Ancien Responsable Matière 504TMW Posted November 2, 2018 Ancien Responsable Matière Posted November 2, 2018 Bonjour ! Je sais que la masse moléculaire d'une prot déterminée en gel filtration peut etre différente de la masse moléculaire de cette même prot déterminée en SDS page mais je suis pas sûre de la justification... Est-ce parce que le SDS dénature la structure quaternaire des prot ? Merci beaucoup de la réponse Quote
Ancien Responsable Matière Solution ValentineMartel Posted November 2, 2018 Ancien Responsable Matière Solution Posted November 2, 2018 Bonjour, Oui c’est ça. En fait la gel filtration respecte la structure quaternaire des protéines, elle ne la dénature pas. A l’inverse, lorsque tu fais un SDS-page, le SDS va « casser » les liaisons faibles, dénaturer la protéine et libérer les sous-unités. Prenons un exemple : tu as un heterodimere, constitué donc de deux sous-unités différentes : une de 30kDa et une de 50kDa. En gel-filtration, tu obtiendras une protéine de 80kDa parce que la technique n’aura pas touché à l’assemblage des sous-unités. En SDS-Page, tu auras une bande à 30kDa et une bande à 50kDa car les deux sous-unités auront été séparées. Quote
Ancien Responsable Matière 504TMW Posted November 2, 2018 Author Ancien Responsable Matière Posted November 2, 2018 Super ta réponse est très claire merci beaucoup Quote
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