site fixation catalytique

[mann.009]

Bonjour, 

Jai quelques questions sur le chapitre enzyme: 

 

Je n’arrive pas à comprendre la différence entre le site catalytique et le site de fixation c’est lequel qui peut changer de confirmation et s’adapter par exemple? 

 

Aussi je ne comprends pas à quelle concentration par rapport à celle du substrat  un inhibiteur compétitif et non compétitif est efficace ou pas. 

 

Un inhibiteur compétitif il occupe pas de manière réversible ? 

 

Merci bcp ! 

 

Edited Wednesday at 03:20 PM by mann.009

[Mehdicalement]

Salut, 

Concernant la différence entre le site catalytique et le site de fixation d'une : 

• Le site de fixation est le site qui reconnaît spécifiquement le substrat afin d'interagir avec lui ou de le transformer
• Le site catalytique quand à lui est définit comme le site au niveau duquel se réalise la réaction, il sera recruté après reconnaissance du substrat pour agir sur ce dernier, imagines toi que ces deux sites sont côte à côte dans une poche ( "gros récepteur avec des sous compartimentations" ) dans la plupart des réactions enzymatiques.

En ayant définit ces deux éléments dans une même poche , ils pourront tout deux être modifiés, cependant dans la plupart des réactions enzymatiques et selon le cours de cette année, il est spécialement mentionné, que c'est le site de fixation qui se voit modifié de manière majoritaire ( donc retiens que le site de fixation peut-être modifié, je ne penses pas que le professeur soit rentré dans les détails pour le site catalytique )

Pour la notion de compétitif ou non compétitif, on ne définit pas un ordre de grandeur spécifique, mais il faut que tu vérifies la valeur Km, qui se voit augmenté ( diminution de l'affinité du substrat pour l'enzyme ) pour une valeur de Vmax qui ne change pas dans le cadre d'un inhibiteur compétitif. Sachant que le Km est une valeur que prends le substrat, il se définit comme étant la valeur de substrat pour laquelle on est à 50% de Vmax. 
Même si de manière générale, on considères qu'à une concentration très élevées(excès) de substrat par rapport à l'inhibiteur compétitif, ce dernier ne pourra pas inhiber la réaction et se fixer à la place du substrat.

On admet dans le cours que les inhibiteurs compétitifs sont réversibles, ce qui insinue que dans une réaction si l'on met du substrat endogène en excès on pourra, enlever la réaction entre l'inhibiteur compétitif et l'enzyme.

N'hésites pas si tu as d'autres questions.

Bonnes révisions.