Jump to content

Lipides : anioniques, HMG-CoA réductase, hydrolyse


Go to solution Solved by Speedy3,

Recommended Posts

Posted

Bonjour !

 

Quelques questions à propos des lipides :

Comment reconnaître un lipides anionique ?

Pourquoi la sphingomyéline n'est pas hydrolysable par la céramidase alors qu'elle en contient ?

Quel est le rôle précis de la HMG-CoA réductase ?

 

Merci merci !

Posted

Salut :) alors je ne pourrai repondre qu'a ta deuxieme question: la sphingomyrline est hydrolysable par la sphingomyrlinase mais pas par la ceramidase qui va uniquement couper la ceramide libre, monsieur levade l'a bien dit mais je ne crois pas qu'il précise pq ou cela m'a échappé...

  • Solution
Posted

Salut ! 

• Alors effectivement la céramidase ne reconnait que la céramide libre donc ne sera pas capable de cliver une sphingomyéline. 

• Pour l'HMG-coA réductase c'est l'enzyme initiatrice de la biosynthèse endogène du cholestérol qui, comme son nom l'indique, va réduire un HMG-coA. C'est une réaction irréversible qui aboutit à un mévalonate et qui est soumise à un rétrocontrôle négatif par le cholesterol (un peu comme toutes les réactions qui sont rétro-inhibées par leurs produits finaux). C'est un réaction très importante parce que sans elle la biosynthèse ne peut pas se faire donc en l'inhibant on supprime notre production endogène de cholestérol.

• Pour les lipides anioniques je t'avoue que je ne comprend pas bien... en connaissant leur formule tu peux toujours retrouver les charges selon leurs groupements, sans oublier que ton phosphate est porteur d'un -. Je ne sais pas si cela t'aide mais je ne me souviens pas que cela soit demandé alors si tu as un exemple n'hésite pas à le poster :)

Bon courage ! 

Posted

D'accord merci beaucoup pour tes explications !

Pour l'instant je J'ai croisé que 2 lipides anioniques dans les QCM : le cardiolipide et la phosphosérine je crois ...

Guest
This topic is now closed to further replies.
  • Recently Browsing   0 members

    • No registered users viewing this page.
×
×
  • Create New...