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Cinétique michaelienne ?!


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Bonjour,

D'après un QCM du poly sur l'enzymologie :

"QCM 6 : A propos de l'allostérie :

D - Ils ont ainsi une cinétique michaelienne en sigmoïde."

 

La correction le compte faux : " non michaelienne "

Mais donc, je comprends pas c'est quoi une cinétique michaelienne ou non michaelienne et ce qui les différencie. C'est dû à l'allostérie et l'orthosthérie ? Je suis pas sur donc j'ai besoin d'une confirmation.


Merci d'avance !

  • Solution
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il y a 21 minutes, MahelpMeDoc a dit :

Bonjour,

D'après un QCM du poly sur l'enzymologie :

"QCM 6 : A propos de l'allostérie :

D - Ils ont ainsi une cinétique michaelienne en sigmoïde."

 

La correction le compte faux : " non michaelienne "

Mais donc, je comprends pas c'est quoi une cinétique michaelienne ou non michaelienne et ce qui les différencie. C'est dû à l'allostérie et l'orthosthérie ? Je suis pas sur donc j'ai besoin d'une confirmation.


Merci d'avance !

Alors, en gros, une cinétique michaelienne, c’est celle que tu connais avec la vitesse qui augmente hyper rapidement puis qui se stabilise quand l’enzyme est saturée par le substrat, genre une courbe hyperbole classique.

 

Les enzymes allostériques, elles, font pas ça : elles ont une courbe sigmoïde  qui fait un S, parce que la liaison d’un substrat à un site modifie l’affinité des autres sites . Du coup, c’est non mivhaelien c’est juste que l’allostérie change la forme de la courbe

 

En résumé : michaelien = hyperbole, allostérique = sigmoïde = non michaelien 

  • Responsable Matière
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Salut @MahelpMeDoc

 

Comme l’a très bien expliqué @MEandmyIPADaigainstheWORLD !

Il existe deux types d’enzymes : michaeliennes et non-michaeliennes(allostériques)

 

1/ Enzyme michaelienne :

Une enzyme dite michaelienne présente une courbe hyperbolique comme on peut le voir sur le schéma ci-dessous.

Au début, la vitesse de la réaction augmente rapidement avec la concentration en substrat, puis cette augmentation ralentit progressivement jusqu’à atteindre un plateau.

Ce plateau indique que l’enzyme est saturée en substrat. À ce moment-là, on atteint la Vmax, c’est-à-dire la vitesse maximale de la réaction lorsque toutes les enzymes sont occupées.

image.thumb.png.e2670ae713a70dfeec656dd6ea67528a.png

 

2/ Enzyme non-michaelienne ou allostérique :

Une enzyme dite allostérique présente une courbe sigmoïde comme le montre le schéma ci-dessous.

Ce cas est particulier, car les sites actifs de l’enzyme interagissent entre eux, autrement dit, plus la concentration en substrat augmente, plus l’affinité de l’enzyme pour ce substrat s’accroît.

https://ibb.co/mVJPgtkg

Pourquoi ?

Les enzymes allostériques possèdent plusieurs sous-unités (souvent 4). La fixation d’un substrat sur un site provoque un changement de conformation de l’enzyme, ce qui modifie l’affinité des autres sites pour le substrat.

Ainsi, à faible concentration en substrat, l’enzyme est peu active. Mais lorsque quelques substrats se fixent, l’enzyme devient progressivement plus active et la vitesse de la réaction augmente brutalement, donnant la courbe sigmoïde caractéristique.

 

J'espère avoir été clair ! Si t’as d’autres questions, n’hésite pas.

 

Bonne soirée !

 

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