TataPopo Posted December 16, 2018 Posted December 16, 2018 Bonjour, j'ai deux petites questions sur les techniques d'étude: 1) Une chromatographie échangeuse d'ion peut-elle purifiée une protéine ayant été traité au SDS? (Il me semblait que non vu que ça donne une charge négative globale mais j'ai vu l'inverse dans un QCM si je l'ai bien compris) => image qcm chromato ion item C 2) Une technique d'isoélectrofocalisation permet-elle de séparer 3 peptides possédant un pKr bas, un pKr élevé et pas de pKr ? Je ne comprend pas comment on peut séparer la protéine qui 'a pas de pKr. Merci Quote
Ancien Responsable Matière Solution Téo Posted December 16, 2018 Ancien Responsable Matière Solution Posted December 16, 2018 Salut ! 1) pour moi oui puisque grâce au SDS ta protéine aura une charge globale négative ! donc si tu fais une chromatographie échangeuse d'anions il ne devrait pas y avoir de soucis 2) elle n'a pas de pkr mais elle a un phi comme tous les acides aminés donc elle migrera pas au même endroit que la protéine qui a un phi plus un pkr Bonne soirée Quote
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