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Enchymologie


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Salut a tous, j'ai un soucis avec des QCM d’entrainement d'enzymologie ? 

 

QCM 8 :Un extrait enzymatique brut contient 32mg de proteine/ml. 10µl de cet extrait catalysent une réaction à une vitesse de 0,16 µmole/minute dans les conditions optimales de réaction. Calculez l'activité spécifique de cet extrait enzymatique (en unité d'enzyme par mg protéine) 

A) 0,448 B) 448 C)16 D)32 E)0,5 

Citation

E

Quelqu'un pourrait m'expliquer la démarche pour ce QCM ? 

 

QCM 9 : Un inhibiteur compétitiff d'une enzyme a les propriétés suivantes 

E. Il occupe réversiblement le site catalytique 

Citation

Faux 

Je ne comprend pas pq c'est faux, vus qu'on a vus qu'il n'y avait pas des liaisons covalentes avec l'enzymes pour les inhibiteurs compétitifs. Pour moi il est donc capable d'occuper réversiblement le site catalytique non ? 

 

?

  • Ancien Responsable Matière
  • Solution
Posted

Salut, 

Il faut que tu trouves combien de mg de protéines se trouvent dans 10 \muL. 

Tu trouves que 10 \muL ça équivaut à 10^-2 mL donc tu as 32 x 10^-2 mg de protéines dans tes 10 \muL qui catalyse la réaction de 0,16  \mumol d'enzymes par minutes 

Dans le cours on te dis que l'activité spécifique c'est la transformation de n  \mumol d'enzymes par min divisée par une unité de masse ou de volume

Ici, tu as une masse donc tu fais 0,16 / 32 x 10^-2 et tu trouves 0,5 

Posted
il y a 30 minutes, Benn a dit :

QCM 9 : Un inhibiteur compétitiff d'une enzyme a les propriétés suivantes 

E. Il occupe réversiblement le site catalytique 

Je ne comprend pas pq c'est faux, vus qu'on a vus qu'il n'y avait pas des liaisons covalentes avec l'enzymes pour les inhibiteurs compétitifs. Pour moi il est donc capable d'occuper réversiblement le site catalytique non ? 

 

?

le site de liaison* (site actif = liaison + catalytique mais ça se lie au liaison) ?

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