Musica Posted January 2, 2017 Posted January 2, 2017 Bonjour ! Au sujet du QCM 57 des Annales (CCblanc 2015 Purpan) Enoncé Une protéine « Pr » est isolée par chromatographie de gel-filtration. Par cette technique, sa masse moléculaire estimée est de 125 kDa. Soumise à une électrophorèse en gel de polyacrylamide-SDS (SDS-PAGE), cette protéine « Pr » donne 2 bandes de masses moléculaires respectives de 78 (A) et 24 kDa. Lorsque l’électrophorèse en SDS-PAGE est réalisée après traitement par le β-mercapto-éthanol, on met en évidence 2 bandes de masses moléculaires respectives de 39 et 24 kDa. Pour l'item C : "la protéine Pr est hétérotétramère" notée Faux => or, je l'ai notée vrai car on en avait déduit que : - gel filtration permet de donner le vrai poids moléculaire soit 125 kDa. - SDS-page permet de donner la structure quaternaire - mercaptoéthanol permet de montrer la présence de ponts disulfures inter-chaînes on en déduit donc qu'il y a quatre chaines, identiques deux à deux, dont celles de 39kDa sont reliées par un pont disulfure, et celles de 24kDa reliées aux précédentes par des liaisons faibles. On obtient donc un hétéro (car chaînes différentes) tétramères (car 4 chaînes au total) Dans ce cas, je ne comprends pas pourquoi cela est noté faux ... Merci par avance
Solution Zel Posted January 2, 2017 Solution Posted January 2, 2017 Salut ! Ton raisonnement est très bon, y'a pas d'erreur, si ce n'est la définition d'une protéine multimérique. Faut faire super gaffe, lorsque t'as un pont disulfure entre deux chaînes polypeptidiques, le tout est considéré comme un monomère ! Les monomères sont exclusivement reliés entre eux par des liaisons faibles. L'exemple des immunoglobines est le plus classique : composées de 4 chaînes polypeptiques reliées par des ponts disulfures, ce sont bien des protéines monomériques.Dans ton exercice, c'était une protéine hétérotrimérique ! En espérant t'avoir aidé !
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