupement amine et le groupement carboxyle liés au carbone alpha seront impliqués dans les liaisons peptidiques donc leur acidité/basicité ne s'exprimeront plus.

 

Enfin, une fois que tu sais si tu as majoritairement des AA acide ou basique, il faut que tu regardes le pH : si il est inférieur à 7, tu sais qu'on sera dans un milieu acide avec un excès en proton H+ alors que si on a un pH supérieur à 7 on aura un milieu avec un excès de OH-

Au pH physiologique la prof vous a dit que pour les AA, le groupement carboxyle était sous forme COO- et le groupement amine sous forme NH3+

 

Donc, si on a un pH acide, les protons en excès iront se lier au COO-  ce qui nous donne COOH donc on aura du NH3+ et du COOH 

Si le pH est basique, en les molécules d'OH- attireront un proton H+ du NH3+ qui deviendra NH2

 

Maintenant, pour illustrer, prenons un peptide avec majoritairement des peptides basiques (lysine, arginine par exemple), au pH physiologique, la protéine sera chargée positivement grâce au charge + du NH3+ pour la lysine et du NH2+ pour l'arginine. Ce sera pareil à pH acide, la protéine sera chargée positivement. Par contre, à pH basique, les OH- vont vouloir attirer des protons donc pour la lysine on aura du NH2 (un proton sera retiré) et pour l'arginine on aura du NH donc la protéine aura une charge nulle (non ionisée).

 

Prenons cette fois ci une protéine comportant majoritairement des AA acides comme le glutamate : au pH physiologique la protéine sera chargée négativement via les groupements COO-. A un pH basique, ce sera pareil, la protéine sera chargée négativement puisque les molécules d'OH- n'auront de toutes façons pas de proton à attirer. Par contre, à pH acide, les protons se fixeront aux groupements COO- ce qui nous donne COOH et donc on aura une charge neutre.

 

Quand la protéine est chargée (positivement ou négativement) elle est ionisée, si sa charge est nulle, elle est non ionisée.

 

Bon courage !

[clvdb]

Wouah trop cool merci pour la clarté de ta réponse et ta rapidité, un grand merci et bonne soirée !