Effecteurs Chimiques

[Scorpio]

À propos des inhibiteurs non-compétitif,

 

J'ai noté que le Km n'est pas affecté car l'inhibiteur non-compétitif ne se fixe pas sur le site actif est donc n'altère pas l'affinité de l'enzyme pour le substrat.

 

Cependant, j'ai besoin de précisions pour ce point :

 

La vitesse maximale est affectée.

Pourquoi ?

1. Pour moi ce serait car l'inhibiteur en se fixant à l'enzyme "gène" le site actif : il ne se fixe pas au niveau du site de liaison mais il se fixerait au niveau du site catalytique donc empêche la réaction.
2. J'ai noté ensuite que l'inhibiteur, en se fixant, donne l'impression qu'il y a moins d'enzymes car celle fixée par l'inhibiteur non-compétitif : elle est donc inactive.
3. Du coup, la Vmax diminuerait de façon inversement proportionnelle à la concentration de l'inhibiteur non-compétitif. 

Ce passage quant à la variation de la vitesse maximale est assez flou alors quelqu'un pourrait infirmer/affirmer/corriger mes dires s'il vous plait ? 

Merci

[MaryD]

Bonjour !

 

Je ne sais pas si j'ai bien compris ta question, mais je vais essayer de t'éclairer :

- Un inhibiteur non compétitif se fixe de manière irréversible et covalente sur le site actif de l'enzyme => elle devient inactive

- Il y a donc moins d'enzymes disponibles pour faire la réaction.

 

Or, la Vmax est la vitesse que l'on pourra mesurer en considérant la totalité de l'enzyme disponible. Avec l'inhibiteur, il y a moins d'enzyme disponible, donc une diminution de la Vmax.

 

Voilà voilà, dis moi si ce n'est pas clair

[Scorpio]

Salut MaryD il y a quelques petites choses qui me tracassent dans ta réponse :

Pour moi,

 

• Un inhibiteur non-compétitif est une inhibiteur réversible donc par définition il se lie de manière non-covalente à l'enzyme, par des liaisons faibles.
• Un inhibiteur non-compétitif n'occupe pas le site actif de l'enzyme sinon ça serait un inhibiteur compétitif. 

La question est la suivante :

L'inhibiteur non-compétitif se lie-t-il au site catalytique* du site actif, ce qui expliquerait pourquoi il n'empêche pas la formation du complexe mais seulement la réaction, ou se lie-t-il à un autre site que le site actif, ce qui changerait la conformation de la protéine qu'il la rendrait inactive ?

Pour l'option 1, cela serait bizarre car Titi a bien dit qu'un inhibiteur non-compétitif ne se liait pas au site actif.

 

EDIT

[AliPotter]

Salut, 

 

Dites moi si je me trompe mais je ne suis pas d'accord, dans mon cours, j'ai marqué que les inhibiteurs non compet se lient à l'enzyme sur une autre site que le site actif de manière réversible et non covalente. 

La vmax est modifiée comme si on avait moins d'enzymes mais le Km n'est pas modifié car le complexe ES peut toujours se former

[La_Reine_Rouge]

Bonjour !

 

Je ne sais pas si j'ai bien compris ta question, mais je vais essayer de t'éclairer :

- Un inhibiteur non compétitif se fixe de manière irréversible et covalente sur le site actif de l'enzyme => elle devient inactive

- Il y a donc moins d'enzymes disponibles pour faire la réaction.

 

Or, la Vmax est la vitesse que l'on pourra mesurer en considérant la totalité de l'enzyme disponible. Avec l'inhibiteur, il y a moins d'enzyme disponible, donc une diminution de la Vmax.

 

Voilà voilà, dis moi si ce n'est pas clair

Bonjour,

 

Je ne suis pas d'accord :/ les inhibiteurs non compétitifs se lient de manière NON covalente (comme les compétitifs d'ailleurs) et de manière réversible. Ensuite, un inhibiteur non compétitif ne se lie pas sur le site actif !

[Scorpio]

Up, personne n'a une réponse ?

[SBW]

Je pense que ali et chopin ont raison (d'ailleurs leurs deux réponses se confirment)

[Bixit]

Oui je suis d'accord avec Alii et Chopin

[Scorpio]

Moi aussi je suis d'accord avec eux (je l'ai dis plus haut),  seulement : Où est-ce que l'inhibiteur non-compétitif se fixe :

 

• Sur le site catalytique, se qui contredit ce que dit Titi, mais peut expliquer pourquoi le complexe ES existe mais la réaction ne se fait pas

ou 

 

• Sur un autre site, en dehors du site actif, qui modifie la conformation de l'enzyme et l'inactive, ce qui est en accord avec Titi, mais dans ce cas comment se fixe le substrat ? (Ici, ça serait le même fonctionnement qu'un effecteur allostérique)

[La_Reine_Rouge]

Moi aussi je suis d'accord avec eux (je l'ai dis plus haut),  seulement : Où est-ce que l'inhibiteur non-compétitif se fixe :

 

 

• Sur le site catalytique, se qui contredit ce que dit Titi, mais peut expliquer pourquoi le complexe ES existe mais la réaction ne se fait pas

ou 

 

• Sur un autre site, en dehors du site actif, qui modifie la conformation de l'enzyme et l'inactive, ce qui est en accord avec Titi, mais dans ce cas comment se fixe le substrat ? (Ici, ça serait le même fonctionnement qu'un effecteur allostérique)

Difficile de le dire sachant que le professeur lui-même ne l'a pas précisé, peut être qu'un tuteur saura lever ton mystère :/

[Bixit]

Ce qui est sûr c'est qu'il se lie en dehors du site actif, puisque le substrat peut continuer à se fixer. 

Après on ne précise pas où dans le cours, j'imagine que ça dépend des enzymes. 

[AliPotter]

Voila la diapo du prof, qui peut être t'aidera a voir plus clair 

 

[La_Reine_Rouge]

Voila la diapo du prof, qui peut être t'aidera a voir plus clair

 

Disons qu'on peut rien voir de plus que le prof a dit, à savoir la phrase de cette diapo

[Scorpio]

Ok merci, je vais poser la question au professeur, je vous dirai le résultat pour les curieux.

[MaryD]

Désolée pour ma réponse en effet j'ai raconté n'importe quoi   

Donc oui je suis d'accord avec vous, un inhibiteur non compétitif se lie de manière non covalente avec un site différent du site actif !