leo907853 Posted November 21, 2016 Posted November 21, 2016 bonjour quelqu'un pourrai t'il m'aider à résoudre ce qcm ? j'ai compris comment fonctionne un inhibiteur sep et non sep mais je n'arrive pas à le savoir par rapport aux courbes . merci d'avance
Alexandresol Posted November 22, 2016 Posted November 22, 2016 Y'a moyen que tu mettes le qcm en photo stp ?
leo907853 Posted November 22, 2016 Author Posted November 22, 2016 QCM N°7 : Une nouvelle série de mesures d’activité de la phosphatase acide purifiée est réalisée en faisant varier la concentration en substrat (p-nitrophényl phosphate), soit en absence soit en présence de deux inhibiteurs de l’enzyme. Un inhibiteur est le L-tartrate de sodium, l’autre est le carbamyl phosphate, dont les structures sont données ci-dessous : De ces deux inhibiteurs, l’un est compétitif, l’autre est non compétitif. Les schémas ci-dessous vous donnent des séries de courbes (a), (b), © et (d) dont certaines décrivent le comportement de l’un ou l’autre des inhibiteurs. Les courbes (a) décrivent le comportement du carbamyl phosphate. Les courbes (b) décrivent le comportement du L(+)tartrate. Les courbes © décrivent le comportement du carbamyl phosphate. Les courbes (d) décrivent le comportement du L(+)tartrate. L’inhibiteur compétitif est le L(+)tartrate Exercice :
Gazouillis Posted November 23, 2016 Posted November 23, 2016 Coucou Léo, est ce que tu peux nous donner la référence de ton qcm (poly tat, annale, poly d'entrainement?) car les molécules et les courbes ne s'affichent pas.. sans ça on peut pas t'aiguiller :/ Et en plus on pourra regarder les items comme ça.
Solution inesz Posted November 23, 2016 Solution Posted November 23, 2016 Coucou Bon alors il faut savoir déjà comment agissent les differents types d'inhibiteurs : Un inhibiteur competitif va modifier l'affinité et donc le Km Un inhibiteur non compétitif va modifier la vitesse maximale Maintenant il faut comprendre comment on le voit sur les courbes ! Si on prend un inhibiteur competitif on voit une modification par rapport au substrat seul au niveau de l'axe des abscisse (les droites coupent l'axe des abscisses au point -1/Km) Et plus l'inhibiteur est puissant plus il va augmenter le Km et donc plus le quoitient -1/Km va etre petit en valeur absolue (donc l'instersection avec l'axe des abscisses sera plus proche de l'axe des ordonnées) Ensuite si on prend un inhibiteur non compétitif plus il est puissant plus il va diminuer la Vm et donc au contraire 1/Vm (intersection avec l'axe des ordonnées) va augmenter Maintenant on te donne les structures des deux inhibiteurs en question et a partir de ca tu deduis que le carbamyl phosphate est l'inhibiteur competitif parce qu'il a une structure plus proche du substrat d'origine (cf. Qcm 4) avec notamment la présence du groupement phosphate : cela lui permet de se lier au même site que le substrat Donc de la tu en deduis que l'autre (L-(+) tartrate) est non competitif ! A - faux : l'intersection avec l'axe des abscisse d'un inhibiteur doit se rapprocher de l'axe des ordonnées (augmentation du Km et donc diminution de la valeur absolue de -1/Km) B - faux : b decrit le carbamyl phosphate C - faux : courbe impossible (un inhibiteur ne diminue pas 1/Vm cela reviendrait a augmenter Vm) D - vrai E - faux : inhibiteur competitif est le carbamyl phosphate (cf. la structure) Voilà j'espère que c'est comprehensible Bonne journee
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