Cytosol

[Lla]

Saluuuuuuuuttt

 

J'ai un petit problème de compréhension au niveau du cours sur le cytosol. (Page 78)

 

On me parle de la réduction de la séquence poly-A, on me dit qu'elle est progressivement raccourcie par une exonucléase PARN (jusque là tout va bien) MAIS on me dit que cette exonucléase est associée à la coiffe 5' de l'ARNm! Je ne comprends pas étant donné quelle dégrade la queue poly A en 3'..

 

Je me dis que c'est peut être du au repliement de l'ARNm mais bon avec des suppositions je ne vais pas aller bien loin

[TheTruePhospholipase]

Oui c'est bien parce que l'ARNm fait une boucle donc le 5' est au niveau du 3'

[Lla]

Ah génial! Merci

[Gardinatops]

l'ADN fait une boucle donc PARN lié en 5' séquence en 3' pcq il est jiste a coté!

 

Édit: oups j'arrive après la bataille

[Lla]

  On 11/15/2017 at 9:04 AM, pépé98 said:

l'ADN fait une boucle donc PARN lié en 5' séquence en 3' pcq il est jiste a coté!

 

Édit: oups j'arrive après la bataille

Merci quand même

[Vnzz]

Salut, j'en profite que le sujet soit lancé car je me posais la même question et je suis d'accord que l'ARNm soit replié  et donc qu'il y a compétition entre le IF et la poly A ribonucléase, jusqu'a là ok

mais pourquoi du coup ils disent lorsque l'enchainement poly A devient inférieur à 30 A,  l'ARNm perd sa coiffe ? J'aurai pu penser qu'elle se fixait du coup sur les deux extrémités en même temps mais sur son schéma elle met la Ribonucléase d'abord en 3', et  PARN est une ribonuclease spécifique de la polyA du coup je trouve ça bizarre qu'elle disent que IF et la Poly A ribonuclease se lient de manière compétitive à la coiffe en 5'

Désoléeee de relancer le sujet mais c'est pas tout à fait clair du coup 

[Bilskur]

En gros, la ribonucléase va dégrader la queue poly A, mais comme ce phénomène va entrainer l'éliminatation du RNA, elle lie la coiffe pour empêcher le début de la traduction, pour éviter de se retrouver avec des protéines incomplètes.

C'est pour ça qu'il y a compétition entre elle et l'IF, s'il y a traduction, on inhibe la dégradation et inversement.

Et une fois que la queue poly A est très réduite, l'ARN perds sa stabilité, et sa coiffe s'en va pour permettre la dégradation.

 

C'est ce que j'ai compris, attends toutefois confirmation

[Vnzz]

ouiii ca me semblerait logique merciiii beaucoup c'est plus clair du coup

[Gardinatops]

Gautier je confirme d'après le cours que j'ai sous les yeux

[La_Reine_Rouge]

Bonjour,

 

Merci pour ces précisions. La phrase suivante vient juste après : '' + un ARNm est traduit et + il est stable. Ceci tient probablement au fait que le complexe d'initiation et la polyA ribonucléase se lient de manière compétitive à la coiffe 5'. ''

Sachant que la poly A est en 3', la polyA ribonucléase devrait aussi l'être mais là aussi c'est parce qu'il y a la boucle qui rapporte 5' et 3' ?

 

J'en profite pour vous demander pourquoi quand la quantifié de fer plasmatique augmente, la cellule bloque la fabrication du récepteur à la transferrine ? Il ne faudrait pas plutôt faire rentre du fer (et ainsi le stocker grâce à traduction de la ferritine) pour rétablir le taux de fer sanguin à la normal ?

 

En vous remerciant et vous souhaitant une bonne journée.

[TheTruePhospholipase]

Salut,

 

Alors je pense que tu as compris le système de régulation donc je vais pas te le détailler.

 

En fait le Fer est tout d'abord toxique pour les cellules (en trop grosse concentration) c'est pour ça que la cellule possède une régulation très aigüe da la concentration cytosolique en fer en mettant en place ce système de régulation mais surtout un système de stockage

 

Dans les cellules non érythroblastique qui ont un besoin en Fer "classique" (par rapport au cellule érythroblastique comme les GR), la quantité libre dans ce cytosol est finement régulée et il faut limiter l'entrée de Fer dans la cellule. Ce n'est pas grave s'il y a beaucoup de Fer dans le sang ou du moins ça l'est moins que si le Fer rentrait dans la cellule ! 
Dans ces cellules quand le Fer rentre il est libre et va donc se lier à l'aconitase ==> Stabilisation de la ferritine et déstabilisation de la transferrine

 

 

Maintenant dans les cellules érythroblastiques le fer est utilisé massivement pour la synthèse de l'hémoglobine.

