QCM 19 CONCOURS 2018

[Guest Sims]

Coucou!

Alors, je ne suis pas vraiment sûre d'avoir bien compris l'énoncé des QCM 19 et 20, et du coup je n'arrive pas vraiment à repondre aux items C et D du qcm 

Quelqu'un pourrait m'aider s'il vous plait?

Merci  

[Guest Sims]

Les items C et D du qcm 20*

[ValentineMartel]

Coucou, 

 

Du coup je vais te corriger entièrement les QCM 19 et 20 comme ça tu auras bien tout compris  

 

QCM 19

 

On te dit dans l'énoncé du QCM 19 que l'enzyme malique transforme le malate (et NAD+) en pyruvate (et NADH). Cette enzyme a un poids moléculaire total de 240 kDa (on le sait car la méthode de gel filtration est une méthode non dénaturante, donc elle permet de savoir le poids moléculaire de la protéine dans sa globalité). On te dit ensuite qu'en SDS-PAGE, avec ou sans le bêta-mercaptoéthanol, on obtient une seule bande à 61 kDa. Ceci nous donne deux informations : 

• La protéine se possède pas de ponts disulfures interchaines puisque l'ajout du bêta-mercaptoéthanol ne change rien. 
• La protéine est formée de 4 sous-unités identiques reliées par des liaisons faibles puisque le SDS-Page permet de les séparer. On a donc affaire à un tétramère. 

Ensuite on va analyser chaque figure. 

 

• Courbe 1 : rien de vraiment intéressant à regarder, sauf la confirmation de quelque chose que l'on avait déjà trouvé : on a affaire à un multimère, car on a une courbe sigmoïde. 
• Tableau : on a affaire à des valeurs de Km. Tu sais que plus le Km est faible, plus l'affinité de l'enzyme pour le substrat est grande. Ainsi, en présence de fumarate, l'enzyme malique a une plus grande affinité pour le malate, ainsi que pour le NAD+ et le NADP+. En gros, la présence de fumarate fait que ton enzyme est plus affine pour ses substrats. 
• Courbe 2 : on étudie l'affinité de l'enzyme pour le NAD+ en utilisant simultanément des concentrations d'ATP. Sur ce genre de courbe linéarisé, tu sais que le point de croisement entre l'axe des abscisses et la droite vaut -1/Km. Par conséquent, pour un même Vm, plus la droite est horizontale (couchée) plus l'enzyme est affine. On observe que la présence de concentration croissante d'ATP rend l'enzyme moins affine pour son substrat. 

Maintenant qu'on a tout analysé, on peut répondre aux items. 

 

Item A : Vrai, on a expliqué que l'enzyme était un tétramère et que la courbe était bien sigmoïde donc ça correspond. 

Item B : Vrai, dans le tableau le Km pour le NAD+ est plus faible que pour le NAP+, sans fumarate, donc l'enzyme est naturellement plus affine pour le NAD+. 

Item C : Vrai, c'est un inhibiteur compétitif car l'ATP modifie l'affinité de l'enzyme sans modifier le Vmax. L'inhibition est donc "surmontable" avec de plus grandes concentrations de substrats. 

Item D : Vrai, un activateur est forcément allostérique. 

Item E : Faux, c'est un activateur, pas un inhibiteur. 

 

QCM 20 

 

Du coup, maintenant qu'on a tout compris, le QCM 20 c'est le QCM cadeau. 

 

Item A : Vrai, on a bien vu que c'était un tétramère. 

Item B : Faux, Km correspond à Vmax/2 donc les sous-unités n'ont pas encore toutes le même état conformationnel. 

Item C : Vrai, le NAD+ a le même site que l'ATP puisque l'ATP est son inhibiteur compétitif, ils vont donc se battre pour la même place. 

Item D : Faux, le fumarate est un activateur de l'enzyme, il ne va donc pas prendre la place du substrat. 

Item E : Faux, on a vu que l'ATP est un inhibiteur. 

 

Voilà n'hésite pas si tu as des questions ! 

[Guest Sims]

Meeerci beaucoup! @ValentineMartel

Je comprends beaucoup mieux!