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Colle 2013


Go to solution Solved by Langinase,

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  • Ancien du Bureau
Posted

Bonjour :)

 

Je ne comprends pas pourquoi, au QCM 21 de la colle du 28/02/2013, la réponse est B.

 

Voici les liens des données et des propositions du QCM en question :

 

Merci d'avance à celui ou celle qui pourra m'aider !

Posted

Salut !  :)

 

Alors pour ce qcm, il faut que tu regardes le SDS avec et sans B-ME. Tu vois sur le SDS sans B-ME, une bande à 85kDa et une à 50kDa donc comme tu sais que le SDS seul coupe bien les liaisons de faible énergie, elle va couper les liaisons entre 70 et 30 kDa ce qui rend la proposition B correcte. En coupant avec le B-ME, tu trouves bien des bandes de 70, 30, 20 et 10 kDa. 

En espérant t'avoir aidé  :)

  • Solution
Posted

Bonsoir,

1) La chromatographie révèle que la molécule à un poids moléculaire compris entre 150 et 200 kDa. 

2) Le SDS-PAGE révèle que:

a)Si on dénature la protéine avec le SDS, sont révélées une sous-unité de 80 kDa (trait fin), et deux de 50 kDa (car la bande est plus grosse).

 

b)Ensuite, si on la dénature avec le β-mercaptoéthanol, on clive les ponts disulfures, donc apparaissent le trait de 70 kDa et 10 kDa provenant du trait de 80 kDa en SDS, et les bandes de 30 kDa et 20 kDa, plus grosses, donc étant deux fois dans la protéine. On en conclut qu'entre 30 et 20 et entre 70 et 10 il y aura des ponts disulfure.

 

Ainsi on obtient la figure B: ponts disulfure entre 30 et 20 et entre 70 et 10; et liaison normale entre 70 et les deux sous-unités 30.

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