Questions AA, peptides

[Itinéris]

Bonsoir, j'ai quelques questions, surtout par rapport au poly de question du prof :

- La trypsine, j'ai noté qu'elle coupe après R et K, mais dans une question, on me propose les AA : M,S,W,K,Q,C,H,A,T et à la question "Ce peptide comporte un seul site de clivage à la trypsine?", la correction met que c'est faux... 

-Quand on a les AA : A, S, K, T, je sais que dans une chromatographie de partage, du bas vers le haut, on a en haut K parce qu'il est chargé positivement, mais ensuite ? comment classe-ton ? Même question pour D, I, S, H (H en haut, et ensuite ??  )

Voilà voilà, j'espère que ces questions n'ont pas déjà été posées (jai cherché mais pas trouvé franchement aha), et merci beaucouuuup !!

Laura.

 

[Benn]

Salut @laura_krf

- Pour ta première question on te donne la liste des AA mais leur nombre, il est possible d'avoir plusieurs K donc d'avoir plusieurs site de clivage a la trypsine 

-Pour la chromatographie la chromatographie de partage les AA migrent en fonction de leur hydrophobie (apolaire), on aura donc les les AA les plus polaire/hydrophile en bas et ceux les plus apolaire/hydrophobe en haut  

[Itinéris]

Ah d'accord merci beaucoup !! 

Bonne soirée

[NicoLqe]

Bonsoir !

Je valide la réponse de @Benn !
 

Attention ! K sera en bas et non pas en haut du coup (étant chargé, il est très hydrophile), du coup entre ASKT, du bas vers le haut tu auras : K S T A

S et T sont assez hydrophiles de part leur groupement OH, et entre S et T, T est un peu plus hydrophobe car son OH est secondaire, et il possède un méthyl de plus.

 

Puis entre DISH : du bas vers le haut : D H S I

Voilà ! Passez une bonne soirée