Ibti Posted December 13, 2018 Posted December 13, 2018 Bonsoir à tous J'ai quelques soucis concernant certains QCM: QCM 9 : un inhibiteur compétitif d'une enzyme a les propriétés suivantes : C. pour être efficace, il doit être à faible concentration par rapport à la concentration en substrat. FAUX c'est parce qu'on a ps besoin qu'il doit être à forte concentration non? Je suis plus sur mais j'aimerais confirmation svp je crois avoir entendu par ma chargée de TD "qu'à faible concentration par rapport au substrat on ne considérait pas d'inhibition " E. Il occupe réversiblement le site catalytique. FAUX, il occupe réversiblement tout le site actif dont le site catalytique ? Ensuite, j'ai l'impression que deux items se contredisent : QCM 10 : la méthode dit des "inverses" C. Donne une droite dont la pente est augmentée en présence d'inhibiteur compétitif. Vrai VS QCM 9 : dans la représentation des cinétiques Michaeliennes selon la méthode des inverses : D. En présence d'un inhibiteur compétitif la pente de la droite augmente. Faux ..... Donc au final elle augmente ou pas Merci d'avance Quote
Bourriquette Posted December 13, 2018 Posted December 13, 2018 Coucou, QCM 9 : - C : pour être efficace, l'inhibiteur compétitif doit être utilisé en importante quantité pour limiter la probabilité de liaison du substrat avec l'enzyme. - E : l'inhibiteur compétitif se lie sur le site actif de l'enzyme. Pour les items qui se contredisent, j'aurais tendance à dire que la pente augmente selon la méthode des inverses avec un inhibiteur compétitif. (voir schéma) N'hésite pas à m'avertir s'il y a le moindre souci de compréhension! Quote
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