Le fer lorsqu'il rentre dans la cellule par le biais de la ferritine est directement envoyé vers la mitochondrie (pour éviter d'être à l'état libre) et dans ces cellules la régulation n'est pas la même.

L'internalisation du fer est favorisée par un grand nombre de récepteur à la transferrine et peu de Ferritine: La régulation se fait au niveau transcriptionnel et pas traductionnel.

Ca on le voit pas en PACES mais je m'étais renseigné quand je l'avais vu, donc bon voilà l'explication sans trop de détail.

[Murdoc]

Salut !

Puisqu'on parle de PARN, dans le schéma du poly une fois que PARN a assez rongé la queue poly A, l'ADN perd sa coiffe mais, juste après, quand on voit les 5'/3' exonucléases faire leur travail, la coiffe est de retour ! C'est une erreur ?

[La_Reine_Rouge]

  On 11/15/2017 at 4:58 PM, TheTruePhospholipase said:

Salut,

 

Alors je pense que tu as compris le système de régulation donc je vais pas te le détailler.

 

En fait le Fer est tout d'abord toxique pour les cellules (en trop grosse concentration) c'est pour ça que la cellule possède une régulation très aigüe da la concentration cytosolique en fer en mettant en place ce système de régulation mais surtout un système de stockage

 

Dans les cellules non érythroblastique qui ont un besoin en Fer "classique" (par rapport au cellule érythroblastique comme les GR), la quantité libre dans ce cytosol est finement régulée et il faut limiter l'entrée de Fer dans la cellule. Ce n'est pas grave s'il y a beaucoup de Fer dans le sang ou du moins ça l'est moins que si le Fer rentrait dans la cellule ! 

Dans ces cellules quand le Fer rentre il est libre et va donc se lier à l'aconitase ==> Stabilisation de la ferritine et déstabilisation de la transferrine

 

 

Maintenant dans les cellules érythroblastiques le fer est utilisé massivement pour la synthèse de l'hémoglobine.

Le fer lorsqu'il rentre dans la cellule par le biais de la ferritine est directement envoyé vers la mitochondrie (pour éviter d'être à l'état libre) et dans ces cellules la régulation n'est pas la même.

L'internalisation du fer est favorisée par un grand nombre de récepteur à la transferrine et peu de Ferritine: La régulation se fait au niveau transcriptionnel et pas traductionnel.

Ca on le voit pas en PACES mais je m'étais renseigné quand je l'avais vu, donc bon voilà l'explication sans trop de détail.

Merci pour ta réponse claire et détaillée, d'accord le fer est toxique je l'avais compris comme pour le glucose, mes excuses.

Au sujet de cela : '' '' + un ARNm est traduit et + il est stable. Ceci tient probablement au fait que le complexe d'initiation et la polyA ribonucléase se lient de manière compétitive à la coiffe 5'. ''

Sachant que la poly A est en 3', la polyA ribonucléase devrait aussi l'être mais là aussi c'est parce qu'il y a la boucle qui rapporte 5' et 3' ? '' pourrais-tu me le confirmer s'il te plaît ?

 

Encore merci et bonne soirée !

[TheTruePhospholipase]

Oui cest ça. Cest pour eviter d'avoir traduction et destruction en meme temps. Et c'est bien du au fait que cest une boucle

[La_Reine_Rouge]

  On 11/15/2017 at 6:25 PM, TheTruePhospholipase said:

Oui cest ça. Cest pour eviter d'avoir traduction et destruction en meme temps. Et c'est bien du au fait que cest une boucle

Merci de ta réponse rapide, bonne soirée noble enzyme.

[TheTruePhospholipase]

  On 11/15/2017 at 6:00 PM, MurDOC said:

Salut !

Puisqu'on parle de PARN, dans le schéma du poly une fois que PARN a assez rongé la queue poly A, l'ADN perd sa coiffe mais, juste après, quand on voit les 5'/3' exonucléases faire leur travail, la coiffe est de retour ! C'est une erreur ?

Bien vu je n'avais pas remarqué. Je ne saurais pas te dire. J'aurais tendance a dire que cest une erreur mais bon cest bizarre.

[TheTruePhospholipase]

Avec plaisir, a toi aussi noble virtuose