Enzymologie

[Catalyse]

Coucou, comment on sait que la molécule A et B ont le même site de fixation ? 

Merci d'avance ! 

[dzinthesky]

Coucou @Catalyse, ici tu vois que Vmax est identique et que le Km est modifié : pour la molécule A le Km est plus faible donc l'affinité est meilleure. Je suppose que la courbe A correspond à l'enzyme seule et la courbe B à enzyme + inhibiteur. L'inhibiteur modifie le Km donc agit sur le même site de fixation que l'enzyme. Autrement, le Km serait identique et la Vmax diminuée.

Est-ce que c’est plus clair? N'hésite pas si tu as d'autres questions, bon courage !! 

 

[Catalyse]

D'accord merci ! Bonne soirée @dzinthesky

Et j'ai une autre question comment on fait pour savoir sur quel site il se fixe ? Allostérique ou ortho dans ce cas ? Je dirais ortho mais je ne suis pas sûre. Qu'est ce qui permet de différencier ces deux cas ? 

[Catalyse]

Désolée @dzinthesky je vais encore t'embêter j'ai encore une question 

Tu aurais un moyen de savoir si la molécule se fixe sur un site allostérique ou ortho s'il te plaît  ?

Edited December 8, 2024 by Catalyse

[dzinthesky]

il y a 46 minutes, Catalyse a dit :

Et j'ai une autre question comment on fait pour savoir sur quel site il se fixe ? Allostérique ou ortho dans ce cas ? Je dirais ortho mais je ne suis pas sûre. Qu'est ce qui permet de différencier ces deux cas ? 

Tu reconnaitras un effecteur allostérique grâce à sa cinétique : la courbe aura une allure sigmoïde. 

Pour les effecteurs orthostériques, ce sont des effecteurs compétitifs comme ici.

C'est plus clair ? 

[Catalyse]

Oui mais sigmoïde c'est avec Michaelis non ? Sous la forme linéaire on le voit comment ? En fonction de la valeur de la vitesse ? 

[dzinthesky]

Non les enzymes michaeliennes ont une courbe hyperbolique. Normalement vous aurez pas d’effecteurs allostériques en linéaire ( @sofiaspirinetu confirmes ?)

 

[Catalyse]

Oki oui merci !