letartare06 Posted November 11, 2025 Posted November 11, 2025 Salut j'ai du mal à résoudre ce genre de QCM c'est possible de me détaillé comment vous faîte svp. https://ibb.co/jkkDwLkp Merciii bcppp Quote
Tuteur Solution Usukkera Posted November 11, 2025 Tuteur Solution Posted November 11, 2025 (edited) Salut, Je vais reprendre étape par étape ce QCM. On est ici en présence d’une électrophorèse 2D (donc la combinaison d’un IEF et d’un SDS-Page en général), et donc ça permet de séparer les protéines en fonction de leur charge (IEF) et de leur poids moléculaire (SDS-Page). Puis c’est traité ou non avec le β-mercatoéthanol. Déjà, faut se rappeler que le β-mercatoéthanol coupe les ponts disulfure. Pour l’item A. L’IEF sépare les protéines avec un gradient de pH et donc en fonction de leur charge. L’item est faux. Pour l’item B, on remarque que sans le β-mercatoéthanol il y a deux « taches » alors qu’avec celui-ci on ne retrouve qu’une tache. On peut alors comprendre que la protéine 2 est composée de deux sous-unités de 25 kDa séparées par un pont disulfure (c’est donc un homodimère car elle est composée de deux sous-unités de même poids). Donc on ne retrouve plus qu’une tache au niveau de la protéine 3. Si tu préfères, on peut dire qu’il y a maintenant 3 protéines 3 car la protéine 2 est composée de 2 protéines 3 reliées entre elles. Mais sur le SDS-Page une seule tache est visible car elles font toutes les 3 , 25 kDa. C’est donc vrai. Pour l’item C, on remarque que l’action du β-mercatoéthanol sur la protéine 4 en 2 taches distinctes. C’est donc un pont disulfure inter-chaine. C’est donc faux. Dans le cas d’un pont disulfure intra-chaine, l’action du β-mercatoéthanol n’aurait rien changé. (C’est pas visible sur le SDS-Pages) Pour l’item D, La protéines 1 peut contenir un pont disulfure intra-chaine qui n’est pas visible avec l’electrophorèse 2D (comme dit plus haut). L’item est faux Pour l’item E, dans le cas d’un gel de filtration c’est les protéines les plus grosses qui partent en premier donc on a ici la protéine 4 qui part en premier puis la 1 et la 2 en même temps vu qu'elles ont le même poids et enfin la 3. L’item est donc faux J’espère que c’est clair, hésite pas si tu as des questions. Bon courage! Edited November 11, 2025 by Usukkera Rayanodipine 1 Quote
letartare06 Posted November 12, 2025 Author Posted November 12, 2025 Il y a 18 heures, Usukkera a dit : Salut, Je vais reprendre étape par étape ce QCM. On est ici en présence d’une électrophorèse 2D (donc la combinaison d’un IEF et d’un SDS-Page en général), et donc ça permet de séparer les protéines en fonction de leur charge (IEF) et de leur poids moléculaire (SDS-Page). Puis c’est traité ou non avec le β-mercatoéthanol. Déjà, faut se rappeler que le β-mercatoéthanol coupe les ponts disulfure. Pour l’item A. L’IEF sépare les protéines avec un gradient de pH et donc en fonction de leur charge. L’item est faux. Pour l’item B, on remarque que sans le β-mercatoéthanol il y a deux « taches » alors qu’avec celui-ci on ne retrouve qu’une tache. On peut alors comprendre que la protéine 2 est composée de deux sous-unités de 25 kDa séparées par un pont disulfure (c’est donc un homodimère car elle est composée de deux sous-unités de même poids). Donc on ne retrouve plus qu’une tache au niveau de la protéine 3. Si tu préfères, on peut dire qu’il y a maintenant 3 protéines 3 car la protéine 2 est composée de 2 protéines 3 reliées entre elles. Mais sur le SDS-Page une seule tache est visible car elles font toutes les 3 , 25 kDa. C’est donc vrai. Pour l’item C, on remarque que l’action du β-mercatoéthanol sur la protéine 4 en 2 taches distinctes. C’est donc un pont disulfure inter-chaine. C’est donc faux. Dans le cas d’un pont disulfure intra-chaine, l’action du β-mercatoéthanol n’aurait rien changé. (C’est pas visible sur le SDS-Pages) Pour l’item D, La protéines 1 peut contenir un pont disulfure intra-chaine qui n’est pas visible avec l’electrophorèse 2D (comme dit plus haut). L’item est faux Pour l’item E, dans le cas d’un gel de filtration c’est les protéines les plus grosses qui partent en premier donc on a ici la protéine 4 qui part en premier puis la 1 et la 2 en même temps vu qu'elles ont le même poids et enfin la 3. L’item est donc faux J’espère que c’est clair, hésite pas si tu as des questions. Bon courage! Ah d'accord merciii bcp juste je n'ai pas compris la logique du b Mercii Usukkera 1 Quote
Tuteur Usukkera Posted November 12, 2025 Tuteur Posted November 12, 2025 (edited) il y a 35 minutes, letartare06 a dit : je n'ai pas compris la logique du b Je vais essayer d’expliquer différemment, tu vois avant l’action du β-mercaptoéthanol, la présence de la protéine 2 à 50kDa et une tâche à 25kDa de la protéine 3. Mais après l’action du β-mercaptoéthanol, il n’y a qu’une tâche à 25KDa. Or le β-mercaptoéthanol ne coupe QUE les pont disulfure, ce qui veut dire que la protéine 2 contient un pont disulfure inter-chaîne (elle est coupé en 2 morceaux) et rien ne peux disparaître. Et vu qu’il n’y a pas d’autre tâche on déduit que la protéine 2 a été coupé en deux partie de 25kDa. Le SDS page ne permet pas de savoir combien de protéines font 25kDa, il nous dit juste qu’il y a une ou des protéine qui font ce poids là. On dit que la protéine c’est un homodimere vu que la protéine 2 est composé de 2 partie qui fond le même poids. Voila un schéma grossier de ce qu’il se passe https://ibb.co/mVzxzcjr C’est plus clair ? Edited November 12, 2025 by Usukkera Rayanodipine 1 Quote
letartare06 Posted November 13, 2025 Author Posted November 13, 2025 Il y a 7 heures, Usukkera a dit : Je vais essayer d’expliquer différemment, tu vois avant l’action du β-mercaptoéthanol, la présence de la protéine 2 à 50kDa et une tâche à 25kDa de la protéine 3. Mais après l’action du β-mercaptoéthanol, il n’y a qu’une tâche à 25KDa. Or le β-mercaptoéthanol ne coupe QUE les pont disulfure, ce qui veut dire que la protéine 2 contient un pont disulfure inter-chaîne (elle est coupé en 2 morceaux) et rien ne peux disparaître. Et vu qu’il n’y a pas d’autre tâche on déduit que la protéine 2 a été coupé en deux partie de 25kDa. Le SDS page ne permet pas de savoir combien de protéines font 25kDa, il nous dit juste qu’il y a une ou des protéine qui font ce poids là. On dit que la protéine c’est un homodimere vu que la protéine 2 est composé de 2 partie qui fond le même poids. Voila un schéma grossier de ce qu’il se passe https://ibb.co/mVzxzcjr C’est plus clair ? Ah oui d'accord merciii bcp Quote
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