Enzymologie : méthodes des inverses

[haterdegenome]

Coucou, je n’ai pas bien compris cette partie du cours sur l’enzymologie, notamment en quoi la représentation des lineweaver et par conséquent les vmax et km nous permettent de savoir si on est en présence d’un inhibiteur compétitif ou non compétitif.

est-ce que qqn pourrait m’éclairer??

merci d’avance pour les réponses ;)

[Lénadénine]

Coucou ! 

 

La représentation de Lineweaver-Burk est une représentation en double inverse de la cinétique enzymatique: 1/V=(Km/Vmax)x(1/S)+(1/Vmax). C’est une équation de droite de type y=ax+b. Avec la pente qui vaut Km/Vmax, l’odonnée à l’origine qui vaut 1/Vmax et l’abscisse à l’origine qui vaut -1/Km.

 

Si on ajoute un inhibiteur compétitif il va entrer en compétition avec le substrat pour le site actif. Donc il faudra plus de substrat pour atteindre la vitesse max, donc Km augmente et l’affinité diminue. Mais ici Vmax reste inchangé. Sur la représentation ce sera donc l’intersection avec l’axe des abscisses qui sera modifié. 

 

Si on ajoute un inhibiteur non compétitif il va se fixer ailleurs que sur le site actif qu’on appelle le site allostérique et il va ralentir l’enzyme malgré qu’on y ajoute plein de substrat. On aura donc une diminution de Vmax. Mais l’affinité de l’enzyme-substrat et donc le Km restent le même. Alors dans ce cas sur la représentation ce sera l’intersection avec l’axe des ordonnées qui va changer.

 

Voilà j’espère avoir pu t’aider ! Bon courage !