Jump to content

système endo membranaire


Go to solution Solved by Metallica,

Recommended Posts

Posted

salut

 

"certaiens protéines peuvent etre transloquées de facon post traductionnelle depuis le cytosol vers la lumière du re rugeux" (f)

 

"les protéines qui sont transloquées de facon co traductionnelle peuvent posséder plusieurs peptides signal clivables" (f) : il est écrit dans le cours que si une prot TM a plusieurs segments TM elle aura des peptides signal alternés (clivable -ancrage-ancrage inverse...) -> donc pourquoi il y aurait pas plusieurs peptides signal dans une protéine transloquée de façon co traductionnelle ?

 

"certaines protéines peuvent etre transloquées de facon post traductionelle depuis le cytosol vers la lumière du re rugeux" (f) : je vois pas où est l'erreur, ce n'est pas le cas des protéines nucléaires par exemple ?

 

"les lipides constituants les mb cellulaires sont synthétisés dans le re lisse puis peuvent etre glycosylés dans le reg" (f) : pareil, est ce que les glycosylations c'est dans le re lisse ?

"la sortie des protéines du re se fait via des vésicules revetues d'un manteau, les vésicules cop2" (v) :les vésicules cop2 ont un manteau ? et les cop1?

merci

  • Solution
Posted (edited)

Slt @DrR

 

Il y a 1 heure, DrR a dit :

es protéines qui sont transloquées de facon co traductionnelle peuvent posséder plusieurs peptides signal clivables" (f) : il est écrit dans le cours que si une prot TM a plusieurs segments TM elle aura des peptides signal alternés (clivable -ancrage-ancrage inverse...) -> donc pourquoi il y aurait pas plusieurs peptides signal dans une protéine transloquée de façon co traductionnelle ?

 

 

On a deux cas ici : soit on a affaire à une protéine à destinée sécrétoire et dans ce cas il n'y aura qu'un seul peptide signal clivable soit on a affaire à une protéine transmembranaire ( single ou multipass) qui présentera un peptide signal clivable et plusieurs peptides signal d'ancrage mais qui seront non clivables 

 

Il y a 1 heure, DrR a dit :

"certaiens protéines peuvent etre transloquées de facon post traductionnelle depuis le cytosol vers la lumière du re rugeux" (f)

 

En co-traductionnel pour les peptides à destinée sécrétoire ( ou endo-membranaire) par contre pour les protéines nucléaires on aura un transport post-traductionnel

 

Il y a 1 heure, DrR a dit :

"les lipides constituants les mb cellulaires sont synthétisés dans le re lisse puis peuvent etre glycosylés dans le reg

 

Tout ce qui concerne la glycosilation , ça se passera dans le golgi

 

Il y a 1 heure, DrR a dit :

la sortie des protéines du re se fait via des vésicules revetues d'un manteau, les vésicules cop2" (v) :les vésicules cop2 ont un manteau ? et les cop1?

 

Oui ces 2 types de vésicules utilisent des GTPases monomériques de la famille Arf et Sar 1 et l'utilisation de ces GTPases est caractéristique des vésicules revêtues d'un manteau

Edited by Metallica
Posted (edited)
il y a 5 minutes, Metallica a dit :

Slt @DrR

 

 

On a deux cas ici : soit on a affaire à une protéine à destinée sécrétoire et dans ce cas il n'y aura qu'un seul peptide signal clivable soit on a affaire à une protéine transmembranaire ( single ou multipass) qui présentera un peptide signal clivable et plusieurs peptides signal d'ancrage mais qui seront non clivables 

d'accord donc même s'il y a plus de 3 domaines transmembranaires y aura pas plusieurs clivables ?

En co-traductionnel pour les peptides à destinée sécrétoire ( ou endo-membranaire) par contre pour les protéines nucléaires on aura un transport post-traductionnel

oui donc pourquoi c'est faux ?

Citation

 

Tout ce qui concerne la glycosilation , ça se passera dans le golgi

pourtant y a bien des N glycosylation dans le RE avec le dolichol ?

 

Oui ces 2 types de vésicules utilisent des GTPases monomériques de la famille Arf et Sar 1 et l'utilisation de ces GTPases est caractéristique des vésicules revêtues d'un manteau

ok mercii

Edited by DrR
Posted
il y a 2 minutes, DrR a dit :

'accord donc même s'il y a plus de 3 domaines transmembranaires y aura pas plusieurs clivables ?

yes

 

il y a 2 minutes, DrR a dit :

oui donc pourquoi c'est faux ?

 

Parce qu'on parle d'un transport vers le RE rugueux

 

il y a 3 minutes, DrR a dit :

pourtant y a bien des N glycosylation dans le RE avec le dolichol ?

 

Oui effectivement tu as raison il y a la N glycosilation dans le RE mais elle interviendra pour la bonne conformation des protéines et non pas des lipides

Posted
Il y a 5 heures, Metallica a dit :

yes

 

 

Parce qu'on parle d'un transport vers le RE rugueux

 

 

Oui effectivement tu as raison il y a la N glycosilation dans le RE mais elle interviendra pour la bonne conformation des protéines et non pas des lipides

@Metallica merci bcp !! juste pour pr la question

"certaines protéines peuvent etre transloquées de facon post traductionelle depuis le cytosol vers la lumière du re rugeux" (f) j'ai pas compris ce qui va pas c'est parce que c'est pas re rugeux ? en plus je vois pas où c'est dans le cours

Posted
il y a 1 minute, Metallica a dit :

@DrR Quand on a une translocation vers le RER , ça sera en co traductionnel  🙂

ah c'est parce que y a que les protéines transloquées en co traductionnel (ou retro transloquées) qui peuvent retourner au RE ?

Posted
il y a 1 minute, DrR a dit :

ah c'est parce que y a que les protéines transloquées en co traductionnel (ou retro transloquées) qui peuvent retourner au RE ?

 

Oui tout à fait 😉

Join the conversation

You can post now and register later. If you have an account, sign in now to post with your account.
Note: Your post will require moderator approval before it will be visible.

Guest
Reply to this topic...

×   Pasted as rich text.   Paste as plain text instead

  Only 75 emoji are allowed.

×   Your link has been automatically embedded.   Display as a link instead

×   Your previous content has been restored.   Clear editor

×   You cannot paste images directly. Upload or insert images from URL.

  • Recently Browsing   0 members

    • No registered users viewing this page.
×
×
  • Create New...