Feuillet béta

[Li06]

Bonjour,

J'ai une question concernant les feuillets béta, 

L'item: "les structures en feuillets béta plissés sont stabilisés par des liaisons hydrogènes inter-chaînes" est VRAI,

Je me posais la question de savoir: si "inter-chaine" était remplacé par "intrachaine" est-ce que l'item aurait été vrai aussi ?

 

Merci pour votre réponse 

[Aramis]

  On 10/6/2018 at 12:23 PM, Op25 said:

Bonjour,

J'ai une question concernant les feuillets béta, 

L'item: "les structures en feuillets béta plissés sont stabilisés par des liaisons hydrogènes inter-chaînes" est VRAI,

Je me posais la question de savoir: si "inter-chaine" était remplacé par "intrachaine" est-ce que l'item aurait été vrai aussi ?

 

Merci pour votre réponse 

Expand  

Bonjour, non je pense que l'item aurait été faux, car dans les chaines alpha, on observe des ponts inrachaines qui stabilisent la forment hélice, la où je pense que ca poserait problème pour la forme en feuillet beta. 

[Le_Nain]

+ 1 avec @Aramis de surcroit dans le cours au niveau des schémas du prof dans le cours de Biomol on ne voit aucune liaison hydrogène intrachaine, il n'y a que des liaisons hydrogène interchaine

[Porthos]

+2 avec @Aramis, de plus les R de chaque AA d'une même chaîne sont en alternance (un à l'intérieur, un à l'extérieur etc..) du coup des liaisons H intra chaine sont impossibles car les R sont trop éloignés  

[Li06]

Merci beaucoup pour vos réponses.

[Le_Nain]

De rien ^^ n'oublie pas d'utiliser l'outil de meilleur réponse pour une meilleur visibilité sur le forum

[Benn]

Salut a tous! @Le_Nain @Aramis @Porthos, je reviens sur ce sujet parce que vos réponses me perturbent enfaîte, j'ai marqué dans mon cours qu'un feuillets beta correspond a une même chaîne peptidique replié sur elle même, donc pour moi ce sont des liaisons hydrogènes intra-chaines. Après peut-être qu'on considère qu'une chaîne correspond a une partie du peptide donc ce sont un empilement de chaines donc laisons inter-chaines, mais je trouve ça bizarre parce qu'ils constituent une même chaine  celle du peptide  

[Le_Nain]

Salut @Benn

Je crois que ce schéma devrait pouvoir t'aider à mieux visualiser

[Benn]

@Le_Nain Le truc c'est que sur cette image on voit pas entierrement l'agencement parce qu'un feuillet B c'est comme ça en réalité :

 

[Le_Nain]

Oui effectivement c'est comme ça mais du coup qu'est ce que tu ne comprend pas ? @Benn

[Benn]

bah du coup il y a présence de liaison intra-chaine vus que c'est la même chaine non ? @Le_Nain

[Dine]

@Benn on te parle de la structure dans son ensemble

[Le_Nain]

Effectivement vu comme ça c'est vrai qu'on devrait pouvoir utiliser le terme d'interchaine vu qu'au final c'est la même chaine @Benn

Je pense que l'avis d'un RM serait utile

[Benn]

@Dine C'est à dire ? 

Ouais j'aimerai bien parce que ça me parait un peu ambigu, au pire j'irais demander en TD et je mettrai la réponse ici @Le_Nain

[Dine]

Si tu mets plusieurs feuillets

[Aramis]

Même si comme ca, cela ressemble à des liaison intrachaines, on parle de liaisons interchaine en considérant chaque partie du peptide comme une chaine différente.  

[Le_Nain]

C'est ce qui me semblais merci @Aramis

[Aramis]

  On 10/13/2018 at 9:04 AM, Le_Nain said:

C'est ce qui me semblais merci @Aramis

Expand  

Pas de soucis, essayez d'éviter de chercher des informations en dehors du cours, ça induit plus en erreur qu'autre chose. 

[Benn]

D'accord merci mais ça me parait quand même bizarre, ce n'est pas une information en dehors du cours car le prof a préciser que c’était un empilement d'une même séquence peptidique, mais bon ça me semble etre ce que tu dis ce que considère le prof   @Aramis

[HereWeGO]

Bonsoir

Pour moi il est parfaitement correct de parler de liaisons intra chaine stabilisant les feuillets bêta ! En effet c'est un repliement d'un seul et même peptide qui donne le feuillet.

Notion à affiner avec les annales au vu de l'argument intéressant d' @Aramis... qui valide le inter chaine car les différents segments de peptide sont considérés comme indépendants.

Un feuillet bêta entre deux peptides différents serait pourquoi pas envisageable ce qui donnerait des liaison inter chaînes mais ça serait extrêmement rare (N'oubliez pas : structure secondaire = au sein d'une seule et même chaine d'AA)