TD biomolécules QCM 3 et 4

[MaryD]

Bonjour !

 

Dans ce QCM, je comprends tout à fait comment on arrive à la conclusion que le peptide I est STF (QCM 4 item B vrai), par contre, comment ce peptide STF peut-être zwitterion, c'est-à-dire avoir son phi à 7,4 ? ^^

 

Parce que du coup ça m'a embrouillée au j'aurai inversé  F et K (du coup ça fonctionne au niveau des pHi et ça reste cohérent si on considère que le peptide à été traité par la chymotrypsine mais y a été insensible à cause du pont disulfure intrachaîne).

 

Je vous joins le QCM ainsi qu'une partie de la correction du TD

 

http://hpics.li/2a4cbf7

 

http://hpics.li/ab8427a

 

 

Merci d'avance pour votre aide !

[SBW]

Salut  Mary, 

en fait je crois que  même si 7,4 n'est pas le pHi du peptide I, il est quand même zwitterionique à ce pH car ce pH est compris entre les 2 pKa dont tu fais la moyenne (entre l'alpha carboxylique et le alpha aminé) : dans cette zone le peptide est sous forme zwiterrionique (après on fixe un pHi comme la moyenne des deux pour savoir statistiquement combien il y aura de positif ou négatif parmi toutes les molécules, mais globalement on dit que le peptide est sous forme zwitterion)

 

j'espère que c'est ça et que je t'ai pas embrouillé !  

[MaryD]

Merci Viktor !

 

Mais je ne comprends pas bien désolée :/ Il me semble que selon la définition que j'ai notée, un acide aminé est sous forme zwitterionique (=neutre) à son pHi (après ce n'est peut-être pas valable pour les peptides ?)

Ici, le pHi de STF étant entre 5 et 6 (flemme de calculer ), cela veut dire qu'à 7,4 il sera très majoritairement (voire à 100%) négatif non ? Puisque sa charge globale est égale à 0 à son pHi.

 

Désolée de t'embêter avec mes questions ^^

[SBW]

Selon moi il se passe ça : 

En fait je comprends que si pH est entre les deux pKa tu auras plus de 50% de ta population zwitterionique (donc on considère que c'est la forme zwitterionique du peptide) et théoriquement à ton pHi tu aurait 100% de zwitterion.

C'est quand tu seras au delà de tes pKa que tu auras une forme anionique ou cationique prédominante 

Après c'est ce que j'ai compris, si un tuteur pouvait corriger...

[Bilskur]

Bonjour Mary (Ca faisait longtemps ^^ ) 

 

Je suis d'accord avec ce qu'a dit Viktor, c'est à dire que la forme zwitterion est celle pour laquelle la molécule a 0 charges.

 

Pour un AA comme pour un peptide, ça marche comme ça, mais pour un peptide, tu ne peux pas calculer le PHi en faisant la moyenne des PHi de ses AA, vu que ceux qui sont dans la liaison ont perdu leurs deux groupes caractéristiques NH2 et COOH.

 

Mais je m'écarte un peu du sujet.

Ici, le peptide c'est STF. Or, si on regarde les groupes caractéristiques, on a juste le NH2 et le COOH, vu que la Phénylalanine ne porte pas de groupe et que le OH des deux autres est à ne pas prendre en comte car il ne s'ionise qu'à des pKa de martiens.

 

Si je me trompes pas, on a donc deux pKa qui sont 3,1 à partir duquel le COOH est ionisé en COO-; et 9,3 (valeurs non contractuelles, c'est de tête) à partir duquel le NH3+ deviens NH2.

 

De ce fait, ta forme zwitterion est entre ces deux pKa, donc même si le pHi doit avoisiner les 6,7 (toujours non contractuel),  tant que le pH est entre es deux pKa, tu as une forme zwiterionique (en prenant en compte ce qu'a dit Viktor, c'est à dire les pourcentages relatifs, mais ils jouent pas trop avec ça, soit c'est complètement faux, soit c'est suffisament juste dans leurs QCM)

 

Voilà, c'est juste ce qu'a dit Viktor en plus détaillé

 

J'espère que ça t'aide

[MaryD]

Aaaaahhh d'accord merci à vous deux j'ai très bien compris !

 

Je sais pas qui mettre en meilleure réponse donc le point va à Viktor parce qu'il a fait un dessin

(Désolée Gautier ^^)