Sarrabm Posted January 1, 2017 Posted January 1, 2017 Bonjour !! Pourquoi les techniques de SDS PAGE et degel filtration donnent t'elles des résultats différents ? Merci d'avance !!
Solution FlorianB Posted January 1, 2017 Solution Posted January 1, 2017 Le SDS PAGE dénature la structure quaternaire des protéine en rompant les liaisons hydrophobes liant les sous-unités entre elles. Ainsi, quand tu réalise un SDS PAGE d'une protéine composée de plusieurs sous unités liées par des liaisons hydrophobes, tu détecte des bandes correspondant à la taille des sous-unités qui la constituent et non pas la taille de la protéine entière. La gel filtration est une technique non dénaturante, elle respecte la structure quaternaire des protéines et ne rompt pas les liaisons hydrophobes qui lient les différentes sous-unités. Avec cette technique tu détectera alors la taille de la protéine entière, même si elle est composée de plusieurs sous-unités liée par liaisons hydrophobes.
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