SDS SOS

[Sakamain]

Coucou tout le monde !

Sur le poly du tat, on a plusieurs qcm qui parlent de 

-"Electrophorèse en gel de polyacrylamide-SDS en présence de β-mercaptoéthanol"

-"Cas d’une protéine purifiée puis traitée par le SDS et le β-mercaptoéthanol étudiée par une SDS-PAGE"

- "cas de protéines traitées par du SDS et du β-mercaptoéthanol séparées par électrophorèse"

 

et franchement je suis perdue, est ce que c'est 3 énoncés désignent la même chose ?? Pcq du coup même en comparant les réponses corrigées etc ça reste flou

 

[Parolier974]

Bonsoir 

C'est possible de voir le qcm stp ? 

Ou au moins savoir à quelle page ça se trouve. 

[Luciférine]

Oui donne nous des exemples pour qu'on puisse voir exactement où est ton soucis 

Il faut bien que tu comprennes ces techniques parce que ça tombe assez souvent en QCM!

[Sakamain]

C'est le poly de cette année à Purpan, page 38 (mais je t'envoie les captures d'écran du coup voilà)

Genre c'est les différentes formulations de l'énoncé qui me perturbent

@Luciférine oui je viens juste de capter qu'il faut que je les apprenne ahah (frayeur du ccb 2014-15 où y a presque que ça mdrr, et moi qui croyais qu'il fallait juste connaitre ses acides aminés.. )

[Luciférine]

Oui c'est la même chose tout ça ! Mais ne t'inquiète pas on va avoir un cours sur les techniques d'études des protéines (ça ne devrait pas tarder). 

En gros, le SDS est un détergent qui va dénaturer une protéine et la rendre négative, et ensuite on va mettre toutes les sous-unités obtenues sur une électrophorèse SDS-PAGE. Vu que toutes les sous-unités seront chargées négativement, elles vont toutes migrer vers l'anode, mais plus ou moins vite selon leur taille. Ainsi ça va permettre de faire une séparation des protéines en fonction de leur taille : les plus petites migrent plus lentement que les plus grosses 

 

Toutes ces techniques tu auras le temps de les comprendre avec le cours complet du prof, et surtout avec les TD +++

Edited October 17, 2018 by Luciférine

[Sakamain]

@Luciférine Merci beaucoup !

 

(ps: ça c'est cool, j'avais peur que ce sois une partie que j'avais pas écouté + vive les td)

 

Et juste, le béta mercaptoéthanol il fait quoi dans tout ça ?

[Parolier974]

Il rompt les ponts disulfure 

[Sakamain]

@Parolier974 Dacc mercii

[LCAZES]

Salut Cachka,

 je te confirme que ces trois qcm parlent de la même méthode d’etude des protéines par dissociation permettant de mieux comprendre les structures quaternaires et tertiaires en présence ( monomère, tétramère... présence de cysteines....) . Vous allez en effet avoir un cours détaillé sur toutes ces techniques et leurs caractéristiques donc pas de panique.

N’hestite pas donc à refaire ces qcm une fois le cours passé et s’il te reste des incompréhensions à ce moment là, n’hesites pas à les poser sur le forum, on sera là!

Tu verras, une fois le cours de Perret passé, c’est beaucoup plus clair, et  tu va sans doute même trouver sympa d’appliquer ce cours dans les qcm une fois que tu l’as compris!

 

Attention Spoiler: pour répondre à ta deuxième question: le B-mercaptoethanol est un «  réducteur » qui casse les Pont-disulfure et nous indique du coup la présence de Cysteines. ( c’est un bon outil d’enquête!) 

 

[Sakamain]

merci beaucoup !