Ancien du Bureau manotte Posted October 15, 2018 Ancien du Bureau Posted October 15, 2018 Saluuut ! Vous pouvez débattre ici des potentiels errata de la colle concernant la partie BIOMOLECULES! Merci pour votre bonne humeur, à la semaine prochaine Quote
Ancien du Bureau AnnaAlda Posted October 15, 2018 Ancien du Bureau Posted October 15, 2018 Bonjour, 11A. Comptée vraie. Je ne comprends pas puisque Q est impliqué dans le transport d'ammoniac NH3. Est ce que fonction amine et ammoniac sont les mêmes choses ? Merci beaucoup pour la colle Quote
DrStrange Posted October 15, 2018 Posted October 15, 2018 Bonjour En fait l'ammoniac c'est le NH3. Mais cette année, le prof a changé NH3 par NH2. Du coup, il faut retenir que: L'acide glutamique E fixe la fonction amine (NH2) des acides aminés pour éviter la formation d'ammoniac. Quand il l'a fixé, il se transforme en glutamine Q qui lui a un rôle dans le transport et stockage de NH2. Donc, ammoniac et fonction amine ne sont pas les mêmes choses Quote
Aylou Posted October 15, 2018 Posted October 15, 2018 Pourtant dans les item de son poly il ne le compte pas faux. Quote
HereWeGO Posted October 15, 2018 Posted October 15, 2018 @Aylou en effet c'est ce que le Pr. Perret a précisé cette année, c'est une erreur dans son poly. C'est bien NH2 et pas NH3 comme c'est marqué. Quote
dupuyadèle Posted October 15, 2018 Posted October 15, 2018 Bonsoir et merci pour la colle J'ai deux petites questions : - qcm 3 item E : je n'ai aucune idée de ce qu'est le N-methy-N-guanidoacetate, dans quelles réactions intervient-il ? - qcm 7 item A : je ne comprend pas pourquoi on parle de monomères alors qu'il me semble qu'il y a 4 sous unités différentes (2 chaînes lourdes et 2 chaînes légères) : ce ne seraient pas du coup plutôt des heterotetrameres ? Merci ! Quote
HereWeGO Posted October 15, 2018 Posted October 15, 2018 Bonsoir @dupuyadèle ! QCM3 item E : le N-méthyl-N-guanidoacétate est le nom chimique de la créatine ! ça a du être précisé à l'oral par le Pr Perret en cours QCM 7 item A : attention à ne pas confondre tétramère et tétracaténaire, c'est un piège qui tombe souvent (surtout quand vous aurez vu les chromato par gel filtration tu verras !) Une protéine multimère est une protéine composée de plusieurs sous-unités (structure quaternaire) reliées entre elles par des liaisons faibles seulement !! (comme les trois hélices qui composent le collagène par exemple --> cela forme un trimère) Une protéine multicaténaire est une protéine composée de plusieurs chaînes (structure tertiaire) reliées entre elles par des ponts disulfures !! (comme les 4 chaînes qui composent une immunoglobuline --> c'est donc un monomère [tous les peptides qui le composent sont reliés entre eux par des ponts disulfures] tétracaténaire [il comporte 4 chaînes reliées entre elles par des ponts disulfures]) Dans d'autres matières il y aura des raccourcis qui seront faits (ex : la double hélice d'ADN qu'on appelle bicaténaire alors que les deux brins sont reliés par des liaisons faibles --> en biomol on devrait l'appeler dimère) mais les profs de biomol sont très pointilleux sur cette distinction! Pour aller plus loin : le SDS sépare seulement les sous-unités reliées par des liaisons faibles donc ne séparera pas un monomère tétracaténaire, par contre le beta-mercaptoéthanol qui casse les ponts disulfures séparera les 4 brins de ce tétracaténaire. En espérant avoir répondu à tes interrogations. Quote
dupuyadèle Posted October 15, 2018 Posted October 15, 2018 Merci beaucoup @HereWeGO, c'est très clair maintenant Quote
léléGT Posted October 21, 2018 Posted October 21, 2018 Bonjour ! En refaisant la colle de lundi je n'arrive toujours pas à comprendre comment on trouve la position de F et de C dans la chaîne peptidique En espérant que quelqu'un pourra me répondre ! Quote
HereWeGO Posted October 21, 2018 Posted October 21, 2018 Bonjour ! 1. On te dit que la chymotrypsine est sans effet avec ou sans prétraitement par le bêta mercaptoéthanol, or la chymotrypsine coupant après les AA aromatiques, F est forcément à la fin du peptide (et la chymotrypsine coupe dans le vide). 2. De plus, tu sais qu'après clivage de pep par la trypsine, les peptides I et II sont reliés par un pont disulfure (car sans prétraitement au beta mercaptoéthanol il migre a 880 et avec beta mercaptoéthanol il migre a 330+550). Il faut donc une cystéine dans chacun des deux peptides (pour qu'ils puissent être reliés pas un pont disulfure). Or tu sais que le peptide I finit par F et commence par T (suite au DNFB). La seule place possible pour C dans le peptide I est donc entre T et F. Idem pour le peptide II, tu sais qu'il a 5 AA (car il pèse 550 Da), qu'il commence par M, Q, T (réaction du PITC) et qu'il finit forcément par R parce que la trypsine coupe après lui. La seule place possible pour la Cys est donc en 4ème position. J'espère que c'était clair ? Quote
léléGT Posted October 23, 2018 Posted October 23, 2018 Salut @HereWeGO ! Alors oui ton explication est très claire merci d'avoir pris le temps Il reste un point que je ne comprends pas, si on dit que le peptide pep est insensible à l'action de la chimotrypsine comment peut-elle couper quand même ? Quote
HereWeGO Posted October 23, 2018 Posted October 23, 2018 Non au final elle ne coupe pas ! J'ai dit "coupe dans le vide" pour que tu comprennes mais elle ne coupe juste pas vu qu'elle n'a rien a couper après F Quote
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