[ERRATA POLY DU PRINTEMPS 2025/2026 RECHERCHE]

[lisedrndd]

Ah bon, je croyais que la forme BE induisait une mutation de type acide glutamique en lysine et faisait apparaître alors un site cryptique et c’est pour ça que je pensais que c’était une mutation non sens… 

[NayezPASSpeur]

Salut, pour le qcm 2 sujet type 1 en UE11, je comprends pas l'item D. Il est marqué faux alors que la justification explique pourquoi ce n'est pas inséré dans le bon sens. Pour moi l'item est juste, la proteine est bien dans le mauvais sens...

[An-Schwann]

6 minutes ago, NayezPASSpeur said:

Salut, pour le qcm 2 sujet type 1 en UE11, je comprends pas l'item D. Il est marqué faux alors que la justification explique pourquoi ce n'est pas inséré dans le bon sens. Pour moi l'item est juste, la proteine est bien dans le mauvais sens...

pour moi la lignée 1 à bien la bactérie dans le bon sens

Sur notre plasmide recombinant (donc qui fai 4550 pb), on aura deux site Nco1. Quand c'est dans le bon sens, on aura un Nco1 à 200  et  un Nco1 à 3100, quand on coupe on aura donc un fragment de 3100-200= 2900 et un fragment de 4550-3100 = 1450, qui est bien ce qu'on retrouve dans la lignée 1, donc ils 'lont inséré  dans le bon sens. L'item est faux car il dit que c'est lADNc inséré dans le mauvais sens (il y a une petite erreur dans la correction su la taille mais ca change rien)

la correction indique ce qu'il faut pour que c'est inséré dans le bon sens, et sur ntore graphique c'est  bien ce quon voit pour la lignée 1

[inositol]

coucou ! dans le qcm 23 du sujet type 1 de UE 8, l’item A dit : Les patientes 3 et 5 sont triple positives aux récepteurs RE, RP et HER2.

mais il me semble que pour HER2 on parle de surexpression alors que pour RE et RP on parle d’expressions, du coup je me demandais si pour la patiente 3 on pouvait considéré qu’elle était HER2+ car comparé à la patiente 1 et 3 j’ai l’impression que son récepteur n’est pas surexprimé ? (désolé si je chipote )

merci beaucoup !!

[Androma]

Il y a 17 heures, lisedrndd a dit :

Ah bon, je croyais que la forme BE induisait une mutation de type acide glutamique en lysine et faisait apparaître alors un site cryptique et c’est pour ça que je pensais que c’était une mutation non sens… 

Je ne sais pas quel acide aminé exactement c'est, mais en gros c'est une mitatuon faux sens car on change d'acide aminé. Une mutation non sens c'est l'apparition d'un codon STOP, et c'est tout. Ici, en plus d'un changement d'aa, il y a apparition d'un site cryptique d'épissage (je crois un AT suivit de certains nucléotides qui envoie un signal pour un épissage) qui donc enlève une partie de la protéine. N'empêche que ça reste une mutation faux sens au départ.

[Androma]

Salut @inositol

Quand tu compares avec les taux de HER2 de la patiente 2 et de la patiente 4, c'est ça les taux normaux de HER2. Effectivement il n'y a pas autant d'expression chez la patiente 3 que 1 et 5, mais il y en a quand même une bonne quantité. Je pense que la question 4 serait plus pertinente en disant qu'on peut faire une FISH pour la patiente 3 (la FISH permet de compter le nombre de gène qui code pour HER2, on peut voir si il y a eu duplication du gène et donc surexpression) pour confirmer le diag HER2+ @Batman_sans_Robin  @An-Schwann

[inositol]

super merci beaucoup @Androma !! 

 

(désolé j’ai une autre question) est ce que quand on fait une dénaturation on casse les ponts S-S car je pensait que non mais dans le qcm 4 du sujet 1 de pharma l’item est compté vrai

A. Suite à une électrophorèse bi-dimensionnelle dénaturante, on obtiendrait 4 colonnes (via l’IEF) et 5 tailles différentes de bandes: 25 kDa, 30 kDa, 45 kDa, 50 kDa et 100 kDa.

merci !

Edited 8 hours ago by inositol

[An-Schwann]

2 minutes ago, inositol said:

(désolé j’ai une autre question) est ce que quand on fait une dénaturation on casse les ponts S-S car je pensait que non mais dans le qcm 4 du sujet 1 de pharma l’item est compté vrai

A. Suite à une électrophorèse bi-dimensionnelle dénaturante, on obtiendrait 4 colonnes (via l’IEF) et 5 tailles différentes de bandes: 25 kDa, 30 kDa, 45 kDa, 50 kDa et 100 kDa.

merci !

Il me semble qu'on considère que oui, ça peut cassé les ponts S-S. 

[Androma]

De rien, et continu à poser toutes tes questions, on est là pour ça :)

Le principe de la dénaturation c'est que ça casse la structure quaternaire, dont font partie les ponts disulfures. C'est pour ça que lorsqu'on fait une analyse en conditions dénaturantes sur une protéine dimérique, on aura 2 bandes au western blot par exemple.

 

( N.B. : Je pense que le SDS PAGE casse aussi en partie la structure tertiaire car les anticorps ne reconnaissent pas les épitopes conformationnels en conditions dénaturantes, mais je ne sais pas les détails, je préfère ne pas me prononcer )

[inositol]

ça marche ! mercii @An-Schwann et @Androma ! 

[Maribosome_]

Bonjour, pour le sujet type 2 de Pharma je comprends pas pourquoi on doit dénaturer les fragments à la 2E parce que les fragments n’ont pas pourquoi moi d’agencement particulier et ils sont déjà chargés négativement. Que rajoute cette étape ? 
Merci 

[An-Schwann]

39 minutes ago, Maribosome_ said:

Bonjour, pour le sujet type 2 de Pharma je comprends pas pourquoi on doit dénaturer les fragments à la 2E parce que les fragments n’ont pas pourquoi moi d’agencement particulier et ils sont déjà chargés négativement. Que rajoute cette étape ? 
Merci 

Salut, c'est parce que les brins qu'on a synthétisé vont être apparié au brun matrice, l'étape de dénaturation permet de les séparer pour voir uniquement la taille du brin synthétisé 

Voici la diapo de la prof:

 

[Androma]

Salut ! 

Lorsqu'on veut faire un western blot, il faut toujours dénaturer car on chercher à séparer par taille et pour ça il faut linéariser les molécules. Sinon c'est beaucoup olus difficile de séparer des molécules si une est toute compactée, l'autre seulement à moitié, ...