CRP contre Haptoglobine

[La_Reine_Rouge]

Bonjour,

 

Au sujet du QCM sur l'haptoglobine, l'item D est faux je suis d'accord. Pour moi c'est un monomère tetracaténaire, pouvez-vous me le confirmer/corriger ?

Au sujet du QCM sur CRP, je ne comprends pas l'item D compté faux.

 

Merci d'avance, bonne journée

[AliPotter]

Bonjour,

 

Pour l'haptoglobine j'aurais dit un hétérodimère avec 2 chaines légères et 2 chaines lourdes, je ne connais pas le nom exact de cette structure. Double hétérodimère ? Hétérodimère tétracaténaire ? Allez j'arrête d'inventer...

EDIT : tu as raison, une seule bande en SDS seul donc monomère avec 4 chaines : 2 chaines identiques 2 à 2 reliées par des ponts disulfures

 

Pour la CRP, c'est faux parce qu'en fait je pense que le SDS rend toutes les protéines chargées négativement donc aucune information sur la charge de la protéine native

 

En espérant avoir été utile,

Bonne journée 

Edited December 28, 2017 by Alii812

[La_Reine_Rouge]

Bonjour,

 

Pour l'haptoglobine j'aurais dit un hétérodimère avec 2 chaines légères et 2 chaines lourdes, je ne connais pas le nom exact de cette structure. Double hétérodimère ? Hétérodimère tétracaténaire ? Allez j'arrête d'inventer...

 

Pour la CRP, c'est faux parce qu'en fait je pense que le SDS rend toutes les protéines chargées négativement donc aucune information sur la charge de la protéine native

 

En espérant avoir été utile,

Bonne journée

C'est ok pour CRP merci !

 

Pour l'autre, je pensais à un monomere car on a qu'une seule bande sans Beta mercapto, et tétracatenaire (90 = 35*2 + 10*2) :/

[Bixit]

Salut, pour l'haptoglobine moi j'aurais mis faux car pour moi c'est un monomère avec plusieurs chaines. Mon raisonnement est le suivant: le SDS détruit la structure quaternaire, donc sépare les différents monomères quand on en a plusieurs. Or ici on voit que sans Bêta-ME on a une seule bande, donc forcément un monomère formé par plusieurs chaînes reliées par des ponts dissulfures. Je ne pourrais pas affirmer que mon raisonnement est bon, mais ça a l'air de marcher dans les QCMs. 

 

Bonne journée 

[La_Reine_Rouge]

Salut, pour l'haptoglobine moi j'aurais mis faux car pour moi c'est un monomère avec plusieurs chaines. Mon raisonnement est le suivant: le SDS détruit la structure quaternaire, donc sépare les différents monomères quand on en a plusieurs. Or ici on voit que sans Bêta-ME on a une seule bande, donc forcément un monomère formé par plusieurs chaînes reliées par des ponts dissulfures. Je ne pourrais pas affirmer que mon raisonnement est bon, mais ça a l'air de marcher dans les QCMs. 

 

Bonne journée 

Merci de ta réponse, je raisonne exactement pareil ce qui fait qu'on aurait ici un monomere tetracatenaire, je pense que c'est ça

[AliPotter]

Sans β-mercapto, tu as la masse de la protéine entière, ici environ 90. Le β mercapto coupe les ponts disulfures intra et interchaines. La coupures des ponts disulfures intra ne se voit pas sur le SDS car ne change pas la PM.

Ca veut donc dire qu'avec le β-mercapto tu as les "vraies" chaines. Ici, on a deux bandes avec le β mercato, 2 bandes de PM différents.

 

Si ça avait été un homodimère donc 2 chaines identiques, tu aurais eu 1 seule bande à 45 kDa

Si ça avait été un homotétramère, on aurais eu 4 chaines identiques donc 1 seule bande à 90/4 = 22,5 kDa

 

Ici, on a 2 bandes en SDS de PM différents : on a donc deux chaines différentes : c'est un hétérodimère. Comme tu as dit (90 = 35*2 + 10*2) , les deux chaines sont donc en 2 exemplaires chacune. 

 

 EDIT : bon du coup je veux bien l'avis d'un tuteur si je me trompe 

Edited December 28, 2017 by Alii812

[AliPotter]

Bon du coup en faisant quelques recherches sur le forum, j'ai compris. Plusieurs chaines reliées par des ponts disulfures sont bien considérées comme monomères.

Vous avez raison 

 

Et du coup merci de m'avoir éclairée ahha

[La_Reine_Rouge]

Bon du coup en faisant quelques recherches sur le forum, j'ai compris. Plusieurs chaines reliées par des ponts disulfures sont bien considérées comme monomères.

Vous avez raison 

 

Et du coup merci de m'avoir éclairée ahha

Super ! Je me suis basé sur ce sujet : http://tutoweb.org/forum/topic/14899-reconnaître-les-caractéristiques-dune-structure/

'' Ah d'accord ! Donc en fait pour trouver si on a un monomere, un homo/hetero di mere (puis tri mere, tetra mere etc), on regarde la colonne SDS SANS Beta mercapto ethanol.

1 barre => monomere

2 barres => dimere (donc = 2 monomeres) et ainsi de suite

 

Puis pour trouver le nombre de chaine (dicatenaire, tetra catenaire etc), on regarde la colonne SDS AVEC Beta mercapta ethanol. ''

[AliPotter]

C'est le sujet que j'avais vu 

 

Mais du coup, comment on sait quand c'est un homodimère ? parce qu'on aurait qu'une bande aussi..

[Murdoc]

salut Alii812

Généralement les exercices où on a un homodimère ils donnent la masse de la protéine dans l'énoncé et grâce à cette donnée avec l'électrophorèse tu vois que la bande est 2-3 fois plus petite et tu peux  ainsi déduire si c'est un homodimère, homotrimère etc..

[AliPotter]

salut Alii812

Généralement les exercices où on a un homodimère ils donnent la masse de la protéine dans l'énoncé et grâce à cette donnée avec l'électrophorèse tu vois que la bande est 2-3 fois plus petite et tu peux  ainsi déduire si c'est un homodimère, homotrimère etc..

Merci Murdoc 

[La_Reine_Rouge]

Merci Murdoc 

salut Alii812

Généralement les exercices où on a un homodimère ils donnent la masse de la protéine dans l'énoncé et grâce à cette donnée avec l'électrophorèse tu vois que la bande est 2-3 fois plus petite et tu peux  ainsi déduire si c'est un homodimère, homotrimère etc..

Effectivement, car c'est la chromatographie par gel filtration qui donne le PM de la protéine native, donc oui c'est précise dans l'énoncé