Margot_Brd_ Posted March 15, 2018 Posted March 15, 2018 Bonjour Compléments sur Protéines QCM 2 : " Une protéine du plasma sanguin, l'haptoglobine a la capacité de lier l'hémoglobine libérée à partir des globules rouges lysés, le complexe étant secondairement capté par les macrophages. Par electrophorèse en gel de polyacrylamide en présence de SDS (SDS PAGE), la migration de cette protéine donne une masse moléculaire voisine de 85 kDa. Lorsque l'electrophorèse est réalisée à la suite d'un traitement au bêta-mercaptoéthanol, on identifie 2 bandes avec des masses moléculaires voisines de 34 kDa et 9 kDa." C - Le traitement par le bêta-mercaptoéthanol induit l'oxydation irréversible des résidus Cys en acide cystéique. FAUX (qu'est-ce qui nous permet de le savoir ?) D - Les données expérimentales sont compatibles avec une structure associant 2 chaines légères liées par des ponts disulfure et 2 chaines lourdes liées par des ponts disulfure, chaines légères et lourdes étant associées par liaisons hydrophobes. FAUX (Je ne comprends pas en quoi ça pourrait pas avoir cette structure, parce que le traitement au béta-mercaptoethanol supprimerait les ponts disulfures et les liaisons hydrophobes, laissant alors les deux chaines lourdes de 34kDa et les deux chaines légères de 9kDa non ?) Merci! Quote
Solution SimonR Posted March 15, 2018 Solution Posted March 15, 2018 Salut ! Le bêta-mercaptoéthanol coupe les ponts disulfures. De ce fait, en soit, il ne modifie pas la structure des résidus cystéines, il coupe seulement le pont disulfure qu'il se fait entre le sulfure de la cystéine et une autre molécule sulfure. Je dois avouer que la D me laisse perplexe... En soit, comme je l'ai dit, le bêta-mercaptoéthanol coupe seulement les ponts disulfures donc les liaisons hydrophobes ne seront pas attaquées MAIS on a une électrophorèse en présence de SDS qui dénature les protéines (donc leur liaisons hydrophobes à priori). Et 2x34 + 9x2 = 86 (très proche de 85). Du coup j'aurai mis vrai donc soit c'est une erratat soit un détail m'échappe... J'espère que j'ai pu t'aider malgré la question D à laquelle j'ai pas pu répondre correctement ^^'. Quote
Membre d'Honneur Sahra Posted March 16, 2018 Membre d'Honneur Posted March 16, 2018 Salut Margot! Je rejoins Simon pour la C. Et pour la D, si tu avais des liaisons hydrophobes entre les chaînes légères et lourdes elles auraient été dénaturées par la SDS et tu aurais eu 2 bandes aussi. Là, il semblerait que les chaînes légères et lourdes soit liées par pont dissulfures aussi (liaisons covalentes du coup). J'espere que tout est clair pour toi, sinon n'hésite pas! Quote
Ancien Responsable Matière Magic Posted May 22, 2020 Ancien Responsable Matière Posted May 22, 2020 Salut ! Désolé de dépoussiérer le sujet mais je ne comprends pas pourquoi la D est fausse. Quelqu'un pourrait le réexpliquer svp Merci d'avance ! Quote
PGP3129A Posted May 22, 2020 Posted May 22, 2020 Salut! Alors dans l'énoncé on nous dit que le SDS révèle une masse moléculaire de 85 kDa, or le SDS dénature les protéines en coupant les liaisons hydrophobes donc si les chaines lourdes et légères avaient été liées par des liaisons hydrophobes on aurait obtenu deux bandes, de 68 kDa ( 2x34 : chaines lourdes encore associées entre elles par ponts disulfures) et de 18 kDa (2x9 : chaines légères encore associées entre elles par ponts disulfures). Et ce n'est qu'après ajout du beta mercaptoéthanol que les ponts disulfures sont coupés et donc on obtient des bandes de 34 et 9 kDa. J'espère que c'est plus clair pour toi sinon n'hésite pas Quote
Ancien Responsable Matière Magic Posted May 22, 2020 Ancien Responsable Matière Posted May 22, 2020 Ah d'accord yeeeeeeeeeeeeeeeees ! Merci beaucoup !!!!!!!!!!! Quote
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